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- PDB-3wwt: Crystal Structure of the Y3:STAT1ND complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wwt
タイトルCrystal Structure of the Y3:STAT1ND complex
要素
  • C' protein
  • Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
キーワードTRANSCRIPTION/VIRAL PROTEIN / alpha protein / interferon inhibition / signal transduction / transcriptional activation / TRANSCRIPTION-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / tumor necrosis factor receptor binding / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / cell surface receptor signaling pathway via STAT / blood circulation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / ubiquitin-like protein ligase binding / positive regulation of interferon-alpha production / Regulation of IFNA/IFNB signaling / response to type II interferon / response to cAMP / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to mechanical stimulus / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / cellular response to interferon-beta / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / response to nutrient / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Downstream signal transduction / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein phosphatase 2A binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / promoter-specific chromatin binding / ISG15 antiviral mechanism / response to hydrogen peroxide / Signaling by SCF-KIT / defense response / response to peptide hormone / PKR-mediated signaling / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / cellular response to type II interferon / virion component / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interferon alpha/beta signaling / transcription coactivator binding / cellular response to insulin stimulus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / histone binding / regulation of apoptotic process / defense response to virus / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Paramyxovirus non-structural protein C / Paramyxovirus non-structural protein C / Transcription Factor, Stat-4 / STAT transcription factor, N-terminal domain / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction ...Paramyxovirus non-structural protein C / Paramyxovirus non-structural protein C / Transcription Factor, Stat-4 / STAT transcription factor, N-terminal domain / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / p53-like transcription factor, DNA-binding / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
C' protein / Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sendai virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Oda, K. / Sakaguchi, T. / Matoba, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of the Inhibition of STAT1 Activity by Sendai Virus C Protein.
著者: Oda, K. / Matoba, Y. / Irie, T. / Kawabata, R. / Fukushi, M. / Sugiyama, M. / Sakaguchi, T.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02022年5月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / audit_author / cell / database_2 / diffrn / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / pdbx_xplor_file / refine / refine_analyze / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _audit_author.name / _cell.volume / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_contact_author.address_1 / _pdbx_contact_author.fax / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_contact_author.identifier_ORCID / _pdbx_contact_author.name_salutation / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_database_status.deposit_site / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_free_error / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_all / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF / _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF / _refine.pdbx_isotropic_thermal_model / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine.solvent_model_param_bsol / _refine.solvent_model_param_ksol / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_rejects / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Model orientation/position
詳細: the model was re-refined by using phenix program to reduce the R factor and R free.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年10月12日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.deposit_site
改定 2.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
B: C' protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7523
ポリマ－31,7122
非ポリマー401
水2,936163
1
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
B: C' protein
ヘテロ分子

A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
B: C' protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5046
ポリマ－63,4244
非ポリマー802
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area6490 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area22100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.270, 72.270, 197.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-301-

CA

21B-1143-

HOH

31B-1155-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta / Transcription factor ISGF-3 components p91/p84


分子量: 17156.125 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 1-126 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAT1 / プラスミド: pCold ProS2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42224
#2: タンパク質 C' protein


分子量: 14555.976 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 109-215 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sendai virus (Z) (ウイルス) / 遺伝子: P/V/C / プラスミド: pCold ProS2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04862
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 % / Mosaicity: 0.298 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG400, 0.2M CaCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月30日
放射モノクロメーター: FIXED EXIST Si 111 DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. all: 21786 / Num. obs: 21429 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 32.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2-2.0711.70.43221000.414199.6
2.07-2.1511.70.31721110.428199.7
2.15-2.2511.60.22221140.477199.5
2.25-2.3711.70.16521090.509199.3
2.37-2.5211.60.12421190.581199.1
2.52-2.7111.70.09521160.686199
2.71-2.9911.90.07921500.912198.8
2.99-3.42120.07721581.629198.4
3.42-4.31120.06421802.425197.8
4.31-10012.40.05222722.088193.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660+SVN精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YVL

1yvl


解像度: 2→34.02 Å / SU ML: 0.2007 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.6454
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2367 1091 5.09 %RANDOM
Rwork0.2049 20336 --
obs0.2066 21427 98.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1982 0 1 163 2146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00722023
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78392722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045349
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.8078252
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.090.28071430.23012471X-RAY DIFFRACTION99.13
2.09-2.20.28911440.22562499X-RAY DIFFRACTION99.85
2.2-2.340.25271230.22242519X-RAY DIFFRACTION99.55
2.34-2.520.23851260.21812516X-RAY DIFFRACTION99.36
2.52-2.770.24691230.22052536X-RAY DIFFRACTION99.14
2.77-3.170.25991490.21442536X-RAY DIFFRACTION98.97
3.17-40.23421630.19132558X-RAY DIFFRACTION98.48
4-34.020.20151200.19192701X-RAY DIFFRACTION95.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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