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万見
- PDB-3zc7: VbhT Fic protein from Bartonella schoenbuchensis in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zc7
タイトルVbhT Fic protein from Bartonella schoenbuchensis in complex with VbhA antitoxin and ATP
要素
  • ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE VBHT
  • ANTITOXIN VBHA
キーワードTRANSFERASE/ANTITOXIN / TRANSFERASE-ANTITOXIN COMPLEX / AMPYLATION (アデニリル化) / ADENYLYLATION (アデニリル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein adenylylation / AMPylase activity / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / regulation of cell division / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Antitoxin VbhA-like / Antitoxin VbhA / Antitoxin VbhA / Antitoxin VbhA-like / Antitoxin VbhA domain superfamily / Bartonella effector protein, BID domain / BID domain of Bartonella effector protein (Bep) / Fido-like domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily ...Antitoxin VbhA-like / Antitoxin VbhA / Antitoxin VbhA / Antitoxin VbhA-like / Antitoxin VbhA domain superfamily / Bartonella effector protein, BID domain / BID domain of Bartonella effector protein (Bep) / Fido-like domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein adenylyltransferase VbhT / Antitoxin VbhA
類似検索 - 構成要素
生物種BARTONELLA SCHOENBUCHENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Goepfert, A. / Schirmer, T.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Conserved Inhibitory Mechanism and Competent ATP Binding Mode for Adenylyltransferases with Fic Fold.
著者: Goepfert, A. / Stanger, F.V. / Dehio, C. / Schirmer, T.
履歴
登録2012年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE VBHT
B: ANTITOXIN VBHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6323
ポリマ－37,1252
非ポリマー5071
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-18.2 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.460, 40.620, 73.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2084-

HOH

21A-2085-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE VBHT / AMPYLATOR VBHT / VBHT TOXIN


分子量: 29745.154 Da / 分子数: 1 / 断片: FIC DOMAIN, RESIDUES 1-248 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BARTONELLA SCHOENBUCHENSIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: E6Z0R3, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 ANTITOXIN VBHA


分子量: 7379.365 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-62 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BARTONELLA SCHOENBUCHENSIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: E6Z0R4
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M MES PH 6.5. THEN SOAKED WITH 5MM ATP AND 5MM MGCL2U.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.36 Å / Num. obs: 15824 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.87
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 4.89 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 5.86 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SHG

3shg


解像度: 2.1→15 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 815 5.2 %
Rwork0.1646 --
obs0.1679 15769 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 3.3513 Å2 / ksol: 1.0016 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2156 0 31 226 2413
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0083028
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.904897
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071318
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.23120.24761470.18552342X-RAY DIFFRACTION95
2.2312-2.40290.25481430.17472503X-RAY DIFFRACTION100
2.4029-2.64350.24121250.16792478X-RAY DIFFRACTION100
2.6435-3.02330.26691250.17592525X-RAY DIFFRACTION100
3.0233-3.79880.20571390.15192529X-RAY DIFFRACTION100
3.7988-15.00020.21471360.1582577X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2286-1.3681.36273.0981-0.75052.0991-0.1141-0.1171-0.55470.24230.16950.12650.68330.1829-0.01880.31810.17940.1480.1017-0.01590.2746-0.9951-41.6066.4758
23.35991.72770.9075.23160.6764.8951-0.1267-0.1273-0.18340.1861-0.0473-0.26680.29120.19840.10410.08580.05350.00120.17710.02450.0692-3.3772-28.854318.7403
34.6226-2.25560.49832.3351-0.52551.5916-0.03470.09030.2875-0.06960.0728-0.1601-0.11920.1627-0.05890.0591-0.01770.0230.0878-0.0330.0671-7.2199-22.39876.8713
44.9842-2.00022.01594.00371.77793.4664-0.0045-0.4848-0.9780.5178-0.10090.37360.5637-0.52320.07820.1957-0.1550.04250.2046-0.02830.2929-18.641-36.91932.381
51.965-1.9282-0.5372.82710.54970.8398-0.00180.26830.02510.066-0.0498-0.0061-0.0709-0.39510.03070.16140.0019-0.03030.19250.09360.128-22.274-17.66421.8157
61.2047-0.1078-0.19191.0235-0.27241.6805-0.0783-0.0081-0.01370.09990.11830.0377-0.1325-0.3256-0.02630.06140.00960.00050.10370.03010.0857-20.1045-21.752913.9977
72.29951.0931-0.33923.1144-1.13088.6442-0.02190.017-0.15590.2232-0.1937-0.38830.0947-0.66920.19520.1806-0.0532-0.00170.1507-0.08450.2171-26.0114-33.345615.7466
82.82961.36030.73474.12494.36046.6846-0.02930.1988-0.07740.1682-0.09420.09460.226-0.60960.11660.11470.03620.00670.23330.0250.1244-29.5806-25.145817.1991
90.64351.3788-0.96095.2541-4.81245.41-0.16380.23380.61240.1054-0.0454-0.3377-1.19880.73830.1570.576-0.05440.05730.43840.14450.4288-17.8402-5.314915.4312
102.66233.26232.54025.83173.83543.9446-0.07540.03790.2749-0.2313-0.13930.298-0.24040.21530.20970.09420.00680.00790.08710.02940.0965-9.143-19.165528.1636
114.1112.77131.93774.36652.81652.93810.0993-0.3038-0.2470.1848-0.0128-0.32640.30220.4067-0.05820.14670.084-0.0220.27660.01240.1341-1.0126-26.300328.3579
123.528-3.27250.41064.5823-0.87892.65590.04850.0531-0.0333-0.001-0.0344-0.20880.51610.7744-0.05020.13710.1635-0.03310.5617-0.01360.19898.3877-30.30421.3544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 8 THROUGH 27 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 28 THROUGH 48 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 49 THROUGH 78 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 79 THROUGH 92 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 93 THROUGH 117 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 118 THROUGH 167 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 168 THROUGH 179 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESID 180 THROUGH 193 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESID 194 THROUGH 206 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 0 THROUGH 24 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 25 THROUGH 45 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 46 THROUGH 62 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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