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- PDB-3p3f: Crystal structure of the F36A mutant of the fluoroacetyl-CoA-spec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p3f
タイトルCrystal structure of the F36A mutant of the fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase FlK
要素Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
キーワードHYDROLASE / hot dog-fold / thioesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


fluoroacetyl-CoA thioesterase / acyl-CoA hydrolase activity / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Fluoroacetyl-CoA thioesterase / : / Fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fluoroacetyl-CoA thioesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces cattleya (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Weeks, A.M. / Coyle, S.M. / Jinek, M. / Doudna, J.A. / Chang, M.C.Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural and biochemical studies of a fluoroacetyl-CoA-specific thioesterase reveal a molecular basis for fluorine selectivity.
著者: Weeks, A.M. / Coyle, S.M. / Jinek, M. / Doudna, J.A. / Chang, M.C.
履歴
登録2010年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
B: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
C: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
D: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
E: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
F: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9386
ポリマ－92,9386
非ポリマー00
水10,070559
1
A: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
B: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9792
ポリマ－30,9792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area12390 Å2
手法PISA
2
C: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
D: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9792
ポリマ－30,9792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
3
E: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase
F: Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9792
ポリマ－30,9792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.380, 88.820, 71.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-149-

HOH

21E-422-

HOH

31E-431-

HOH

41E-435-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Fluoroacetyl coenzyme A thioesterase


分子量: 15489.625 Da / 分子数: 6 / 変異: F36A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces cattleya (バクテリア)
遺伝子: flK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1EMV2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 559 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 7.6 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月7日
放射モノクロメーター: Double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.75 Å / Num. all: 34432 / Num. obs: 34432 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.3→2.48 Å / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→19.75 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 24.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2468 1722 5 %
Rwork0.2203 --
obs0.2216 34432 99.12 %
all-34432 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.131 Å2 / ksol: 0.407 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8739 Å2-0 Å23.5165 Å2
2---2.4418 Å20 Å2
3----11.7955 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6090 0 0 559 6649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0176258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4668511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5552247
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.109948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091107
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2954-2.36280.28381390.26322632X-RAY DIFFRACTION96
2.3628-2.43890.29081420.24542705X-RAY DIFFRACTION99
2.4389-2.52590.30241430.24582715X-RAY DIFFRACTION99
2.5259-2.62690.25821420.24272699X-RAY DIFFRACTION99
2.6269-2.74610.26271430.23542723X-RAY DIFFRACTION99
2.7461-2.89050.29921430.23592723X-RAY DIFFRACTION99
2.8905-3.07090.24721450.2152737X-RAY DIFFRACTION99
3.0709-3.3070.22851430.20472717X-RAY DIFFRACTION100
3.307-3.6380.20191440.1882736X-RAY DIFFRACTION100
3.638-4.16010.20131460.18412776X-RAY DIFFRACTION100
4.1601-5.22520.23791440.18622745X-RAY DIFFRACTION99
5.2252-19.75480.21431480.23152802X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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