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- PDB-3x21: Crystal structure of Escherichia coli nitroreductase NfsB mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3x21
タイトルCrystal structure of Escherichia coli nitroreductase NfsB mutant T41L/N71S/F124W
要素Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitroreductase / regioselectivity / dinitrocompounds
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors, with NAD or NADP as acceptor / 6,7-dihydropteridine reductase / 2,4,6-trinitrotoluene catabolic process / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / 酸化還元酵素 / FMN binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.002 Å
データ登録者Bai, J. / Yang, J. / Zhou, Y. / Yang, Q.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2015
タイトル: Altering the regioselectivity of a nitroreductase in the synthesis of arylhydroxylamines by structure-based engineering.
著者: Bai, J. / Zhou, Y. / Chen, Q. / Yang, Q. / Yang, J.
履歴
登録2014年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
B: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
C: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
D: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
E: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
F: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
G: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
H: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
I: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
J: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,89020
ポリマ－261,32610
非ポリマー4,56310
水1086
1
A: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
B: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1784
ポリマ－52,2652
非ポリマー9132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8770 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area17380 Å2
手法PISA
2
C: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
D: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1784
ポリマ－52,2652
非ポリマー9132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8900 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
3
E: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
F: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1784
ポリマ－52,2652
非ポリマー9132
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8940 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area17110 Å2
手法PISA
4
G: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
H: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1784
ポリマ－52,2652
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17240 Å2
手法PISA
5
I: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
J: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1784
ポリマ－52,2652
非ポリマー9132
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8970 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.410, 59.924, 220.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase / Dihydropteridine reductase / FMN-dependent nitroreductase


分子量: 26132.615 Da / 分子数: 10 / 変異: T41L, N71S, F124W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: nfnB, dprA, nfsB, nfsI, ntr / プラスミド: pET28(a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38489, 6,7-dihydropteridine reductase
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate, 2%(v/v) Tacsimate, 16%(w/v) Polyethylene glycol 3350, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月8日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 49053 / Num. obs: 48758 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.5 %
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DS7

1ds7


解像度: 3.002→34.863 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2559 1994 4.11 %random
Rwork0.2102 ---
obs0.212 48503 97.55 %-
all-49053 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.51 Å2 / Biso mean: 52.2573 Å2 / Biso min: 39.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.002→34.863 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16860 0 310 6 17176
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00717550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12723830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452660
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0113010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9446300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0022-3.07730.28411170.27942621273879
3.0773-3.16040.34211480.276933603508100
3.1604-3.25340.30281440.264733293473100
3.2534-3.35830.34241320.258733933525100
3.3583-3.47820.29741530.24843368352199
3.4782-3.61730.27431460.23263341348799
3.6173-3.78180.24521420.22613385352799
3.7818-3.98090.28151400.21343395353599
3.9809-4.22990.24991490.18783346349599
4.2299-4.55590.23491450.18283360350599
4.5559-5.01310.20541450.18163392353799
5.0131-5.73580.24821490.197633873536100
5.7358-7.21590.2411470.200534473594100
7.2159-34.86570.2021370.16653385352294
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.6055 Å / Origin y: 34.2828 Å / Origin z: 54.1853 Å
111213212223313233
T0.4395 Å2-0.0047 Å20.0017 Å2-0.4006 Å20.0033 Å2--0.431 Å2
L0.1289 °2-0.0138 °20.0026 °2-0.0322 °2-0.0053 °2--0.0322 °2
S-0.0045 Å °-0.0095 Å °0.0214 Å °-0.0061 Å °-0.0135 Å °-0.0037 Å °0.0216 Å °0.0046 Å °0.0176 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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