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- PDB-3woy: Crystal structure of CLASP2 TOG domain (TOG2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3woy
タイトルCrystal structure of CLASP2 TOG domain (TOG2)
要素CLIP-associating protein 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HEAT Repeat / Microtubule binding / Tubulin / unknown / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


cortical microtubule plus-end / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / regulation of gastrulation / vesicle targeting / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / microtubule organizing center organization / kinetochore microtubule ...cortical microtubule plus-end / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / regulation of gastrulation / vesicle targeting / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / microtubule organizing center organization / kinetochore microtubule / establishment of mitotic spindle localization / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of epithelial to mesenchymal transition / dystroglycan binding / negative regulation of focal adhesion assembly / microtubule nucleation / negative regulation of microtubule depolymerization / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / exit from mitosis / negative regulation of stress fiber assembly / microtubule organizing center / regulation of axon extension / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of epithelial cell migration / cell leading edge / regulation of microtubule polymerization / positive regulation of exocytosis / Golgi organization / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cytoplasmic microtubule / mitotic spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axonal growth cone / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein tyrosine kinase binding / mitotic spindle organization / protein localization to plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / spindle microtubule / trans-Golgi network / kinetochore / ruffle membrane / microtubule cytoskeleton organization / Separation of Sister Chromatids / actin filament binding / cell cortex / microtubule binding / microtubule / cell division / centrosome / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CLIP-associating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hayashi, I. / Maki, T.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2015
タイトル: CLASP2 Has Two Distinct TOG Domains That Contribute Differently to Microtubule Dynamics
著者: Maki, T. / Grimaldi, A.D. / Fuchigami, S. / Kaverina, I. / Hayashi, I.
履歴
登録2014年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1821
ポリマ－28,1821
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.812, 58.812, 157.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 CLIP-associating protein 2 / Cytoplasmic linker-associated protein 2 / Protein Orbit homolog 2 / hOrbit2


分子量: 28182.201 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 60-310 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLASP2, KIAA0627 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75122
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20mM Tris, 3%(w/v) PEG10K , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A10.97901, 0.97931, 0.96408
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A21
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 4r1CCD2009年2月18日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2010年10月10日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELMADMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979011
20.979311
30.964081
411
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 44169 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 62 / Observed criterion σ(I): 2.9 / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2-2.011,299.6
2.01-2.091,2100
2.09-2.181,2100
2.18-2.31,2100
2.3-2.441,2100
2.44-2.631,2100
2.63-2.91,2100
2.9-3.321,2100
3.32-4.181,2100
4.18-501,299.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→42.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 172351.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1836 9.8 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 18642 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.0081 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→42.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1954 0 0 212 2166
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 299 10.2 %
Rwork0.206 2624 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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