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- PDB-3zmf: Salmonella enterica SadA 303-358 fused to GCN4 adaptors (SadAK2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zmf
タイトルSalmonella enterica SadA 303-358 fused to GCN4 adaptors (SadAK2)
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / DALL DOMAIN / DALL2 / TAA
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / Oxidative Stress Induced Senescence / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding ...protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / Oxidative Stress Induced Senescence / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / cellular response to amino acid starvation / cell outer membrane / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / protein transport / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞膜 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal ...Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Autotransporter adhesin SadA
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hartmann, M.D. / Hernandez Alvarez, B. / Albrecht, R. / Lupas, A.N.
引用
ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2008
タイトル: A New Expression System for Protein Crystallization Using Trimeric Coiled-Coil Adaptors.
著者: Hernandez Alvarez, B. / Hartmann, M.D. / Albrecht, R. / Lupas, A.N. / Zeth, K. / Linke, D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Complete Fiber Structures of Complex Trimeric Autotransporter Adhesins Conserved in Enterobacteria.
著者: Hartmann, M.D. / Grin, I. / Dunin-Horkawicz, S. / Deiss, S. / Linke, D. / Lupas, A.N. / Hernandez Alvarez, B.
履歴
登録2013年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4473
ポリマ－37,4473
非ポリマー00
水2,216123
1
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4473
ポリマ－37,4473
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_355-x+y-2,-x,z1
crystal symmetry operation2_575-y,x-y+2,z1
Buried area13180 Å2
ΔGint-150.7 kcal/mol
Surface area16570 Å2
手法PISA
2
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4473
ポリマ－37,4473
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area13400 Å2
ΔGint-145.7 kcal/mol
Surface area16460 Å2
手法PISA
3
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4473
ポリマ－37,4473
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area13260 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area16820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.590, 46.590, 128.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2002-

HOH

21A-2025-

HOH

31B-2015-

HOH

41B-2039-

HOH

51C-2009-

HOH

61C-2025-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4, PUTATIVE INNER MEMBRANE PROTEIN, GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / AUTOTRANSPORTER ADHESIN FRAGMENT


分子量: 12482.168 Da / 分子数: 3
断片: GCN4 ADAPTOR RESIDUES 250-278, ADHESIN RESIDUES 303-358, GCN4 ADAPTOR RESIDUES 250-278
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N- AND C-TERMINAL IN-REGISTER FUSION TO GCN4 ADAPTORS
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母), (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: Q8ZL64
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50% PEG 200, 0.1 M NA-CITRATE PH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9686
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月31日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.726
11K, H, -L20.274
反射解像度: 1.85→38.5 Å / Num. obs: 26591 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.72 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / 冗長度: 3.15 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GCM

1gcm


解像度: 1.85→38.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.911 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.03 / ESU R Free: 0.028 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22051 1316 4.9 %RANDOM
Rwork0.18135 ---
obs0.18325 25273 99.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.523 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.21 Å20 Å20 Å2
2--15.21 Å20 Å2
3----30.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→38.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 0 123 2545
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0192448
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022355
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1471.9553327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06435398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9085332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.75427.24187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.23515424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.793152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.849→1.897 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 98 -
Rwork0.21 1789 -
obs--95.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3907-0.16-1.3033.117-4.488314.1742-0.09550.0213-0.17440.2359-0.2734-0.07210.1750.90010.36890.2038-0.0093-0.0780.3761-0.07090.25314.683-2.887-53.557
20.1050.1759-0.82860.3576-1.381815.2602-0.04930.0156-0.0152-0.059-0.0407-0.0538-0.41440.510.090.17240.0196-0.01610.24850.01350.1025-17.8612.719-33.692
30.1148-0.1974-0.7351.234-1.104913.8419-0.08220.0576-0.0665-0.0743-0.21770.11130.4799-0.1790.30.2136-0.02050.05860.2372-0.04490.0717-47.10921.63692.936
40.564-0.55122.11991.3263-0.527217.93730.03470.1669-0.1301-0.1097-0.09510.0448-0.2488-0.12620.06040.19980.0118-0.01070.1888-0.09430.1732-0.05-5.985-24.115
52.5302-1.3629-0.01711.0892-2.215613.9414-0.01420.1362-0.00480.0125-0.0522-0.0101-0.0228-0.1330.06630.0876-0.0091-0.00320.033-0.01320.1783-20.4318.102-3.414
62.1823-1.2741-4.36760.84853.402620.2399-0.1925-0.22860.07250.11970.0102-0.02420.07570.30540.18230.127-0.0486-0.03190.272-0.01330.1384-41.44923.8863.038
71.23820.04580.33180.4949-0.08370.64140.01430.0689-0.0307-0.04480.03610.0344-0.0017-0.0383-0.05050.03050.00750.00150.01370.00740.1866-1.497-0.567-2.377
80.5738-0.06380.29431.10650.1740.62920.0075-0.0059-0.02590.039-0.00610.02830.0038-0.0382-0.00140.00660.00430.00560.0151-0.00050.1634-24.14612.12718.264
90.42270.01570.07180.76530.35021.25340.02220.0060.05510.0129-0.0015-0.02390.01650.0107-0.02070.0320.0089-0.00090.03810.00340.1755-45.46928.03841.5
100.59960.1616-2.24340.3101-0.923110.4337-0.0584-0.0339-0.02820.0435-0.0380.00340.17050.05340.09630.07240.00230.01190.01290.0030.20862.767-4.99631.837
110.30520.0322-0.19410.7692-2.141511.8623-0.0497-0.0958-0.08310.0871-0.040.00830.01160.19880.08960.06290.01070.00010.09240.01470.191-18.22411.63752.441
120.58920.195-1.29680.7244-1.065710.551-0.02170.06510.0269-0.0332-0.05190.01190.0694-0.02190.07360.01860.01510.00420.02850.00770.1859-43.4722.0676.972
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A277 - 303
2X-RAY DIFFRACTION2B277 - 303
3X-RAY DIFFRACTION3C277 - 303
4X-RAY DIFFRACTION4A304 - 317
5X-RAY DIFFRACTION5B304 - 317
6X-RAY DIFFRACTION6C304 - 317
7X-RAY DIFFRACTION7A318 - 358
8X-RAY DIFFRACTION8B318 - 358
9X-RAY DIFFRACTION9C318 - 358
10X-RAY DIFFRACTION10A359 - 387
11X-RAY DIFFRACTION11B359 - 387
12X-RAY DIFFRACTION12C359 - 387

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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