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- PDB-3wwm: Crystal structure of LysZ from Thermus thermophilus with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wwm
タイトルCrystal structure of LysZ from Thermus thermophilus with ADP
要素Putative acetylglutamate kinase-like protein
キーワードTRANSFERASE / Amino acid kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


[amino-group carrier protein]-L-2-aminoadipate 6-kinase / N2-acetyl-L-aminoadipate kinase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
[LysW]-aminoadipate/[LysW]-glutamate kinase / Acetylglutamate kinase family / Glutamate/acetylglutamate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / [LysW]-aminoadipate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yoshida, A. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural insight into amino group-carrier protein-mediated lysine biosynthesis: crystal structure of the LysZ·LysW complex from Thermus thermophilus.
著者: Yoshida, A. / Tomita, T. / Fujimura, T. / Nishiyama, C. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2014年6月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetylglutamate kinase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5622
ポリマ－29,1351
非ポリマー4271
水48627
1
A: Putative acetylglutamate kinase-like protein
ヘテロ分子

A: Putative acetylglutamate kinase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1244
ポリマ－58,2692
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area4330 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area22050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.490, 80.490, 152.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Putative acetylglutamate kinase-like protein


分子量: 29134.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: TT_C1541 / プラスミド: pET26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: O50147
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.1M tri-sodium citrate, 0.1M imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月10日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 13007 / Num. obs: 13002 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.2 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 59.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 14.5 % / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Num. unique all: 2355 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U6U

3u6u


解像度: 2.8→42.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 20.212 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.389 / ESU R Free: 0.265 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22546 628 4.9 %RANDOM
Rwork0.18657 ---
obs0.18843 12318 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 69.494 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å2-0 Å20 Å2
2---0.56 Å2-0 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2048 0 27 27 2102
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0192107
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1912.0082857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.69334831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6745268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.48623.37286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.38715366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7681519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02451
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4724.791075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4724.791074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4687.1851342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4677.1841343
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0385.2381031
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0375.2461032
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4517.7481516
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.638.8022257
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.59838.822256
LS精密化 シェル解像度: 2.799→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 59 -
Rwork0.235 880 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.4882 Å / Origin y: -1.4117 Å / Origin z: 24.546 Å
111213212223313233
T0.1706 Å20.0436 Å20.0383 Å2-0.0683 Å20.0278 Å2--0.0169 Å2
L1.7115 °20.4555 °2-1.542 °2-2.9893 °2-0.7358 °2--2.7302 °2
S0.0371 Å °0.2611 Å °0.0651 Å °-0.3435 Å °0.0661 Å °-0.0723 Å °-0.3466 Å °-0.2931 Å °-0.1033 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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