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- PDB-3zl5: Crystal structure of Schistosoma mansoni Peroxiredoxin I C48S mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zl5
タイトルCrystal structure of Schistosoma mansoni Peroxiredoxin I C48S mutant with one decamer in the ASU
要素PEROXIREDOXIN I
キーワードOXIDOREDUCTASE / PEROXIDASE / SCHISTOSOMIASIS / CHAPERONE / THIOREDOXIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / cellular response to stress / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Thioredoxin peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.493 Å
データ登録者Saccoccia, F. / Angelucci, F. / Ardini, M. / Boumis, G. / Brunori, M. / DiLeandro, L. / Ippoliti, R. / Miele, A.E. / Natoli, G. / Scotti, S. / Bellelli, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Switching between the Alternative Structures and Functions of a 2-Cys Peroxiredoxin, by Site-Directed Mutagenesis
著者: Angelucci, F. / Saccoccia, F. / Ardini, M. / Boumis, G. / Brunori, M. / Dileandro, L. / Ippoliti, R. / Miele, A.E. / Natoli, G. / Scotti, S. / Bellelli, A.
履歴
登録2013年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Database references
改定 1.22013年11月13日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXIREDOXIN I
B: PEROXIREDOXIN I
C: PEROXIREDOXIN I
D: PEROXIREDOXIN I
E: PEROXIREDOXIN I
F: PEROXIREDOXIN I
G: PEROXIREDOXIN I
H: PEROXIREDOXIN I
I: PEROXIREDOXIN I
J: PEROXIREDOXIN I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,52326
ポリマ－252,94510
非ポリマー1,57716
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.440, 94.985, 114.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PEROXIREDOXIN I


分子量: 25294.537 Da / 分子数: 10 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
プラスミド: PRSETA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O97161, peroxiredoxin
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 200MM NA2SO4, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: L,-K,H / Fraction: 0.44
反射解像度: 2.49→108.5 Å / Num. obs: 81267 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 32.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.91
反射 シェル解像度: 2.49→2.63 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZTL

3ztl


解像度: 2.493→29.434 Å / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.55 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2025 4060 5 %
Rwork0.1879 --
obs0.19 80696 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0929 Å20 Å21.7332 Å2
2--10.3055 Å20 Å2
3----7.3889 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.493→29.434 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13041 0 88 117 13246
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98418177
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.175013
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4943-2.53730.27472020.26463508X-RAY DIFFRACTION87
2.5373-2.58340.26392070.25473821X-RAY DIFFRACTION95
2.5834-2.63310.24421880.25363821X-RAY DIFFRACTION95
2.6331-2.68680.24721940.25373839X-RAY DIFFRACTION95
2.6868-2.74520.26361940.2463834X-RAY DIFFRACTION95
2.7452-2.8090.26772200.24293843X-RAY DIFFRACTION95
2.809-2.87920.23941810.23323841X-RAY DIFFRACTION95
2.8792-2.95690.2881920.23583829X-RAY DIFFRACTION95
2.9569-3.04380.21931950.21563877X-RAY DIFFRACTION95
3.0438-3.1420.23882150.21843788X-RAY DIFFRACTION95
3.142-3.25410.24031940.2053878X-RAY DIFFRACTION95
3.2541-3.38420.21511890.20413861X-RAY DIFFRACTION95
3.3842-3.5380.19222340.18523815X-RAY DIFFRACTION94
3.538-3.72410.1942030.1783828X-RAY DIFFRACTION95
3.7241-3.95690.16672130.16243851X-RAY DIFFRACTION95
3.9569-4.26150.16822090.1493825X-RAY DIFFRACTION95
4.2615-4.68860.12852150.13663838X-RAY DIFFRACTION95
4.6886-5.36320.1731900.1523886X-RAY DIFFRACTION95
5.3632-6.74230.20631950.18553937X-RAY DIFFRACTION95
6.7423-28.53980.15762140.14763922X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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