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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zjy | ||||||
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Title | Crystal Structure of Importin 13 - RanGTP - eIF1A complex | ||||||
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![]() | TRANSLATION / ACTIVE TRANSPORT / CELL NUCLEUS / NUCLEOCYTOPLASMIC TRANSPORT / MULTIPROTEIN COMPLEX / RNA-BINDING PROTEIN / RAN GTP-BINDING PROTEIN | ||||||
Function / homology | ![]() multi-eIF complex / RNA nuclear export complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / translation factor activity, RNA binding / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / eukaryotic 48S preinitiation complex ...multi-eIF complex / RNA nuclear export complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / translation factor activity, RNA binding / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / eukaryotic 48S preinitiation complex / importin-alpha family protein binding / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / Formation of a pool of free 40S subunits / spermatid development / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / ribosomal small subunit export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / translational initiation / translation initiation factor activity / centriole / protein export from nucleus / viral process / ribosome assembly / mitotic spindle organization / G protein activity / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / recycling endosome / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / midbody / actin cytoskeleton organization / tRNA binding / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / nucleolus / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gruenwald, M. / Lazzaretti, D. / Bono, F. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis for the Nuclear Export Activity of Importin13. Authors: Grunwald, M. / Lazzaretti, D. / Bono, F. | ||||||
History |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 99.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 138.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3zkvC ![]() 2x19S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 20593.967 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 1-180 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 108293.719 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 12946.941 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 1-112 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | #5: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60 % / Description: NONE |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL / Date: Nov 28, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97919 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→50 Å / Num. obs: 57266 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 116.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.35 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.7 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / % possible all: 87.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2X19 Resolution: 3.6→49.549 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.99 / Phase error: 33.61 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 93.34 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.6→49.549 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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