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- PDB-3zia: The structure of F1-ATPase from Saccharomyces cerevisiae inhibite... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zia
タイトルThe structure of F1-ATPase from Saccharomyces cerevisiae inhibited by its regulatory protein IF1
要素
  • (ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 5
  • ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL
キーワードHYDROLASE / NATURAL INHIBITOR / CATALYSIS / INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Mitochondrial protein degradation / ATPase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / enzyme inhibitor activity / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis ...: / : / Mitochondrial protein degradation / ATPase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / enzyme inhibitor activity / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / F(1)-ATPase inhibitor IF(1), mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Robinson, G.C. / Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Fearnley, I.M. / Mueller, D.M. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Open Biol. / 年: 2013
タイトル: The Structure of F1-ATPase from Saccharomyces Cerevisiae Inhibited by its Regulatory Protein If1.
著者: Robinson, G.C. / Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Fearnley, I.M. / Mueller, D.M. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
履歴
登録2013年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 19-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 20-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "KA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 19-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 20-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
T: ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)761,39748
ポリマ－755,49520
非ポリマー5,90228
水13,926773
1
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
T: ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,82326
ポリマ－377,74810
非ポリマー3,07516
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area48000 Å2
ΔGint-225.8 kcal/mol
Surface area115970 Å2
手法PISA
2
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,57422
ポリマ－377,74810
非ポリマー2,82712
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area47000 Å2
ΔGint-245.5 kcal/mol
Surface area116140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.224, 187.846, 181.812
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21K
12B
22L
13C
23M
14D
24N
15F
25P
16G
26Q
17H
27R
18I
28S
19J
29T
110E
210O

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A26 - 700
2111K26 - 700
1121B25 - 700
2121L25 - 700
1131C26 - 700
2131M26 - 700
1141D6 - 700
2141N6 - 700
1151F7 - 700
2151P7 - 700
1161G1 - 276
2161Q1 - 276
1171H11 - 137
2171R11 - 137
1181I1 - 61
2181S1 - 61
1191J1 - 36
2191T1 - 36
11101E8 - 700
21101O8 - 700

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10

-
要素

-
ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 5種, 18分子 ABCKLMDEFNOPGQHRIS

#1: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL / F1-ATPASE


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: W303-1A / 参照: UniProt: P07251
#2: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL / F1-ATPASE


分子量: 51181.082 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: W303-A1 / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT / F1-ATPASE


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: W303-1A / 参照: UniProt: P38077
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT / F1-ATPASE


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: W303-1A / 参照: UniProt: Q12165
#5: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT EPSILON / F1-ATPASE


分子量: 6618.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: W303-1A / 参照: UniProt: P21306

-
タンパク質 , 1種, 2分子 JT

#6: タンパク質 ATPASE INHIBITOR, MITOCHONDRIAL / F1-ATPASE INHIBITOR PROTEIN


分子量: 7341.197 Da / 分子数: 2 / Fragment: INHIBITOR PROTEIN, UNP RESIDUES 23-75 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: W303-A1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01097

-
非ポリマー , 5種, 801分子

#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 773 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.72 % / 解説: NONE
結晶化温度: 296 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: ACTIVE F1-ATPASE (12 MG/ML) WAS EXCHANGED ON A DESALTING COLUMN INTO CRYSTALLISATION BUFFER, PREPARED IN D2O CONSISTING OF 100 MM BIS-TRIS PROPANE, PH 7.5, 100 MM SUCROSE, 1 MM ADP AND 10 MM ...詳細: ACTIVE F1-ATPASE (12 MG/ML) WAS EXCHANGED ON A DESALTING COLUMN INTO CRYSTALLISATION BUFFER, PREPARED IN D2O CONSISTING OF 100 MM BIS-TRIS PROPANE, PH 7.5, 100 MM SUCROSE, 1 MM ADP AND 10 MM MAGNESIUM SULPHATE. THEN THE ENZYME WAS INHIBITED AT 23C WITH A 4-FOLD MOLAR EXCESS OF YI1-53 (MUTATION E21A) IN THE PRESENCE OF 1 MM ATP AND 2 MM MAGNESIUM SULPHATE. FURTHER PORTIONS (5 UL OF A NEUTRALISED STOCK SOLUTION CONTAINING 200 MM ATP AND 400 MM MAGNESIUM SULPHATE/ML PROTEIN SOLUTION) WERE ADDED AFTER 5 AND 10 MIN. MORE THAN 95% OF THE ATP HYDROLYSIS ACTIVITY OF THE ENZYME WAS INHIBITED. SODIUM-POTASSIUM TARTRATE WAS ADDED TO 100 MM, AND THE CONCENTRATION OF THE PROTEIN SOLUTION WAS ADJUSTED TO 10 MG/ML WITH CRYSTALLISATION BUFFER. CRYSTALS WERE GROWN AT 23C IN 72 WELL MICRO-BATCH PLATES UNDER FILTERED PARAFFIN OIL. THE CRYSTALLISATION DROPS (4 UL) CONTAINED A 1:1 MIXTURE OF PROTEIN SOLUTION AND PRECIPITANT SOLUTION (20%-26% POLYETHYLENE GLYCOL 3000 AND 600 MM NACL PREPARED IN D2O).

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.977
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→43.84 Å / Num. obs: 268620 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HLD

2hld


解像度: 2.5→181.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 10.398 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.601 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26194 13570 5.1 %RANDOM
Rwork0.2243 ---
obs0.22618 254974 98.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.332 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20.46 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→181.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数50724 0 366 773 51863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02251972
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1751.9970394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.47256662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.08224.5262152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.365159064
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.40915344
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.28250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02138480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5761.533069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.084253182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.688518903
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.592817205
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 2 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1K3715tight positional0.010.02
2L3687tight positional0.010.02
3M3712tight positional0.010.02
4N3581tight positional0.010.02
5P3569tight positional0.010.02
6Q2051tight positional0.010.02
7R937tight positional00.02
8S450tight positional00.02
9T283tight positional00.02
10O3563tight positional0.010.02
1K3715tight thermal3.310
2L3687tight thermal6.410
3M3712tight thermal3.8110
4N3581tight thermal2.5710
5P3569tight thermal3.3510
6Q2051tight thermal5.1610
7R937tight thermal0.7810
8S450tight thermal2.2210
9T283tight thermal2.1810
10O3563tight thermal6.8210
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 996 -
Rwork0.335 18559 -
obs--96.87 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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