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万見
- PDB-3zev: Structure of Thermostable Agonist-bound Neurotensin Receptor 1 Mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zev
タイトルStructure of Thermostable Agonist-bound Neurotensin Receptor 1 Mutant without Lysozyme Fusion
要素
  • NEUROTENSIN
  • NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V
キーワードSIGNALING PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization ...response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane / regulation of respiratory gaseous exchange / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / neuropeptide hormone activity / hyperosmotic response / negative regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of glutamate secretion / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / digestive tract development / G alpha (q) signalling events / response to corticosterone / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cellular response to lithium ion / temperature homeostasis / response to lipid / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / response to axon injury / neuropeptide signaling pathway / transport vesicle / axon terminus / response to amphetamine / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / dendritic shaft / liver development / blood vessel diameter maintenance / adult locomotory behavior / learning / response to cocaine / cellular response to nerve growth factor stimulus / terminal bouton / visual learning / cytoplasmic side of plasma membrane / response to estradiol / dendritic spine / perikaryon / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3 Å
データ登録者Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Schlinkmann, K.M. / Batyuk, A. / Mittl, P. / Plueckthun, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of Signaling-Competent Neurotensin Receptor 1 Obtained by Directed Evolution in Escherichia Coli
著者: Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Klenk, C. / Batyuk, A. / Heine, P. / Balada, S. / Schlinkmann, K.M. / Scott, D.J. / Schuetz, M. / Plueckthun, A.
履歴
登録2012年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年2月26日Group: Database references
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V
B: NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V
C: NEUROTENSIN
D: NEUROTENSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4569
ポリマ－77,0804
非ポリマー3755
水00
1
B: NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V
D: NEUROTENSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5402
ポリマ－38,5402
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-8.1 kcal/mol
Surface area15060 Å2
手法PISA
2
A: NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V
C: NEUROTENSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9167
ポリマ－38,5402
非ポリマー3755
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area15360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.550, 90.180, 209.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.51, 0.1456, 0.8478), (0.1472, -0.9563, 0.2528), (0.8475, 0.2537, 0.4663)
ベクター: -3.92, 28.8, -2.834)

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要素

#1: タンパク質 NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86V


分子量: 37607.113 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THERMOSTABLE MUTANT / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PEP-TM86VDIC3III / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: P20789
#2: タンパク質・ペプチド NEUROTENSIN


分子量: 933.111 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINUS, RESIDUES 157-162 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 8-13 CORRESPOND TO NEUROTENSIN C-TERMINUS. RESIDUES 6-7 DO NOT CORRESPOND TO NEUROTENSIN SEQUENCE
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20068
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.4
詳細: 1.28% (W/V) NONYL-GLUCOSIDE, 0.5% (W/V) DECYL-GLUCOSIDE, 0.01% (W/V) DODECYL-GLUCOSIDE, 0.1% (W/V) CHOLESTERYLHEMISUCCINATE, 10MM HEPES PH 8, 1.15 MM NACL, 2 MM DTT, 100 NM NTI, 26% (V/V) PEG ...詳細: 1.28% (W/V) NONYL-GLUCOSIDE, 0.5% (W/V) DECYL-GLUCOSIDE, 0.01% (W/V) DODECYL-GLUCOSIDE, 0.1% (W/V) CHOLESTERYLHEMISUCCINATE, 10MM HEPES PH 8, 1.15 MM NACL, 2 MM DTT, 100 NM NTI, 26% (V/V) PEG 600, 50 MM GLYCINE PH 9.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 22942 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0.72 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 115.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 8.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3→19.935 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2792 1129 5 %
Rwork0.2418 --
obs0.2436 22639 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 125.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.935 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4931 0 25 0 4956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7356912
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7911748
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047838
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003834
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0003-3.13640.39551430.36762425X-RAY DIFFRACTION92
3.1364-3.3010.37641230.33422687X-RAY DIFFRACTION100
3.301-3.50680.3481440.28642682X-RAY DIFFRACTION100
3.5068-3.77590.29091350.25042666X-RAY DIFFRACTION100
3.7759-4.15270.25811470.22662708X-RAY DIFFRACTION100
4.1527-4.74660.27581400.20462725X-RAY DIFFRACTION100
4.7466-5.95360.27661450.25112750X-RAY DIFFRACTION100
5.9536-19.93550.25811520.23342867X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.44360.33180.09013.57220.25094.0092-0.0903-0.12110.40250.1720.123-0.4874-0.21290.7034-0.04140.7062-0.1382-0.0670.7279-0.14490.7648-11.152224.303-31.2116
23.96970.65820.79864.90290.78794.9490.0122-0.6609-0.28161.03010.10630.03470.66450.0142-0.17130.72730.0421-0.09850.74160.13560.5979-20.9055-4.016-20.5944
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESSEQ 51:386)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESSEQ 51:386)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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