[日本語] English
万見
- PDB-3vlf: Crystal structure of yeast proteasome interacting protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vlf
タイトルCrystal structure of yeast proteasome interacting protein
要素
  • 26S protease regulatory subunit 7 homolog
  • DNA mismatch repair protein HSM3
キーワードCHAPERONE/PROTEIN BINDING / HEAT REPEAT / CHAPERONE / CHAPERONE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis ...proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Ub-specific processing proteases / mismatch repair / Neutrophil degranulation / protein folding chaperone / proteasome complex / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 ...Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Leucine-rich Repeat Variant / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Takagi, K. / Kim, S. / Kato, K. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Mizushima, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for specific recognition of Rpt1, an ATPase subunit of the 26S proteasome, by a proteasome-dedicated chaperone Hsm3
著者: Takagi, K. / Kim, S. / Yukii, H. / Ueno, M. / Morishita, R. / Endo, Y. / Kato, K. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Mizushima, T.
履歴
登録2011年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: 26S protease regulatory subunit 7 homolog
C: DNA mismatch repair protein HSM3
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,0864
ポリマ－137,0864
非ポリマー00
水00
1
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5432
ポリマ－68,5432
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: DNA mismatch repair protein HSM3
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5432
ポリマ－68,5432
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area25300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.282, 187.282, 379.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein HSM3 / Enhanced spontaneous mutability protein 3


分子量: 58241.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSM3, YBR272C, YBR1740 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P38348
#2: タンパク質 26S protease regulatory subunit 7 homolog / Protein CIM5 / Tat-binding homolog 3


分子量: 10301.319 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN, UNP residues 381-467 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT1, CIM5, YTA3, YKL145W / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P33299
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 7.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 82.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1M sodium chloride, 0.5% PEG 3350, 0.8M lithium sulfate, 0.1M N-(2-acetamido) iminodiacetic acid, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 39787 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VLD

3vld


解像度: 3.8→30 Å
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2782 1952 4.9 %RANDOM
Rwork0.2505 ---
obs0.2505 39285 --
溶媒の処理Bsol: 122.039 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 163.3521 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8594 0 0 0 8594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006402
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.81161
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.73315
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it12.08320
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it13.5420
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it17.55425
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8-3.940.38651950.36893639383499.4
3.94-4.090.351860.32623664385099.5
4.09-4.280.34692080.30333652386099.6
4.28-4.50.33161800.28113682386299.6
4.5-4.780.26761750.25213699387499.5
4.78-5.150.26151960.22683702389899.5
5.15-5.670.26121830.24293747393099.7
5.67-6.480.32862100.28973735394599.6
6.48-8.140.31822090.24463806401599.8
8.14-300.20872100.20824007421799.6

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る