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- PDB-3wuq: Structure of the entire stalk region of the dynein motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wuq
タイトルStructure of the entire stalk region of the dynein motor domain
要素Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / Microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / MHC class II antigen presentation / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / P-body assembly / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / Neutrophil degranulation / stress granule assembly / regulation of mitotic spindle organization / filopodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule / cell division / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Nishikawa, Y. / Oyama, T. / Kamiya, N. / Kon, T. / Toyoshima, Y.Y. / Nakamura, H. / Kurisu, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure of the entire stalk region of the Dynein motor domain
著者: Nishikawa, Y. / Oyama, T. / Kamiya, N. / Kon, T. / Toyoshima, Y.Y. / Nakamura, H. / Kurisu, G.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4281
ポリマ－32,4281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.939, 102.939, 69.069
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 32428.154 Da / 分子数: 1 / 断片: STALK DOMAIN, UNP residues 3207-3483 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dync1h1, Dhc1, Dnch1, Dnchc1, Dyhc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHU4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG3350, 0.2M ammonium phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 5560 / Num. obs: 5560 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.598 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 276 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(phenix.Autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.5→44.574 Å / SU ML: 0.57 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3049 547 9.89 %RANDOM
Rwork0.2788 ---
obs0.2801 5530 99.6 %-
all-5530 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→44.574 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1962 0 0 0 1962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1212680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.954743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005353
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.5-3.8520.39151350.3538121299
3.852-4.4090.35951380.29351229100
4.409-5.55320.35621350.30311241100
5.5532-44.57750.23931390.2373130199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.88114.3015-1.07945.4072-1.96061.37021.1373-0.1772-0.21110.8738-0.01360.3213-1.399-0.1781.53350.7567-0.29240.17370.429-0.2920.515762.915675.537720.7976
21.9212-3.06582.41745.2618-3.80293.06150.9894-1.001-1.45640.23580.43070.18031.35090.3596-0.53951.01640.01930.40341.2504-0.00681.525520.440718.815814.8165
35.21734.00520.30557.5117-1.00351.9028-0.6720.75860.6208-1.65420.88290.9693-0.274-0.14110.08841.2283-0.32960.07660.88670.01420.855416.388534.891214.976
43.56084.2203-0.69945.6815-0.00140.72770.5294-0.56060.24320.32-0.28990.2675-0.20250.0601-0.07640.7-0.04260.07590.46620.09880.434550.159161.895719.6939
50.0385-0.0402-0.16970.03890.16730.7139-0.18750.62360.239-0.52480.09060.0861-0.05990.38830.01334.8412-0.08262.67015.82860.1164.1682104.569107.352922.495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3209 through 3296 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 3297 through 3306 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 3307 through 3376 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 3377 through 3464 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 3465 through 3471 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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