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万見
- PDB-3zee: Electron cyro-microscopy helical reconstruction of Par-3 N termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zee
タイトルElectron cyro-microscopy helical reconstruction of Par-3 N terminal domain
要素PARTITIONING DEFECTIVE 3 HOMOLOG
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination ...Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination / lateral loop / bicellular tight junction assembly / Schmidt-Lanterman incisure / myelination in peripheral nervous system / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / protein targeting to membrane / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / centrosome localization / establishment of cell polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of receptor internalization / bicellular tight junction / axonal growth cone / endomembrane system / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / adherens junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cell-cell junction / protein localization / apical part of cell / cell junction / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Zhang, Y. / Wang, W. / Chen, J. / Zhang, K. / Gao, F. / Gong, W. / Zhang, M. / Sun, F. / Feng, W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the intrinsic self-assembly of Par-3 N-terminal domain.
著者: Yan Zhang / Wenjuan Wang / Jia Chen / Kai Zhang / Feng Gao / Bingquan Gao / Shuai Zhang / Mingdong Dong / Flemming Besenbacher / Weimin Gong / Mingjie Zhang / Fei Sun / Wei Feng /
要旨: Par-3, the central organizer of the Par-3/Par-6/atypical protein kinase C complex, is a multimodular scaffold protein that is essential for cell polarity establishment and maintenance. The N-terminal ...Par-3, the central organizer of the Par-3/Par-6/atypical protein kinase C complex, is a multimodular scaffold protein that is essential for cell polarity establishment and maintenance. The N-terminal domain (NTD) of Par-3 is capable of self-association to form filament-like structures, although the underlying mechanism is poorly understood. Here, we determined the crystal structure of Par-3 NTD and solved the filament structure by cryoelectron microscopy. We found that an intrinsic "front-to-back" interaction mode is important for Par-3 NTD self-association and that both the lateral and longitudinal packing within the filament are mediated by electrostatic interactions. Disruptions of the lateral or longitudinal packing significantly impaired Par-3 NTD self-association and thereby impacted the Par-3-mediated epithelial polarization. We finally demonstrated that a Par-3 NTD-like domain from histidine ammonia-lyase also harbors a similar self-association capacity. This work unequivocally provides the structural basis for Par-3 NTD self-association and characterizes one type of protein domain that can self-assemble via electrostatic interactions.
履歴
登録2012年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年8月30日Group: Advisory / Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / em_software / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2237
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PARTITIONING DEFECTIVE 3 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5531
ポリマ－9,5531
非ポリマー00
水00
1
A: PARTITIONING DEFECTIVE 3 HOMOLOG
x 49


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)468,09249
ポリマ－468,09249
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation48
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 49 / Rise per n subunits: 3.532 Å / Rotation per n subunits: -43.835 °)

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要素

#1: タンパク質 PARTITIONING DEFECTIVE 3 HOMOLOG / PAR-3 / PARD-3 / ATYPICAL PKC ISOTYPE-SPECIFIC-INTERACTING PROTEIN / ASIP / ATYPICAL PKC-SPECIFIC- ...PAR-3 / PARD-3 / ATYPICAL PKC ISOTYPE-SPECIFIC-INTERACTING PROTEIN / ASIP / ATYPICAL PKC-SPECIFIC-BINDING PROTEIN / ASBP


分子量: 9552.906 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DUF3534 DOMAIN, RESIDUES 2-82 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): CODONPLUS / 参照: UniProt: Q9Z340

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: PAR-3 N-TERMINAL DUF3534 DOMAIN / タイプ: COMPLEX / 詳細: SUPPORTING FILM IS GIG HOLELY GRID.
緩衝液名称: 50 MM TRIS, 100 MM NACL, 1 MM DTT AND 1 MM EDTA / pH: 8 / 詳細: 50 MM TRIS, 100 MM NACL, 1 MM DTT AND 1 MM EDTA
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2010年12月1日
詳細: THE MICROSCOPE MODEL IS FEI TITAN KRIOS. 6460 RAW IMAGES WERE COLLECTED AUTOMATICALLY USING THE PACKAGE LEGINON. GOOD MICROGRAPHS WERE SELECTED ONE BY ONE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 95 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 6460
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1NAMD2モデルフィッティング
2VMDモデルフィッティング
3IMAGIC３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL MICROGRAPHS
3次元再構成手法: THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED USING IHRSR. THEN THE FINAL RECONSTRUCTION WERE OBTAINED BY PROJECTION MATCHING IN EMAN.
解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 84000 / ピクセルサイズ（実測値）: 0.933 Å
詳細: THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED USING IHRSR. THEN THE FINAL RECONSTRUCTION WERE OBTAINED BY PROJECTION MATCHING IN EMAN. THE RESOLUTION CRITERIA USED WAS GOLDEN CRITERIA FSC 0.5. SUBMISSION ...詳細: THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED USING IHRSR. THEN THE FINAL RECONSTRUCTION WERE OBTAINED BY PROJECTION MATCHING IN EMAN. THE RESOLUTION CRITERIA USED WAS GOLDEN CRITERIA FSC 0.5. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2237. (DEPOSITION ID: 11249).
Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: ENERGY FUNCTION IN NAMD2
詳細: METHOD--CROSS CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 4I6P

4i6p


Accession code: 4I6P / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 6.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数670 0 0 0 670

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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