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万見
- PDB-3vu3: Crystal structure of the Hfq and catalase HPII complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vu3
タイトルCrystal structure of the Hfq and catalase HPII complex
要素
  • Catalase HPII
  • Protein hfq
キーワードOXIDOREDUCTASE/RNA BINDING PROTEIN / hydroperoxidase HPII / RNA binding protein / OXIDOREDUCTASE-RNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / RNA folding chaperone / regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / bent DNA binding / regulation of RNA stability / catalase / hyperosmotic response / catalase activity ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / RNA folding chaperone / regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / bent DNA binding / regulation of RNA stability / catalase / hyperosmotic response / catalase activity / tRNA processing / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / tRNA binding / iron ion binding / DNA damage response / heme binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, four-helical domain / RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / Large catalase, C-terminal domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain ...Catalase, four-helical domain / RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / Large catalase, C-terminal domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / SH3 type barrels. - #100 / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / Class I glutamine amidotransferase-like / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / RNA-binding protein Hfq / Catalase HPII
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Watanabe, M. / Yonekura, K.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Post-Transcriptional Regulator Hfq Binds Catalase HPII: Crystal Structure of the Complex
著者: Yonekura, K. / Watanabe, M. / Kageyama, Y. / Hirata, K. / Yamamoto, M. / Maki-Yonekura, S.
履歴
登録2012年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月27日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase HPII
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,9648
ポリマ－151,3487
非ポリマー6161
水52229
1
A: Catalase HPII
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
ヘテロ分子

A: Catalase HPII
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
ヘテロ分子

A: Catalase HPII
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
ヘテロ分子

A: Catalase HPII
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)607,85632
ポリマ－605,39028
非ポリマー2,4664
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area58820 Å2
ΔGint-267 kcal/mol
Surface area78080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)136.432, 159.009, 167.181
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Catalase HPII / Hydroxyperoxidase II


分子量: 84271.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P21179, catalase
#2: タンパク質
Protein hfq / HF-1 / Host factor-I protein / HF-I


分子量: 11179.354 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0A6X3
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.18M NaCl, 10% PEG4000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月16日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→20 Å / Num. obs: 40349 / % possible obs: 87.7 % / Observed criterion σ(F): 2.1 / Observed criterion σ(I): 2.1
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QHS, 1GGE

3qhs

1gge


解像度: 2.85→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 14.262 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.004 / ESU R Free: 0.35 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2464 2033 5 %RANDOM
Rwork0.1963 ---
obs0.1989 38316 94.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 144.74 Å2 / Biso mean: 47.4506 Å2 / Biso min: 11.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.93 Å20 Å20 Å2
2---4.96 Å2-0 Å2
3---2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8769 0 43 29 8841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.029028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8911.96912278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.80651097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.58123.846429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.452151502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7161568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216950
LS精密化 シェル解像度: 2.854→2.927 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 117 -
Rwork0.276 2220 -
all-2337 -
obs--79.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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