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- PDB-3ws6: Crystal Structure of H-2D in complex with a mimotopic peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ws6
タイトルCrystal Structure of H-2D in complex with a mimotopic peptide
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
  • Mimotope 9-mer peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Class I MHC / Major histocompatibility complex / mimotope / H-2D / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Kumar, P.R. / Mukherjee, G. / Samanta, D. / DiLorenzo, T.P. / Almo, S.C. / Immune Function Network / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: J. Immunol. / 年: 2014
タイトル: Compensatory mechanisms allow undersized anchor-deficient class I MHC ligands to mediate pathogenic autoreactive T cell responses
著者: Lamont, D. / Mukherjee, G. / Kumar, P.R. / Samanta, D. / McPhee, C.G. / Kay, T.W.H. / Almo, S.C. / DiLorenzo, T.P. / Serreze, D.V.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
B: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
C: Beta-2-microglobulin
E: Mimotope 9-mer peptide
F: Mimotope 9-mer peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,32023
ポリマ－89,9876
非ポリマー1,33317
水11,530640
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
E: Mimotope 9-mer peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,52010
ポリマ－44,9933
非ポリマー5267
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
2
B: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
C: Beta-2-microglobulin
F: Mimotope 9-mer peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,80013
ポリマ－44,9933
非ポリマー80610
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.723, 69.265, 73.753
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-680-

HOH

21F-101-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABDC

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 32030.648 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H-2Db, H2-D1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11835.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質・ペプチド Mimotope 9-mer peptide


分子量: 1127.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide based on a peptide library

-
非ポリマー , 5種, 657分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 640 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO A NATURAL VARIANT, ALLELE A WHICH HAS A A->D MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.74 % / Mosaicity: 0.588 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.2M Sodium Chloride, 10% PEG 3000, 0.1M Phosphate/Citrate buffer, 20% Glycerol, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 54087 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 25.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 0.931 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
2-2.0312.323590.86482.5
2.03-2.0712.423600.89281.90.891
2.07-2.1112.323621.03181.90.822
2.11-2.1512.423770.89483.30.686
2.15-2.212.423760.88983.10.586
2.2-2.2512.124930.92885.10.534
2.25-2.311224891.06386.60.499
2.31-2.3711.825630.90389.30.413
2.37-2.4411.626460.92192.10.358
2.44-2.5211.427230.90294.30.297
2.52-2.6111.328430.91297.30.261
2.61-2.7111.328180.9697.60.224
2.71-2.8411.528930.91999.20.173
2.84-2.9911.729070.97699.30.143
2.99-3.1711.829181.01999.90.112
3.17-3.4211.929191.09899.90.089
3.42-3.7612.229451.14299.90.07
3.76-4.311329670.8951000.052
4.31-5.4314.130110.7581000.042
5.43-5013.631180.73298.60.042

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YN6

1yn6


解像度: 1.98→30.496 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2477 4.78 %RANDOM
Rwork0.1693 ---
obs0.172 51779 88.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.69 Å2 / Biso mean: 33.1248 Å2 / Biso min: 8.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→30.496 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6233 0 73 640 6946
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1118842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051150
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7172405
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9805-2.01850.2823850.22841853193861
2.0185-2.05970.31791110.21612202231371
2.0597-2.10450.25231050.2182254235973
2.1045-2.15350.26491180.20742311242975
2.1535-2.20730.271000.21382327242776
2.2073-2.2670.30061160.21662434255079
2.267-2.33360.29691250.2072495262081
2.3336-2.40890.27631250.21062650277585
2.4089-2.4950.27811290.19722778290790
2.495-2.59480.31781310.20672978310996
2.5948-2.71290.23381430.19993034317798
2.7129-2.85580.22791460.19963090323699
2.8558-3.03460.22791630.18623071323499
3.0346-3.26860.20991820.174431013283100
3.2686-3.59710.22341760.146831063282100
3.5971-4.11650.17851790.135231453324100
4.1165-5.18230.1621490.114631873336100
5.1823-30.49970.21761940.15763286348099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4406-0.813-0.91981.75460.41562.3311-0.0284-0.1046-0.2599-0.0272-0.03340.2990.0680.11030.02880.13220.0183-0.05110.1556-0.02790.224113.246213.09315.8264
22.70450.3704-0.95333.7175-0.14611.90530.19860.30380.2845-0.3414-0.07560.4322-0.1848-0.135-0.11740.21810.0348-0.0550.20050.00530.137816.07137.97621.211
31.61020.20510.45491.67050.81693.09550.00660.11470.0846-0.01640.03160.1986-0.09870.1332-0.04740.12030.01920.03810.10130.02510.208211.608456.895157.0206
42.233-0.12160.33032.21910.35981.92660.0108-0.3213-0.72550.40750.08790.66250.1678-0.135-0.08470.2076-0.00850.06160.22790.07830.357516.09531.55651.661
53.34330.0762-0.40753.0986-0.4723.1058-0.0446-0.01110.19780.17820.13570.08310.3705-0.0223-0.0740.15030.0309-0.01760.1891-0.01760.104129.12239.32963.24
67.1238-5.1497-5.04134.26583.4474.64880.0845-0.16650.43970.01380.1407-0.1629-0.09450.2032-0.25490.1989-0.01050.030.1651-0.02070.224933.49138.01351.7
73.9912-1.8431-1.03784.45371.5482.4218-0.0907-0.21740.11890.23870.1742-0.32340.1020.2531-0.07210.14610.0072-0.00770.1895-0.00570.144133.97240.80351.627
85.44491.21361.65284.74641.03025.3699-0.06610.0065-0.0478-0.1288-0.0169-0.1231-0.23110.09010.05910.0782-0.001-0.00770.0810.02590.149229.84631.60710.18
94.2163.96014.42394.24083.68244.8745-0.0830.0635-0.16570.02240.1562-0.35440.08540.1791-0.15750.19580.035-0.0180.2222-0.02920.241233.84532.85321.776
102.7841.26121.11613.82231.24692.8089-0.08520.32960.0013-0.34860.0723-0.3686-0.25620.4109-0.03630.1621-0.01220.03310.2140.0410.186834.52330.21721.955
112.5456-2.8257-3.27244.61514.96295.4624-0.0084-0.0996-0.47620.2109-0.08950.55220.8015-0.11780.08160.2179-0.0128-0.08670.1829-0.03940.477310.00996.404713.9311
126.54251.92995.05394.00052.91324.92320.13540.08450.3704-0.0518-0.06850.4632-0.819-0.3434-0.08150.22380.02510.12020.19960.04420.37788.163763.620158.8764
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESSEQ 26:174 )A26 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESSEQ 175:276 )A175 - 276
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESSEQ 26:174 )B26 - 174
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESSEQ 175:278 )B175 - 278
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN C AND RESSEQ 23:28 )C23 - 28
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN C AND RESSEQ 29:61 )C29 - 61
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN C AND RESSEQ 62:99 )C62 - 99
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN D AND RESSEQ 23:28 )D23 - 28
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN D AND RESSEQ 29:61 )D29 - 61
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN D AND RESSEQ 62:99 )D62 - 99
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN E AND RESSEQ 1:9 )E1 - 9
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN F AND RESSEQ 1:9 )F1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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