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万見
- PDB-3vn4: Crystal structure of the exosite-containing fragment of human ADA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vn4
タイトルCrystal structure of the exosite-containing fragment of human ADAMTS13 (P475S mutant)
要素A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ADAMTS13 endopeptidase / Defective B3GALTL causes PpS / glycoprotein metabolic process / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / response to potassium ion / Platelet Adhesion to exposed collagen / peptide catabolic process / response to amine ...ADAMTS13 endopeptidase / Defective B3GALTL causes PpS / glycoprotein metabolic process / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / response to potassium ion / Platelet Adhesion to exposed collagen / peptide catabolic process / response to amine / cellular response to interleukin-4 / extracellular matrix / extracellular matrix organization / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / protein catabolic process / protein processing / response to toxic substance / platelet activation / cellular response to type II interferon / metalloendopeptidase activity / integrin binding / metallopeptidase activity / blood coagulation / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #830 / YefM-like fold - #60 / Thrombospondin type 1 domain / ADAMTS/ADAMTS-like, Spacer 1 / ADAMTS/ADAMTS-like / ADAMTS, cysteine-rich domain 2 / ADAMTS/ADAMTS-like, cysteine-rich domain 3 / : / ADAM-TS Spacer 1 / ADAMTS cysteine-rich domain 2 ...Jelly Rolls - #830 / YefM-like fold - #60 / Thrombospondin type 1 domain / ADAMTS/ADAMTS-like, Spacer 1 / ADAMTS/ADAMTS-like / ADAMTS, cysteine-rich domain 2 / ADAMTS/ADAMTS-like, cysteine-rich domain 3 / : / ADAM-TS Spacer 1 / ADAMTS cysteine-rich domain 2 / ADAMTS cysteine-rich domain / YefM-like fold / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Jelly Rolls / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nakayama, D. / Akiyama, M. / Takeda, S. / Kokame, K. / Takagi, J. / Miyata, T.
引用
ジャーナル: J.Thromb.Haemost. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure and enzymatic activity of an ADAMTS-13 mutant with the East Asian-specific P475S polymorphism.
著者: Akiyama, M. / Nakayama, D. / Takeda, S. / Kokame, K. / Takagi, J. / Miyata, T.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of the noncatalytic domains of ADAMTS13 reveal multiple discontinuous exosites for von Willebrand factor
著者: Akiyama, M. / Takeda, S. / Kokame, K. / Takagi, J. / Miyata, T.
#2: ジャーナル: J.Thromb.Haemost. / 年: 2008
タイトル: ADAMTS13 P475S polymorphism causes a lowered enzymatic activity and urea lability in vitro
著者: Akiyama, M. / Kokame, K. / Miyata, T.
履歴
登録2011年12月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02024年7月31日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.comp_id / _chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config / _chem_comp_atom.type_symbol / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.comp_id / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.value_order / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_chem_comp_identifier.comp_id / _pdbx_chem_comp_identifier.identifier / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4915
ポリマ－45,3391
非ポリマー1,1524
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13
ヘテロ分子

A: A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,98210
ポリマ－90,6782
非ポリマー2,3048
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area38800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.378, 53.243, 76.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 46分子 A

#1: タンパク質 A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13 / ADAM-TS 13 / ADAM-TS13 / ADAMTS-13 / von Willebrand factor-cleaving protease / vWF-CP / vWF-cleaving protease


分子量: 45339.148 Da / 分子数: 1 / 断片: DTCS DOMAINS, UNP residues 287-685 / 変異: P475S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAMTS13 / プラスミド: PCM-NIDSP / 細胞株 (発現宿主): HEK293S Gnt1-
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q76LX8, ADAMTS13 endopeptidase
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 4種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3LFucpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-L-Fucp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG1500, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月21日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 14407 / Num. obs: 14278 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 6.28 / Num. unique all: 1405 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GHM

3ghm


解像度: 2.8→30.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 30.293 / SU ML: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 738 5.2 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.232 13674 --
obs0.232 13509 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.99 Å2-0 Å2-3.66 Å2
2--2.48 Å20 Å2
3----2.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2894 0 74 45 3013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0213051
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.951.9784138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73635108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2375372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.70322.158139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.98515475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8821535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02652
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3481.51860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0331.5762
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.66622984
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9531191
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6914.51154
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 48 -
Rwork0.283 929 -
obs-977 96.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7098-0.57622.3501-0.0636-0.16863.73110.1126-0.13610.15440.0008-0.0024-0.06520.2389-0.3072-0.11010.1091-0.0361-0.10610.39010.22910.21440.783733.5148-13.1102
21.8939-1.10381.44861.0224-1.68534.610.2118-0.3041-0.0954-0.2874-0.11940.04440.10740.0897-0.09240.25920.1003-0.10310.24020.02290.118433.811617.82410.7088
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A298 - 528
2X-RAY DIFFRACTION2A529 - 682

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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