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万見
- PDB-3vkf: Crystal Structure of Neurexin 1beta/Neuroligin 1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vkf
タイトルCrystal Structure of Neurexin 1beta/Neuroligin 1 complex
要素
  • Neurexin-1-beta
  • Neuroligin-1
キーワードCELL ADHESION / Alpha/Beta Hydrolase / Beta-sandwich / Synapse Matulation / Calcium Binding / N-glycosylation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of presynapse organization / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse ...regulation of presynapse organization / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / excitatory synapse assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic specialization assembly / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of synaptic vesicle clustering / neuronal ion channel clustering / postsynaptic membrane assembly / presynaptic membrane assembly / synapse maturation / maintenance of synapse structure / Neurexins and neuroligins / synaptic vesicle targeting / synaptic vesicle clustering / neuron cell-cell adhesion / synaptic membrane adhesion / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / neurexin family protein binding / inhibitory synapse / receptor localization to synapse / filopodium tip / NMDA glutamate receptor clustering / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / neuron projection arborization / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / protein localization to synapse / regulation of postsynaptic density assembly / AMPA glutamate receptor clustering / regulation of AMPA receptor activity / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of filopodium assembly / regulation of neuron differentiation / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of protein localization to synapse / postsynaptic specialization membrane / synaptic vesicle transport / positive regulation of intracellular signal transduction / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / synaptic cleft / protein targeting / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to calcium ion / neuron projection morphogenesis / dendritic shaft / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / GABA-ergic synapse / cell projection / PDZ domain binding / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / synapse organization / neuromuscular junction / positive regulation of neuron projection development / long-term synaptic potentiation / neuron projection development / rhythmic process / nervous system development / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / angiogenesis / dendritic spine / receptor complex / postsynaptic density / cell adhesion / external side of plasma membrane / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuroligin / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / : / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain ...Neuroligin / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / : / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Jelly Rolls - #200 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurexin-1-beta / Neuroligin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Tanaka, H. / Miyazaki, N. / Nogi, T. / Iwasaki, K. / Takagi, J.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Higher-order architecture of cell adhesion mediated by polymorphic synaptic adhesion molecules neurexin and neuroligin.
著者: Tanaka, H. / Miyazaki, N. / Matoba, K. / Nogi, T. / Iwasaki, K. / Takagi, J.
履歴
登録2011年11月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-1
B: Neuroligin-1
C: Neurexin-1-beta
D: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,9349
ポリマ－169,8254
非ポリマー1,1095
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1593
ポリマ－65,3521
非ポリマー8082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5732
ポリマ－65,3521
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6012
ポリマ－19,5611
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6012
ポリマ－19,5611
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.261, 95.186, 120.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Neuroligin-1 / Neuroligin I


分子量: 65351.578 Da / 分子数: 2
断片: Acetylcholinesterase-like domain (UNP RESIDUES 45-638)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nlgn1 / プラスミド: pSGHV0 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec 3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q62765
#2: タンパク質 Neurexin-1-beta / Neurexin I-beta


分子量: 19560.889 Da / 分子数: 2 / 断片: LNS domain (UNP RESIDUES 83-290) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NRXN1 / プラスミド: pGEX-3T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q28142
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE OF THE CHAIN A/B WAS BASED ON ISOFORM 3 OF DATABASE Q62765 (NLGN1_RAT). SEQUENCE OF THE ...SEQUENCE OF THE CHAIN A/B WAS BASED ON ISOFORM 3 OF DATABASE Q62765 (NLGN1_RAT). SEQUENCE OF THE CHAIN C/D WAS BASED ON ISOFORM 3B OF DATABASE Q28142 (NRX1B_BOVIN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M sodium chloride, 0.005M calcium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→48.91 Å / Num. obs: 25519 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 58.4 Å2
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.311 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 3541 / % possible all: 93.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / SU B: 72.166 / SU ML: 0.534 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.697 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2869 2586 10.1 %RANDOM
Rwork0.20524 ---
obs0.21365 22921 96.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.469 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å2-1.32 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11251 0 69 0 11320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02211623
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0461.95615843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.32351435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.12324.49539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.007151801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6091556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21740
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.028978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.25474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.27816
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1650.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0550.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2251.57314
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.41211574
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.38834903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6564.54269
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 179 -
Rwork0.259 1591 -
obs--91.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.8904-1.9851-2.35284.71441.05542.2680.08790.0029-0.13830.0762-0.09610.30740.0011-0.02060.0082-0.2104-0.0204-0.0118-0.41540.0072-0.1857-49.457-7.10249.912
210.8740.9156-2.34343.68561.84633.44740.1303-0.28860.57250.03640.0506-0.15180.00140.0844-0.1809-0.11530.0454-0.0477-0.10620.0822-0.170424.865-2.006-15.517
32.0882-0.10520.0421.38370.11392.35280.0107-0.01250.0242-0.1276-0.0211-0.1185-0.11220.08910.0104-0.2943-0.0230.023-0.37110.0349-0.1999-8.35-1.151148.7848
41.8259-0.13210.2580.9964-0.68974.29440.03170.0825-0.0786-0.0202-0.06370.087-0.146-0.13150.032-0.1337-0.043-0.0201-0.1156-0.034-0.1722-16.62571.8414-12.2669
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C82 - 288
2X-RAY DIFFRACTION1C2001
3X-RAY DIFFRACTION2D82 - 288
4X-RAY DIFFRACTION2D2001
5X-RAY DIFFRACTION3A52 - 634
6X-RAY DIFFRACTION3A2001 - 2004
7X-RAY DIFFRACTION4B52 - 634
8X-RAY DIFFRACTION4B2001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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