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- PDB-3vsd: Crystal Structure of the K127A Mutant of O-Phosphoserine Sulfhydr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vsd
タイトルCrystal Structure of the K127A Mutant of O-Phosphoserine Sulfhydrylase Complexed with External Schiff Base of Pyridoxal 5'-Phosphate with O-Acetyl-L-Serine
要素Protein CysO
キーワードTRANSFERASE / Cysteine Biosynthesis / External Schiff base of PLP with O-acetylserine / K127A mutant / Sulfhydrylase (inactivated)
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phosphoserine sulfhydrylase / O-phosphoserine sulfhydrylase activity / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / cysteine synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine
類似検索 - 分子機能
Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain - #20 / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Alpha-Beta Complex ...Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain - #20 / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O-ACETYLSERINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Protein CysO
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Nakamura, T. / Kawai, Y. / Kataoka, M. / Ishikawa, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of the substrate recognition mechanism in O-phosphoserine sulfhydrylase from the hyperthermophilic archaeon Aeropyrum pernix K1
著者: Nakamura, T. / Kawai, Y. / Kunimoto, K. / Iwasaki, Y. / Nishii, K. / Kataoka, M. / Ishikawa, K.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Three-dimensional structure of a new enzyme, O-phosphoserine sulfhydrylase, involved in l-cysteine biosynthesis by a hyperthermophilic archaeon, Aeropyrum pernix K1, at 2.0A resolution
著者: Oda, Y. / Mino, K. / Ishikawa, K. / Ataka, M.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein CysO
B: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8427
ポリマ－83,9362
非ポリマー9075
水1,78399
1
A: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4804
ポリマ－41,9681
非ポリマー5123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3623
ポリマ－41,9681
非ポリマー3942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6180 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area25920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.646, 75.646, 275.784
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Protein CysO / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase / O-acetylserine sulfhydrylase / O-phosphoserine ...Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase / O-acetylserine sulfhydrylase / O-phosphoserine sulfhydrylase / Serine sulfhydrase


分子量: 41967.754 Da / 分子数: 2 / 変異: K127A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / 遺伝子: APE1586, APE_1586, cysO / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: Q9YBL2, cystathionine beta-synthase, cysteine synthase, O-phosphoserine sulfhydrylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-OAS / O-ACETYLSERINE / O-アセチル-L-セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 % / Mosaicity: 0.751 °
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M HEPES sodium pH 6.8, 27% 2-propanol, 10% PEG 4000, 5mM O-acetyl-L-serine, 5mM 2-mercaptoethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月9日 / 詳細: rhodium-coated mirror (horizontal)
放射モノクロメーター: double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 47287 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 0.983 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.09-2.143.80.33522320.509195.1
2.14-2.184.20.29723070.54196.3
2.18-2.224.50.27922760.565197.5
2.22-2.264.70.26123200.555197.5
2.26-2.315.10.26823190.6197.8
2.31-2.375.40.25823250.604197.6
2.37-2.425.70.24123150.626197.2
2.42-2.496.10.21123300.663197.7
2.49-2.566.50.19923280.711197.9
2.56-2.6570.19323310.753198
2.65-2.747.30.17523560.804198
2.74-2.857.70.15623530.875198.1
2.85-2.988.40.13323690.946198.1
2.98-3.149.40.11723611.059197.8
3.14-3.339.90.10423661.176197.4
3.33-3.5910.60.0923901.062198
3.59-3.9511.70.07724071.088198
3.95-4.5211.80.06824281.326198.1
4.52-5.712.20.05924801.182198.3
5.7-50120.05526941.511198.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.5.0109位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.09→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.2766 / WRfactor Rwork: 0.2038 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.36 / FOM work R set: 0.763 / SU B: 8.259 / SU ML: 0.206 / SU R Cruickshank DPI: 0.27 / SU Rfree: 0.2399 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.27 / ESU R Free: 0.24 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3047 2386 5 %RANDOM
Rwork0.2333 ---
obs0.2367 47256 97.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.31 Å2 / Biso mean: 44.646 Å2 / Biso min: 14.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.43 Å20 Å20 Å2
2--2.43 Å20 Å2
3----4.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5826 0 58 99 5983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8671.9888227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3375773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.86922.791258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.43315971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7281558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9421.53836
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66126157
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64632216
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1314.52070
LS精密化 シェル解像度: 2.094→2.148 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.476 181 -
Rwork0.45 3092 -
all-3273 -
obs--93.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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