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- PDB-3wwq: Crystal structure of FAAP20 UBZ domain in complex with Lys63-link... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wwq
タイトルCrystal structure of FAAP20 UBZ domain in complex with Lys63-linked diubiquitin
要素
  • (Ubiquitin) x 2
  • Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
キーワードPROTEIN BINDING/METAL BINDING PROTEIN / protein complex / DNA repair / PROTEIN BINDING-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 ...APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Fanconi anaemia nuclear complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases
類似検索 - 分子機能
FAAP20, zinc finger UBZ2-type / FAAP20, FANCA interaction domain / : / Ubiquitin-binding zinc-finger / FAAP20 FANCA interaction domain / Zinc finger UBZ2-type profile. / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...FAAP20, zinc finger UBZ2-type / FAAP20, FANCA interaction domain / : / Ubiquitin-binding zinc-finger / FAAP20 FANCA interaction domain / Zinc finger UBZ2-type profile. / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Fanconi anemia core complex-associated protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Ubiquitin Recognition by Ubiquitin-Binding Zinc Finger of FAAP20
著者: Toma, A. / Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Nakada, S. / Fukuto, A. / Horikoshi, Y. / Tashiro, S. / Fukai, S.
履歴
登録2014年6月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
D: Ubiquitin
E: Ubiquitin
F: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
G: Ubiquitin
H: Ubiquitin
I: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
J: Ubiquitin
K: Ubiquitin
L: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,84716
ポリマ－88,58512
非ポリマー2624
水6,233346
1
A: Ubiquitin
C: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
H: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2124
ポリマ－22,1463
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10160 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin
G: Ubiquitin
I: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2124
ポリマ－22,1463
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10230 Å2
手法PISA
3
D: Ubiquitin
F: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
K: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2124
ポリマ－22,1463
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10190 Å2
手法PISA
4
E: Ubiquitin
J: Ubiquitin
L: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2124
ポリマ－22,1463
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.767, 45.850, 172.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22D
13A
23E
14A
24G
15A
25H
16A
26J
17A
27K
18B
28D
19B
29E
110B
210G
111B
211H
112B
212J
113B
213K
114C
214F
115C
215I
116C
216L
117D
217E
118D
218G
119D
219H
120D
220J
121D
221K
122E
222G
123E
223H
124E
224J
125E
225K
126F
226I
127F
227L
128G
228H
129G
229J
130G
230K
131H
231J
132H
232K
133I
233L
134J
234K

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
21METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
12METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
22METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
13METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
23METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
14METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
24METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
15METMETARGARGAA1 - 741 - 74
25METMETARGARGHH1 - 741 - 74
16METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
26METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
17METMETGLYGLYAA1 - 761 - 76
27METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76
18METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
28METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
19METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
29METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
110METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
210METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
111METMETARGARGBB1 - 741 - 74
211METMETARGARGHH1 - 741 - 74
112METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
212METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
113METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
213METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76
114ALAALATHRTHRCC143 - 1797 - 43
214ALAALATHRTHRFF143 - 1797 - 43
115ALAALATRPTRPCC143 - 1807 - 44
215ALAALATRPTRPII143 - 1807 - 44
116LEULEUTHRTHRCC144 - 1798 - 43
216LEULEUTHRTHRLL144 - 1798 - 43
117METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
217METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
118METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
218METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
119METMETARGARGDD1 - 741 - 74
219METMETARGARGHH1 - 741 - 74
120METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
220METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
121METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
221METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76
122METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
222METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
123METMETARGARGEE1 - 741 - 74
223METMETARGARGHH1 - 741 - 74
124METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
224METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
125METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
225METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76
126ALAALATHRTHRFF143 - 1797 - 43
226ALAALATHRTHRII143 - 1797 - 43
127LEULEUTHRTHRFF144 - 1798 - 43
227LEULEUTHRTHRLL144 - 1798 - 43
128METMETARGARGGG1 - 741 - 74
228METMETARGARGHH1 - 741 - 74
129METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
229METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
130METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
230METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76
131METMETARGARGHH1 - 741 - 74
231METMETARGARGJJ1 - 741 - 74
132METMETARGARGHH1 - 741 - 74
232METMETARGARGKK1 - 741 - 74
133LEULEUTHRTHRII144 - 1798 - 43
233LEULEUTHRTHRLL144 - 1798 - 43
134METMETGLYGLYJJ1 - 761 - 76
234METMETGLYGLYKK1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
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9
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11
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31
32
33
34

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 4 / 変異: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG50
#2: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG50
#3: タンパク質・ペプチド
Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa


分子量: 4849.503 Da / 分子数: 4 / Fragment: UBZ domain, UNP residues 142-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1orf86, FAAP20, FP7162 / プラスミド: pCold-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q6NZ36
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS RESIDUE IS ADDITION MUTATION.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8M DL-malic acid, 0.1M glycine, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 74073 / Num. obs: 74073 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 4.26 / % possible all: 88.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UBQ

