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万見
- PDB-3w03: XLF-XRCC4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w03
タイトルXLF-XRCC4 complex
要素
  • DNA repair protein XRCC4
  • Non-homologous end-joining factor 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Coiled-Coil / NHEJ / DSBs repair / Ku70/80 / DNA-PKcs / DNA ligase IV
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / immunoglobulin V(D)J recombination / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / protein localization to site of double-strand break / response to ionizing radiation ...FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / immunoglobulin V(D)J recombination / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / protein localization to site of double-strand break / response to ionizing radiation / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / response to X-ray / T cell differentiation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA polymerase binding / B cell differentiation / central nervous system development / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / fibrillar center / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / site of double-strand break / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : ...XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC4 / Non-homologous end-joining factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 8.492 Å
データ登録者Wu, Q. / Ochi, T. / Matak-Vinkovic, D. / Robinson, C.V. / Chirgadze, D.Y. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Biochem.Soc.Trans. / 年: 2011
タイトル: Non-homologous end-joining partners in a helical dance: structural studies of XLF-XRCC4 interactions
著者: Wu, Q. / Ochi, T. / Matak-Vinkovic, D. / Robinson, C.V. / Chirgadze, D.Y. / Blundell, T.L.
履歴
登録2012年10月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-homologous end-joining factor 1
B: Non-homologous end-joining factor 1
C: DNA repair protein XRCC4
D: DNA repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3934
ポリマ－95,3934
非ポリマー00
水00
1
A: Non-homologous end-joining factor 1
B: Non-homologous end-joining factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2752
ポリマ－53,2752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area22990 Å2
手法PISA
2
C: DNA repair protein XRCC4
D: DNA repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1172
ポリマ－42,1172
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area18840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)236.762, 236.762, 103.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Non-homologous end-joining factor 1 / Protein cernunnos / XRCC4-like factor


分子量: 26637.740 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHEJ1, XLF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H9Q4
#2: タンパク質 DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 21058.582 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-164 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13426

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.7556 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.9519 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris pH7.5, 2M Sodium formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 8.492→49.81 Å / Num. all: 3019 / Num. obs: 2995 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 926.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 8.5→8.8 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(1.7.2_869)モデル構築
PHENIX(1.7.2_869)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX(1.7.2_869)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QM4, 1FU1

2qm4

1fu1


解像度: 8.492→49.81 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.59 / SU ML: 2.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 44.29 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3599 292 9.75 %Random
Rwork0.3627 ---
all0.3622 3019 --
obs0.3622 2995 99.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 154.97 Å2 / Biso mean: 73.3344 Å2 / Biso min: 7.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1009.5581 Å2-0 Å20 Å2
2--1009.5581 Å2-0 Å2
3---705.0311 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 8.492→49.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6229 0 0 0 6229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0166351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38587
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7512349
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051106
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
8.4917-10.68130.4271440.38421336X-RAY DIFFRACTION100
10.6813-49.8110.34351480.35691367X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6433-0.3597-0.62851.43130.20841.0335-0.0804-0.40880.98250.1210.23650.2438-0.39370.87290.6006-0.28880.0949-1.4733-0.56050.7818-0.038887.145739.59356.4403
20.6-0.0915-0.24520.2602-0.0270.1824-0.48960.6548-0.5987-0.21520.17880.71760.0929-0.9242-1.1310.0534-0.46240.2613-0.43591.0529-0.223990.480825.961425.7923
30.40290.08280.0171.28930.06161.04661.23190.51110.19850.09541.2438-0.7440.232-0.26913.46710.6664-0.14922.22730.28351.78550.819181.2454-16.9499-15.2972
40.27730.6570.2841.35820.54260.4227-0.22760.717-0.0255-0.34890.1434-1.1149-0.21390.1979-0.09041.60670.9568-1.3616-0.54981.98641.979880.1707-9.335-39.5108
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA0 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB-1 - 227
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC1 - 164
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD1 - 164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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