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万見
- PDB-3vw7: Crystal structure of human protease-activated receptor 1 (PAR1) b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vw7
タイトルCrystal structure of human protease-activated receptor 1 (PAR1) bound with antagonist vorapaxar at 2.2 angstrom
要素Proteinase-activated receptor 1, Lysozyme
キーワードSignaling protein/antagonist / High resolution structure / protease-activated receptor 1 / inactive conformation / antagonist vorapaxar / G protein-coupled receptor / signaling protein / membrane protein / thrombin receptor-antagonist complex / Signaling protein-antagonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization / cell-cell junction maintenance ...negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization / cell-cell junction maintenance / positive regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of glomerular filtration / thrombin-activated receptor signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of vasoconstriction / regulation of blood coagulation / positive regulation of collagen biosynthetic process / anatomical structure morphogenesis / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of blood coagulation / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / viral release from host cell by cytolysis / release of sequestered calcium ion into cytosol / peptidoglycan catabolic process / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neuromuscular junction / G protein-coupled receptor activity / regulation of synaptic plasticity / caveola / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / late endosome / G-protein beta-subunit binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to lipopolysaccharide / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / host cell cytoplasm / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / defense response to bacterium / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / Golgi apparatus / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin receptor / Protease-activated receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme ...Thrombin receptor / Protease-activated receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Lysozyme-like domain superfamily / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / ethyl / Endolysin / Proteinase-activated receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, C. / Srinivasan, Y. / Arlow, D.H. / Fung, J.J. / Palmer, D. / Zheng, Y. / Green, H.F. / Pandey, A. / Dror, R.O. / Shaw, D.E. ...Zhang, C. / Srinivasan, Y. / Arlow, D.H. / Fung, J.J. / Palmer, D. / Zheng, Y. / Green, H.F. / Pandey, A. / Dror, R.O. / Shaw, D.E. / Weis, W.I. / Coughlin, S.R. / Kobilka, B.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: High-resolution crystal structure of human protease-activated receptor 1
著者: Zhang, C. / Srinivasan, Y. / Arlow, D.H. / Fung, J.J. / Palmer, D. / Zheng, Y. / Green, H.F. / Pandey, A. / Dror, R.O. / Shaw, D.E. / Weis, W.I. / Coughlin, S.R. / Kobilka, B.K.
履歴
登録2012年8月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteinase-activated receptor 1, Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,09913
ポリマ－54,3391
非ポリマー3,76012
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.044, 71.460, 172.187
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Proteinase-activated receptor 1, Lysozyme / PAR-1 / Coagulation factor II receptor / Thrombin receptor / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 54338.980 Da / 分子数: 1 / 変異: N250G, N259S, D1020N, C1054T, C1097A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera protein of residues 86-395 form Proteinase-activated receptor 1 (P25116, PAR1_HUMAN), Lyzosyme from Enterobacteria phage T4 (P00720, LYS_BPT4) and residues 303-395 from Proteinase- ...詳細: Chimera protein of residues 86-395 form Proteinase-activated receptor 1 (P25116, PAR1_HUMAN), Lyzosyme from Enterobacteria phage T4 (P00720, LYS_BPT4) and residues 303-395 from Proteinase-activated receptor 1 (P25116, PAR1_HUMAN)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25116, UniProt: P00720, lysozyme

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非ポリマー , 5種, 103分子

#2: 化合物 ChemComp-VPX / ethyl [(1R,3aR,4aR,6R,8aR,9S,9aS)-9-{(E)-2-[5-(3-fluorophenyl)pyridin-2-yl]ethenyl}-1-methyl-3-oxododecahydronaphtho[2,3-c]fur an-6-yl]carbamate / vorapaxar / ボラパキサル


分子量: 492.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H33FN2O4 / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 18

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.67 %
結晶化温度: 293 K
詳細: 0.1-0.2M sodium chloride, 100mM sodium phosphate pH 6.0-6.5, 25%-35% PEG 300, Lipidic cubic phase (in meso phase), temperature 293K
PH範囲: 6.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月18日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 28455 / Num. obs: 27181 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Χ2: 1.284 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.253.30.57515850.935185.7
2.25-2.313.60.53717170.968191.7
2.31-2.374.30.50417550.997194.9
2.37-2.444.60.46617821.01195.7
2.44-2.524.90.40417861.118196.1
2.52-2.614.90.37918091.093196.3
2.61-2.7150.30118011.21196.4
2.71-2.845.10.26718011.245197
2.84-2.995.20.24118631.35197.5
2.99-3.175.20.20418401.39197.7
3.17-3.425.30.15318561.384198
3.42-3.765.30.11318751.352198.5
3.76-4.35.30.10318851.629198.5
4.3-5.425.10.08517831.576191
5.42-305.10.06620431.503198.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Locallymodified Blu-Ice GUI interface to EPICS controlデータ収集
HKL-2000データ削減
PHENIX(phaser)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code 3ODU

3odu


解像度: 2.2→28.273 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8116 / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1306 5.04 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.2188 28455 --
obs0.2188 25921 91.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.432 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 224.91 Å2 / Biso mean: 46.5549 Å2 / Biso min: 19.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-25.201 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.8018 Å20 Å2
3----16.3993 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3470 0 263 91 3824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083809
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9485111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9651453
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1994-2.28740.38081100.31842190230075
2.2874-2.39150.31011360.28462533266985
2.3915-2.51750.26111410.25082627276889
2.5175-2.67510.23371330.23072721285492
2.6751-2.88140.24551650.21862761292693
2.8814-3.17110.27131590.22332850300995
3.1711-3.62910.25531430.21162922306597
3.6291-4.56920.20741610.1842894305596
4.5692-28.27550.18281580.20783117327597
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.0967 Å / Origin y: -8.5829 Å / Origin z: 27.7598 Å
111213212223313233
T0.2563 Å20.0145 Å20.0126 Å2-0.2252 Å2-0.0069 Å2--0.2419 Å2
L0.1412 °20.0366 °20.0877 °2-0.1779 °2-0.1284 °2--0.1878 °2
S-0.0052 Å °0.0371 Å °-0.0278 Å °-0.0658 Å °0.0116 Å °0.0405 Å °0.0231 Å °0.0034 Å °-0.003 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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