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- PDB-3w6b: Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3w6b | ||||||
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Title | Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia sp. A-471 | ||||||
![]() | Lysozyme-like chitinolytic enzyme | ||||||
![]() | HYDROLASE / GH family 23 / enzyme / Glycoside hydrolase / chitinase | ||||||
Function / homology | ![]() hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Arimori, T. / Kawamoto, N. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structures of the Catalytic Domain of a Novel Glycohydrolase Family 23 Chitinase from Ralstonia sp. A-471 Reveals a Unique Arrangement of the Catalytic Residues for Inverting Chitin Hydrolysis Authors: Arimori, T. / Kawamoto, N. / Shinya, S. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 253.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 207.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 467.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 471.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 36.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 20336.449 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: catalytic domain, UNP residues 89-252 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.43 % / Mosaicity: 0.374 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 5% (w/v) PEG 8000, 167mM (NH4)3-citrate/ammonium hydroxide (pH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.9→100 Å / Num. all: 57014 / Num. obs: 55600 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.338 / Net I/σ(I): 10.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 77.24 Å2 / Biso mean: 32.2639 Å2 / Biso min: 15.09 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→32.62 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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