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万見
- PDB-3vht: Crystal structure of GFP-Wrnip1 UBZ domain fusion protein in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vht
タイトルCrystal structure of GFP-Wrnip1 UBZ domain fusion protein in complex with ubiquitin
要素
  • Green fluorescent protein
  • Green fluorescent protein,ATPase WRNIP1
  • Ubiquitin
キーワードFLUORESCENT PROTEIN/PROTEIN BINDING / GREEN FLUORESCENT PROTEIN / FUSION PROTEIN / ZINC FINGER / UBIQUITIN-BINDING DOMAIN / FLUORESCENT PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Stabilization of p53 / Formation of a pool of free 40S subunits / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / Dual Incision in GG-NER / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Dual incision in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Oncogene Induced Senescence / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / EGFR downregulation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Asymmetric localization of PCP proteins
類似検索 - 分子機能
WRNIP1, ubiquitin-binding domain / Werner helicase-interacting protein 1 ubiquitin-binding domain / : / MgsA AAA+ ATPase C-terminal / AAA C-terminal domain / MgsA AAA+ ATPase C terminal / AAA C-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Classic Zinc Finger ...WRNIP1, ubiquitin-binding domain / Werner helicase-interacting protein 1 ubiquitin-binding domain / : / MgsA AAA+ ATPase C-terminal / AAA C-terminal domain / MgsA AAA+ ATPase C terminal / AAA C-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Classic Zinc Finger / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Double Stranded RNA Binding Domain / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Green fluorescent protein, GFP / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / ATPase WRNIP1
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Suzuki, N. / Wakatsuki, S. / Kawasaki, M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2016
タイトル: A novel mode of ubiquitin recognition by the ubiquitin-binding zinc finger domain of WRNIP1.
著者: Suzuki, N. / Rohaim, A. / Kato, R. / Dikic, I. / Wakatsuki, S. / Kawasaki, M.
履歴
登録2011年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein,ATPase WRNIP1
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4924
ポリマ－65,4273
非ポリマー651
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.950, 143.692, 106.864
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 26306.564 Da / 分子数: 1 / 断片: GFP domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42212*PLUS
#2: タンパク質 Green fluorescent protein,ATPase WRNIP1 / Werner helicase-interacting protein 1


分子量: 30543.525 Da / 分子数: 1 / 断片: GFP,Wrnip1 UBZ domain (UNP RESIDUES 9-46) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF YEAST ENHANCED GREEN FLUORESCENT PROTEIN, LINKER (GLY-SER) AND HUMAN WRNIP1 UBZ
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: GFP, WRNIP1, WHIP / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96S55, UniProt: P42212*PLUS, adenosinetriphosphatase
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P62983
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細(1) THE SEQUENCE OF YEAST ENHANCED GREEN FLUORESCENT PROTEIN NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT. THIS ...(1) THE SEQUENCE OF YEAST ENHANCED GREEN FLUORESCENT PROTEIN NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT. THIS SEQUENCE IS FOUND IN GENBANK WITH ACCESSION CODE: ABI82055. (2) IN THE CHAIN A, RESIDUES -2, -1, 0, 231, 232 ARE EXPRESSION TAGS. (3) THE CHAIN B IS FUSION PROTEIN OF YEAST ENHANCED GREEN FLUORESCENT PROTEIN (RESIDUES 1-230), LINKER (GLY-SER) AND HUMAN WRNIP1 (RESIDUES 9-46). RESIDUES -2, -1, 0 ARE EXPRESSION TAGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M DL-Malic acid, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→75.63 Å / Num. obs: 26943 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 43.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 1328 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3AI5

3ai5


解像度: 2.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 16.892 / SU ML: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23768 1347 5 %RANDOM
Rwork0.19114 ---
obs0.1935 25484 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.13 Å20 Å20 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4497 0 1 133 4631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.821.9666202
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1345557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.19525.204221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.83415804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7781517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027737
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9121.52792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78524507
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.90131805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7224.51695
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 83 -
Rwork0.263 1809 -
obs--96.73 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.8285 Å / Origin y: -56.4302 Å / Origin z: -10.6721 Å
111213212223313233
T0.0483 Å20.0127 Å2-0.0297 Å2-0.045 Å20.0084 Å2--0.0328 Å2
L0.6759 °20.2402 °2-0.0375 °2-1.0357 °20.5445 °2--0.9658 °2
S-0.0052 Å °0.0982 Å °0.086 Å °-0.0756 Å °-0.0649 Å °0.0931 Å °-0.0623 Å °0.0438 Å °0.0701 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 231
2X-RAY DIFFRACTION1B2 - 229
3X-RAY DIFFRACTION1B237 - 270
4X-RAY DIFFRACTION1C1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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