[日本語] English
万見
- PDB-3w6b: Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w6b
タイトルCrystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia sp. A-471
要素Lysozyme-like chitinolytic enzyme
キーワードHYDROLASE / GH family 23 / enzyme / Glycoside hydrolase / chitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module family 5/12 / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme-like chitinolytic enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Arimori, T. / Kawamoto, N. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structures of the Catalytic Domain of a Novel Glycohydrolase Family 23 Chitinase from Ralstonia sp. A-471 Reveals a Unique Arrangement of the Catalytic Residues for Inverting Chitin Hydrolysis
著者: Arimori, T. / Kawamoto, N. / Shinya, S. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
B: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
C: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
D: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7148
ポリマ－81,3464
非ポリマー3684
水4,252236
1
A: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4292
ポリマ－20,3361
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme-like chitinolytic enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3361
ポリマ－20,3361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4292
ポリマ－20,3361
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysozyme-like chitinolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5213
ポリマ－20,3361
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.660, 99.660, 242.464
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質
Lysozyme-like chitinolytic enzyme


分子量: 20336.449 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain, UNP residues 89-252 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ralstonia (バクテリア) / 株: A-471 / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: B7XCV4, chitinase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.43 % / Mosaicity: 0.374 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 5% (w/v) PEG 8000, 167mM (NH4)3-citrate/ammonium hydroxide (pH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU11
シンクロトロンSPring-8 BL38B120.9950, 0.9789, 0.9730, 0.9641
検出器
タイプID検出器日付
RAYONIX MX225HE1CCD2009年3月5日
ADSC QUANTUM 2102CCD2009年12月3日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9951
30.97891
40.9731
50.96411
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. all: 57014 / Num. obs: 55600 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.338 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.978.30.39853290.688195.5
1.97-2.0511.40.36753770.759196.5
2.05-2.1413.10.31554220.835196.9
2.14-2.2514.50.2654680.942197.3
2.25-2.3915.50.20854821.008197.5
2.39-2.5816.60.16255181.114197.8
2.58-2.8417.90.11655741.264198.2
2.84-3.2519.20.08556301.562198.5
3.25-4.0920.40.0657422.011198.8
4.09-10019.70.04660581.996198.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→32.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 8.103 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2292 2825 5.1 %RANDOM
Rwork0.1853 ---
obs0.1875 55598 97.69 %-
all-57014 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.24 Å2 / Biso mean: 32.2639 Å2 / Biso min: 15.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4834 0 24 236 5094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0224990
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8061.9496766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.975615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.70323.586237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.57815735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0711524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0791.53051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82724845
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.02331939
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3694.51921
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 170 -
Rwork0.282 3734 -
all-3904 -
obs--94.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64310.3044-0.27210.23770.04250.5559-0.0287-0.04010.07260.04020.0810.05860.04960.1294-0.05230.0740.08540.05980.14440.02160.113986.3115-4.260551.9749
20.65410.0329-0.69950.51660.31320.9962-0.14140.0003-0.051-0.02040.0340.0570.16550.0250.10730.08060.0322-0.00350.066-0.06730.107279.817224.178439.9221
30.6987-0.38240.25831.3167-0.42170.1785-0.0322-0.094-0.0646-0.12740.06220.04970.0344-0.0183-0.030.0680.05570.0450.08840.06530.087161.0364-17.495139.8314
40.31760.0746-0.16850.84450.2260.89530.0623-0.0055-0.05160.0398-0.01950.0471-0.05450.097-0.04270.0478-0.0155-0.02260.0694-0.03310.066480.965242.881263.5731
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A95 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2B102 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3C102 - 254
4X-RAY DIFFRACTION4D102 - 254

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る