1ubq


解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 7.44 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23458 3529 5 %RANDOM
Rwork0.20825 ---
obs0.20957 66608 94.95 %-
all-74073 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.269 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.13 Å20 Å2-0.27 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6004 0 4 346 6354
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0196098
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.026074
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.861.9918217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.9873.00214013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8835749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.85325.235277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.862151197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.541544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.021250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6091.8633026
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6081.8623025
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5122.7783762
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5122.7793763
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9553.1994454
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X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A42880.19
12B42880.19
21A44970.16
22D44970.16
31A43880.18
32E43880.18
41A45660.16
42G45660.16
51A43700.18
52H43700.18
61A45860.15
62J45860.15
71A42980.18
72K42980.18
81B43240.18
82D43240.18
91B44820.16
92E44820.16
101B43440.18
102G43440.18
111B43700.16
112H43700.16
121B43850.17
122J43850.17
131B47400.14
132K47400.14
141C17570.17
142F17570.17
151C18100.15
152I18100.15
161C17250.17
162L17250.17
171D44710.17
172E44710.17
181D47250.13
182G47250.13
191D42720.17
192H42720.17
201D46990.13
202J46990.13
211D43390.18
212K43390.18
221E44230.18
222G44230.18
231E44950.15
232H44950.15
241E45300.16
242J45300.16
251E44720.16
252K44720.16
261F16950.16
262I16950.16
271F16870.17
272L16870.17
281G42430.17
282H42430.17
291G46520.15
292J46520.15
301G43040.19
302K43040.19
311H43010.17
312J43010.17
321H43160.17
322K43160.17
331I16270.18
332L16270.18
341J43730.18
342K43730.18
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 246 -
Rwork0.314 4502 -
obs--88.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1857-0.0030.26270.8462-0.41632.2127-0.01740.04850.0610.0831-0.0093-0.01370.1122-0.12170.02670.12080.0033-0.01510.27560.04350.193310.2633-3.094115.0468
20.1017-0.0350.37082.0754-1.1732.6652-0.0618-0.04530.0282-0.19030.25470.04280.0736-0.0671-0.1930.20370.0114-0.06940.1940.01130.22829.535110.256452.1527
32.42550.2858-1.08891.56661.83923.07170.26940.18740.0688-0.0281-0.13-0.1353-0.1562-0.2088-0.13940.13520.0463-0.00440.28150.07680.193526.0196-1.98698.5184
40.8834-0.3784-0.95440.68020.80272.3786-0.11880.04690.01490.12640.14270.00240.11870.1781-0.02390.1417-0.00180.0020.2438-0.05280.2203-11.8491-14.868112.578
51.50320.36810.41521.83712.18232.8297-0.0385-0.01010.13720.08050.15060.08830.34850.4088-0.1120.28690.2064-0.18260.1829-0.14520.1629-10.5852-4.483354.2688
61.0334-0.18650.21930.2932-0.32635.9482-0.08940.1269-0.23970.09070.11140.07070.0301-0.0585-0.0220.1531-0.02340.05270.2282-0.03290.2299-28.4693-19.184213.1172
71.38770.4-0.1840.2987-0.49122.7415-0.0508-0.15260.0386-0.03470.06830.1830.0171-0.0763-0.01750.14160.04930.01390.21580.08090.300124.45894.153377.653
80.6583-0.03210.54071.2909-1.58562.87370.10750.02680.02080.08940.0393-0.00430.036-0.1042-0.14680.18480.0058-0.03390.20450.04430.194122.9358-10.642737.4537
92.9030.4391-0.08831.55060.98430.6922-0.1569-0.5048-0.1501-0.00870.04570.07950.070.11940.11130.19830.13390.02830.35580.02740.131941.49113.323879.3178
103.08740.07121.09180.97170.96671.3151-0.00310.12260.35990.02150.0392-0.08210.03560.1619-0.03610.0186-0.0045-0.03430.3325-0.10070.30931.396515.164367.4906
110.9064-1.7281-0.89713.91182.12251.42370.0488-0.10490.1628-0.01710.3614-0.5177-0.09310.0254-0.41030.21070.00830.0380.2286-0.04250.2714-18.2514.035730.2018
122.25170.15880.29760.4869-0.45473.7790.1017-0.12740.518-0.10810.0352-0.03120.07930.151-0.13690.0872-0.0114-0.03360.2407-0.11360.3028-14.591819.604872.094
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3C143 - 180
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 76
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION6F142 - 180
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 76
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 75
9X-RAY DIFFRACTION9I143 - 180
10X-RAY DIFFRACTION10J1 - 76
11X-RAY DIFFRACTION11K1 - 76
12X-RAY DIFFRACTION12L144 - 180

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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