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- PDB-3zhm: N-terminal domain of the CI repressor from bacteriophage TP901-1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zhm
タイトルN-terminal domain of the CI repressor from bacteriophage TP901-1 in complex with the OL2 operator half-site
要素
  • 5'-D(*AP*CP*GP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*GP*CP*AP*CP *TP*TP*GP*A)-3'
  • 5'-D(*AP*GP*TP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*TP*CP*AP*AP*GP *TP*GP*CP*A)-3'
  • CI
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


latency-replication decision / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / CI
類似検索 - 構成要素
生物種LACTOCOCCUS PHAGE TP901-1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Frandsen, K.H. / Rasmussen, K.K. / Poulsen, J.N. / Lo Leggio, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Binding of the N-Terminal Domain of the Lactococcal Bacteriophage Tp901-1 Ci Repressor to its Target DNA: A Crystallography, Small Angle Scattering, and Nuclear Magnetic Resonance Study.
著者: Frandsen, K.H. / Rasmussen, K.K. / Jensen, M.R. / Hammer, K. / Pedersen, M. / Poulsen, J.N. / Arleth, L. / Lo Leggio, L.
履歴
登録2012年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Data collection
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CI
B: 5'-D(*AP*GP*TP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*TP*CP*AP*AP*GP *TP*GP*CP*A)-3'
C: 5'-D(*AP*CP*GP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*GP*CP*AP*CP *TP*TP*GP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1373
ポリマ－20,1373
非ポリマー00
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-18.7 kcal/mol
Surface area7180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.860, 64.070, 67.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CI / CI REPRESSOR


分子量: 9105.513 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-74 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LACTOCOCCUS PHAGE TP901-1 (ファージ)
プラスミド: PQE-70 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: O48503
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*TP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*TP*CP*AP*AP*GP *TP*GP*CP*A)-3' / OL2 OPERATOR HALF-SITE


分子量: 5515.591 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) LACTOCOCCUS PHAGE TP901-1 (ファージ)
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*CP*GP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*GP*CP*AP*CP *TP*TP*GP*A)-3' / OL2 OPERATOR HALF-SITE


分子量: 5515.591 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) LACTOCOCCUS PHAGE TP901-1 (ファージ)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細OLIGONUCLEOTIDES WERE PURCHASED FROM TAG COPENHAGEN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→33.91 Å / Num. obs: 4365 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.36 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 22.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R1J

2r1j


解像度: 2.6→33.91 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 445 10.37 %
Rwork0.1989 --
obs0.2009 4332 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→33.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数639 362 0 56 1057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021057
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6711496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.816421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002127
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6002-2.97630.26581480.25481260X-RAY DIFFRACTION100
2.9763-3.74910.22891450.19921282X-RAY DIFFRACTION100
3.7491-33.91290.18731520.17261345X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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