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Yorodumi- PDB-3w6f: Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3w6f | |||||||||
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Title | Crystal structure of catalytic domain of chitinase from Ralstonia sp. A-471 (E162Q) in complex with disaccharide | |||||||||
Components | Lysozyme-like chitinolytic enzyme | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / GH family 23 / enzyme / Glycoside hydrolase / chitinase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Ralstonia (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Arimori, T. / Kawamoto, N. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T. | |||||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2013 Title: Crystal Structures of the Catalytic Domain of a Novel Glycohydrolase Family 23 Chitinase from Ralstonia sp. A-471 Reveals a Unique Arrangement of the Catalytic Residues for Inverting Chitin Hydrolysis Authors: Arimori, T. / Kawamoto, N. / Shinya, S. / Okazaki, N. / Nakazawa, M. / Miyatake, K. / Fukamizo, T. / Ueda, M. / Tamada, T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3w6f.cif.gz | 257.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3w6f.ent.gz | 210.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3w6f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/3w6f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/3w6f | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3w6bSC 3w6cC 3w6dC 3w6eC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20335.465 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: catalytic domain, UNP residues 89-252 / Mutation: E162Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ralstonia (bacteria) / Strain: A-471 / Plasmid: pCold I / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): JM109 / References: UniProt: B7XCV4, chitinase #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 42 % / Mosaicity: 0.311 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 8.9% (w/v) PEG 8000, 8.9% (v/v) PEG400, 44.4mM MgCl2, 44.4mM Tris-Cl (pH8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Oct 19, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. all: 42173 / Num. obs: 42007 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.096 / Net I/σ(I): 9.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3W6B Resolution: 2.1→49.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.222 / WRfactor Rwork: 0.1832 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8544 / SU B: 11.743 / SU ML: 0.146 / SU R Cruickshank DPI: 0.2205 / SU Rfree: 0.1869 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.187 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 76.7 Å2 / Biso mean: 36.5174 Å2 / Biso min: 14.33 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→49.65 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.101→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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