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- PDB-3zkf: Structure of LC8 in complex with Nek9 phosphopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zkf
タイトルStructure of LC8 in complex with Nek9 phosphopeptide
要素
  • DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
  • NEK9 PROTEIN
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PEPTIDE / CONTRACTILE PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / intraciliary retrograde transport / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of phosphorylation / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / ciliary tip / Intraflagellar transport / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly ...deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / intraciliary retrograde transport / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of phosphorylation / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / ciliary tip / Intraflagellar transport / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / Macroautophagy / enzyme inhibitor activity / tertiary granule membrane / protein kinase activator activity / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / substantia nigra development / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / site of double-strand break / microtubule / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / cilium / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Nek9, catalytic domain / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. ...Serine/threonine-protein kinase Nek9, catalytic domain / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 1, cytoplasmic / non-specific serine/threonine protein kinase / Serine/threonine-protein kinase Nek9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gallego, P. / Velazquez-Campoy, A. / Regue, L. / Roig, J. / Reverter, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Analysis of the Regulation of the Dynll/Lc8 Binding to Nek9 by Phosphorylation
著者: Gallego, P. / Velazquez-Campoy, A. / Regue, L. / Roig, J. / Reverter, D.
履歴
登録2013年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年5月15日Group: Database references
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
B: NEK9 PROTEIN
C: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
D: NEK9 PROTEIN
E: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
F: NEK9 PROTEIN
G: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
H: NEK9 PROTEIN
I: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
J: NEK9 PROTEIN
K: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
L: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,48112
ポリマ－69,48112
非ポリマー00
水34219
1
E: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
F: NEK9 PROTEIN
K: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
L: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1604
ポリマ－23,1604
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-28.4 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
2
A: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
B: NEK9 PROTEIN
C: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
D: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1604
ポリマ－23,1604
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-27.7 kcal/mol
Surface area8650 Å2
手法PISA
3
G: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
H: NEK9 PROTEIN
I: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
J: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1604
ポリマ－23,1604
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-27.2 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.868, 154.868, 47.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質
DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC / 8 KDA DYNEIN LIGHT CHAIN / DLC8 / DYNEIN LIGHT CHAIN LC8-TYPE 1 / DYNLL-LC8 / PROTEIN INHIBITOR OF ...8 KDA DYNEIN LIGHT CHAIN / DLC8 / DYNEIN LIGHT CHAIN LC8-TYPE 1 / DYNLL-LC8 / PROTEIN INHIBITOR OF NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63167
#2: タンパク質・ペプチド
NEK9 PROTEIN


分子量: 1198.243 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHORYLATION AT SER944 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PKF2, UniProt: Q8TD19*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.28 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979494
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979494 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→47.73 Å / Num. obs: 22982 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 49.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.49→2.63 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→44.967 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 993 5.1 %
Rwork0.2196 --
obs0.2222 19327 94.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.636 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7433 Å20 Å20 Å2
2---1.7433 Å20 Å2
3---3.4867 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4639 0 0 19 4658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1966361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1691701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004796
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.73710.34991070.27822354X-RAY DIFFRACTION85
2.7371-2.90850.33381420.2582463X-RAY DIFFRACTION90
2.9085-3.13310.30551380.24352576X-RAY DIFFRACTION93
3.1331-3.44830.27691540.22212657X-RAY DIFFRACTION96
3.4483-3.9470.28411480.21792705X-RAY DIFFRACTION98
3.947-4.97180.24931520.19812740X-RAY DIFFRACTION99
4.9718-44.97320.22671520.20812839X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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