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万見
- PDB-3w6f: Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w6f
タイトルCrystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia sp. A-471 (E162Q) in complex with disaccharide
要素Lysozyme-like chitinolytic enzyme
キーワードHYDROLASE / GH family 23 / enzyme / Glycoside hydrolase / chitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme-like chitinolytic enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Arimori, T. / Kawamoto, N. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structures of the Catalytic Domain of a Novel Glycohydrolase Family 23 Chitinase from Ralstonia sp. A-471 Reveals a Unique Arrangement of the Catalytic Residues for Inverting Chitin Hydrolysis
著者: Arimori, T. / Kawamoto, N. / Shinya, S. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
B: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
C: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
D: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,31311
ポリマ－81,3424
非ポリマー2,9717
水3,657203
1
A: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1843
ポリマ－20,3351
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1843
ポリマ－20,3351
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7602
ポリマ－20,3351
非ポリマー4241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1843
ポリマ－20,3351
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.304, 99.304, 242.406
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質
Lysozyme-like chitinolytic enzyme


分子量: 20335.465 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain, UNP residues 89-252 / 変異: E162Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ralstonia (バクテリア) / 株: A-471 / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: B7XCV4, chitinase
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / Mosaicity: 0.311 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8.9% (w/v) PEG 8000, 8.9% (v/v) PEG400, 44.4mM MgCl2, 44.4mM Tris-Cl (pH8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 42173 / Num. obs: 42007 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.096 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.146.20.37720360.848199.7
2.14-2.186.40.35120550.911199.3
2.18-2.226.50.33120450.944199.5
2.22-2.266.80.3220761.028199.6
2.26-2.3170.29320401.099199.5
2.31-2.377.10.27520611.096199.8
2.37-2.427.20.2620561.179199.8
2.42-2.497.50.24120701.28199.7
2.49-2.567.80.21120571.441199.6
2.56-2.657.90.18620801.565199.9
2.65-2.748.10.16820681.686199.6
2.74-2.858.40.15620861.842199.7
2.85-2.988.60.13721042.064199.9
2.98-3.148.80.12420912.291199.8
3.14-3.3390.10821092.647199.8
3.33-3.599.10.09421193.025199.7
3.59-3.9590.08121273.423199.8
3.95-4.5290.07321813.687199.7
4.52-5.790.0721813.485199.7
5.7-508.20.06223653.491198.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W6B

3w6b


解像度: 2.1→49.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.222 / WRfactor Rwork: 0.1832 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8544 / SU B: 11.743 / SU ML: 0.146 / SU R Cruickshank DPI: 0.2205 / SU Rfree: 0.1869 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2421 2112 5.1 %RANDOM
Rwork0.1981 ---
obs0.2003 41777 99.29 %-
all-42173 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.7 Å2 / Biso mean: 36.5174 Å2 / Biso min: 14.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20.17 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4740 0 203 203 5146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0215082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0091.9866888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.835603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.62223.675234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.16815723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1121522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3961.52985
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76324730
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16332097
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7444.52158
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 144 -
Rwork0.282 2877 -
all-3021 -
obs--99.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.14220.3062-0.03180.98391.34361.94170.0512-0.1281-0.1359-0.23740.09310.1338-0.28980.2958-0.14430.37320.0434-0.08150.0038-0.14290.2347-11.26-8.977-11.861
20.5275-0.2738-0.24040.66211.48792.32490.1184-0.0893-0.1818-0.1124-0.1924-0.0437-0.3542-0.35990.0740.24360.08310.09080.1271-0.02670.216510.861-29.2780.658
31.4866-0.34490.37111.508-0.76160.3131-0.1375-0.29670.0054-0.23140.14730.1083-0.0356-0.0835-0.00980.23130.0747-0.13150.0561-0.02160.2579-34.043-24.5950.676
40.9359-0.4202-0.34960.50330.17221.8070.0070.061-0.06210.038-0.00230.0656-0.10440.0811-0.00470.1174-0.0170.03720.0988-0.00480.282627.66-37.564-23.11
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A103 - 252
2X-RAY DIFFRACTION2B102 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3C103 - 253
4X-RAY DIFFRACTION4D102 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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