[日本語] English
万見
- PDB-3wp0: Crystal structure of Dlg GK in complex with a phosphor-Lgl2 peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wp0
タイトルCrystal structure of Dlg GK in complex with a phosphor-Lgl2 peptide
要素
  • Disks large homolog 4
  • Lethal(2) giant larvae protein homolog 2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / MaGuk / Phosphorylation / Cell polarity / tumor suppressors / phosphorylation dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / L-leucine transport / beta-1 adrenergic receptor binding / regulation of Notch signaling pathway ...establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / L-leucine transport / beta-1 adrenergic receptor binding / regulation of Notch signaling pathway / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / myosin II binding / protein localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / proximal dendrite / LGI-ADAM interactions / cellular response to potassium ion / Golgi to plasma membrane transport / Trafficking of AMPA receptors / dendritic branch / neuron spine / negative regulation of receptor internalization / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / frizzled binding / juxtaparanode region of axon / dendritic spine organization / neuron projection terminus / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of synapse assembly / regulation of NMDA receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / cortical cytoskeleton / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / exocytosis / kinesin binding / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / excitatory synapse / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / GTPase activator activity / cell periphery / synaptic membrane / PDZ domain binding / adherens junction / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / establishment of protein localization / neuromuscular junction / kinase binding / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell junction / synaptic vesicle / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / protein phosphatase binding / postsynaptic membrane / postsynapse / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : ...Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4 / LLGL scribble cell polarity complex component 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.039 Å
データ登録者Zhu, J. / Shang, Y. / Wan, Q. / Xia, Y. / Chen, J. / Du, Q. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2014
タイトル: Phosphorylation-dependent interaction between tumor suppressors Dlg and Lgl
著者: Zhu, J. / Shang, Y. / Wan, Q. / Xia, Y. / Chen, J. / Du, Q. / Zhang, M.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Lethal(2) giant larvae protein homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9219
ポリマ－23,2762
非ポリマー6457
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.082, 84.082, 65.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP-90 / SAP90


分子量: 21414.131 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 533-713 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド Lethal(2) giant larvae protein homolog 2 / HGL


分子量: 1862.139 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 640-654 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: LLGL2 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P1M3
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.2M lithium chloride, 20% PEG3350, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月30日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 17523 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.039→42.041 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2018 888 5.08 %RANDOM
Rwork0.1657 ---
obs0.1674 17494 99.79 %-
all-17523 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.714 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.3115 Å20 Å2-0 Å2
2--5.3115 Å20 Å2
3----10.623 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.039→42.041 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 42 149 1755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111639
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.212200
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.285622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006284
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0391-2.16690.25351510.1992271499
2.1669-2.33420.23831460.19322737100
2.3342-2.56910.24641590.18032724100
2.5691-2.94070.21771550.1812737100
2.9407-3.70470.20011410.15422812100
3.7047-42.04990.17071360.15582882100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2217-0.0989-0.00255.4747-0.58762.5526-0.01230.00090.0021-0.01870.04360.32310.2221-0.1926-0.03090.1647-0.10260.01620.29330.01180.192325.8827-34.4330.4739
21.1019-1.5013-0.64166.1372-0.65561.88390.04420.11560.1429-0.1932-0.0304-0.276-0.03080.0827-0.02570.2103-0.10690.01990.31760.00730.259631.6648-27.6439-1.2201
37.5407-0.36991.15383.87220.0899.1086-0.3292-0.75230.01110.51540.1820.0567-0.84950.23630.13020.4777-0.01820.00610.19650.01470.27528.5793-14.699411.5392
42.41262.55911.45954.8381-1.86666.368-0.0116-0.02530.160.36860.03620.12760.06970.5057-0.08160.3345-0.02750.02510.2998-0.00960.257631.1405-35.913310.7847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 533:594)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 595:654)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 655:713)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 571:584)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る