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万見
- PDB-5gnv: Structure of PSD-95/MAP1A complex reveals unique target recogniti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gnv
タイトルStructure of PSD-95/MAP1A complex reveals unique target recognition mode of MAGUK GK domain
要素
  • Disks large homolog 4
  • Microtubule-associated protein 1A
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / binding-induced folding
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic microtubule / retrograde axonal protein transport / negative regulation of protein localization to microtubule / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding ...dendritic microtubule / retrograde axonal protein transport / negative regulation of protein localization to microtubule / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / anterograde axonal protein transport / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / voluntary musculoskeletal movement / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / LGI-ADAM interactions / cytoskeletal anchor activity / proximal dendrite / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / AMPA glutamate receptor clustering / cellular response to potassium ion / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / dendritic branch / positive regulation of dendrite morphogenesis / axon initial segment / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / positive regulation of protein localization to cell surface / frizzled binding / photoreceptor cell maintenance / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of synapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / RAF/MAP kinase cascade / beta-2 adrenergic receptor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / social behavior / associative learning / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / regulation of neuronal synaptic plasticity / neuromuscular process controlling balance / kinesin binding / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / photoreceptor outer segment / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of protein localization / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / neuron projection maintenance / tubulin binding / cell periphery / PDZ domain binding / sensory perception of sound / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / regulation of synaptic plasticity / memory / microtubule cytoskeleton organization / kinase binding / neuron cellular homeostasis / cell junction / synaptic vesicle / cell-cell junction / nervous system development / actin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / microtubule binding / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Microtubule associated protein 1 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...Microtubule associated protein 1 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4 / Microtubule-associated protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.596 Å
データ登録者Shang, Y. / Xia, Y. / Zhu, R. / Zhu, J.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470733 中国
the Shanghai YangFan Plan for Young Scientists14YF1406700 中国
the SIBS Frontier Science Program for talented young scientists2014KIP101 中国
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2017
タイトル: Structure of the PSD-95/MAP1A complex reveals a unique target recognition mode of the MAGUK GK domain
著者: Xia, Y. / Shang, Y. / Zhang, R. / Zhu, J.
履歴
登録2016年7月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Microtubule-associated protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6824
ポリマ－24,4892
非ポリマー1922
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.445, 156.861, 59.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-801-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 21690.418 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 531-713 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein 1A / MAP-1A


分子量: 2798.969 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1866-1891 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QYR6
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M lithium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 6.5 and 25%(w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 9354 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Net I/σ(I): 31.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.596→40.089 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 443 4.75 %
Rwork0.2152 --
obs0.2171 9335 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.596→40.089 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1566 0 10 36 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111605
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4912169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.008594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5962-2.97170.32961520.27442884X-RAY DIFFRACTION99
2.9717-3.74360.32151460.22382935X-RAY DIFFRACTION100
3.7436-40.09390.21081450.19883073X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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