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万見
- PDB-3vje: Crystal structure of the Y248A mutant of C(30) carotenoid dehydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vje
タイトルCrystal structure of the Y248A mutant of C(30) carotenoid dehydrosqualene synthase from Staphylococcus aureus in complex with zaragozic acid A
要素Dehydrosqualene synthase
キーワードTransferase/Transferase inhibitor / CrtM / Carotenoid biosynthesis / Staphyloxanthin biosynthesis / Head-to-head condensation / Transferase-Transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


4,4'-diapophytoene synthase / 15-cis-phytoene synthase activity / geranylgeranyl-diphosphate geranylgeranyltransferase activity / carotenoid biosynthetic process / farnesyltranstransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trans-isoprenyl diphosphate synthases, bacterial-type / Squalene/phytoene synthase, conserved site / Squalene and phytoene synthases signature 1. / Squalene/phytoene synthase / Trans-isoprenyl diphosphate synthases, head-to-head / Squalene/phytoene synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Zaragozic acid A / 4,4'-diapophytoene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Liu, C.I. / Jeng, W.Y. / Chang, W.J. / Wang, A.H.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Binding modes of zaragozic acid A to human squalene synthase and staphylococcal dehydrosqualene synthase
著者: Liu, C.I. / Jeng, W.Y. / Chang, W.J. / Ko, T.P. / Wang, A.H.J.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: A cholesterol biosynthesis inhibitor blocks Staphylococcus aureus virulence
著者: Liu, C.I. / Liu, G.Y. / Song, Y. / Yin, F. / Hensler, M.E. / Jeng, W.Y. / Nizet, V. / Wang, A.H.J. / Oldfield, E.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Inhibition of staphyloxanthin virulence factor biosynthesis in Staphylococcus aureus: in vitro, in vivo, and crystallographic results
著者: Song, Y. / Liu, C.I. / Lin, F.Y. / No, J.H. / Hensler, M. / Liu, Y.L. / Jeng, W.Y. / Low, J. / Liu, G.Y. / Nizet, V. / Wang, A.H.J. / Oldfield, E.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Mechanism of action and inhibition of dehydrosqualene synthase
著者: Lin, F.Y. / Liu, C.I. / Liu, Y.L. / Zhang, Y. / Wang, K. / Jeng, W.Y. / Ko, T.P. / Cao, R. / Wang, A.H.J. / Oldfield, E.
履歴
登録2011年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydrosqualene synthase
B: Dehydrosqualene synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7724
ポリマ－69,3912
非ポリマー1,3812
水3,009167
1
A: Dehydrosqualene synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3862
ポリマ－34,6951
非ポリマー6911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dehydrosqualene synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3862
ポリマ－34,6951
非ポリマー6911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.177, 80.177, 185.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-432-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dehydrosqualene synthase / Presqualene synthase / 4 / 4'-diapophytoene synthase / DAP synthase / Diapophytoene synthase


分子量: 34695.402 Da / 分子数: 2 / 変異: Y248A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: ATCC 27659 / 遺伝子: crtM / プラスミド: pET-32 Xa/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) pLysS
参照: UniProt: A9JQL9, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: 化合物 ChemComp-ZGA / Zaragozic acid A / (1S,3S,4S,5R,6R,7R)-1-[(4S,5R)-4-(acetyloxy)-5-methyl-3-methylidene-6-phenylhexyl]-6-{[(2E,4S,6S)-4,6-dimethyloct-2-eno yl]oxy}-4,7-dihydroxy-2,8-dioxabicyclo[3.2.1]octane-3,4,5-tricarboxylic acid / ザラゴジン酸A


分子量: 690.731 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H46O14
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 11-21% PEG 4000, 0.3-0.4M MgCl2, 0.1M Tris pH 8.5, 0.25mM zaragozic acid A, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月5日 / 詳細: HORIZONTAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: LN2-Cooled Double Crystal Si(111) Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→30 Å / Num. all: 40047 / Num. obs: 39844 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 50.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 33.6
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 3912 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZCO

2zco


解像度: 2.12→28.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 11.326 / SU ML: 0.138 / Isotropic thermal model: Isotropic with TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25401 1992 5 %RANDOM
Rwork0.20509 ---
obs0.20764 39655 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.162 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20.34 Å20 Å2
2--0.69 Å20 Å2
3----1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→28.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4770 0 98 167 5035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224982
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.9556732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4725566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.84524.307274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.715884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6661528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1311.52830
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.05324580
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83532152
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5284.52152
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.42434982
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.121→2.235 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 280 -
Rwork0.21 5423 -
obs-5703 99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6145-0.7941.03391.5395-0.72682.3805-0.0758-0.05210.14240.0907-0.00810.13-0.0974-0.07360.08390.1184-0.01690.02280.0069-0.00960.059524.3135-12.49746.3458
21.96350.5001-0.68742.1395-0.78752.4143-0.11510.0208-0.0933-0.1252-0.07490.12550.17860.00760.190.10870.0330.00050.0276-0.02130.044925.378712.851824.5993
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 284
2X-RAY DIFFRACTION1A301
3X-RAY DIFFRACTION1A401 - 567
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 284
5X-RAY DIFFRACTION2B301
6X-RAY DIFFRACTION2B404 - 564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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