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万見
- PDB-3vgj: Crystal of Plasmodium falciparum tyrosyl-tRNA synthetase (PfTyrRS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vgj
タイトルCrystal of Plasmodium falciparum tyrosyl-tRNA synthetase (PfTyrRS)in complex with adenylate analog
要素Tyrosyl-tRNA synthetase, putative
キーワードLIGASE / TyrRS / Synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / host cell cytosol / host cell surface receptor binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, archaeal/eukaryotic-type / : / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle ...Tyrosine-tRNA ligase, archaeal/eukaryotic-type / : / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / TYROSINE / tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.212 Å
データ登録者Banday, M.M. / Yogavel, M. / Bhatt, T.K. / Khan, S. / Sharma, A. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Malaria parasite tyrosyl-tRNA synthetase secretion triggers pro-inflammatory responses.
著者: Bhatt, T.K. / Khan, S. / Dwivedi, V.P. / Banday, M.M. / Sharma, A. / Chandele, A. / Camacho, N. / de Pouplana, L.R. / Wu, Y. / Craig, A.G. / Mikkonen, A.T. / Maier, A.G. / Yogavel, M. / Sharma, A.
履歴
登録2011年8月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Non-polymer description
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-tRNA synthetase, putative
B: Tyrosyl-tRNA synthetase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0856
ポリマ－87,0282
非ポリマー1,0574
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area29920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.560, 46.500, 141.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-tRNA synthetase, putative


分子量: 43514.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: MAL8P1.125 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IAR7, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 % / Mosaicity: 0.699 °
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10mM MgCl2, 10mM ATP, 2mM L-Tyrosine, 2.4mM sodium malonate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: mirros
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→50 Å / Num. all: 45469 / Num. obs: 43059 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.224 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.21-2.299.80.40536721.052182.2
2.29-2.3812.90.40342180.975194
2.38-2.4914.30.30942830.991194.5
2.49-2.62150.24442801.016194.9
2.62-2.7815.10.16243291.089195.6
2.78-315.10.10843321.305195.9
3-3.3150.07344081.365196.5
3.3-3.7814.90.05244211.645197.1
3.78-4.7614.60.0444781.328197.7
4.76-50140.03946381.331197.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.212→40.025 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2137 2000 4.67 %
Rwork0.1719 --
obs0.1739 42842 94.91 %
all-45144 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.729 Å2 / ksol: 0.379 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 236.64 Å2 / Biso mean: 56.4394 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7832 Å2-0 Å22.6573 Å2
2--2.8998 Å20 Å2
3----1.1167 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.212→40.025 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5701 0 70 331 6102
LS精密化 シェル解像度: 2.214→2.2677 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3335 111
Rwork0.2427 -
obs-2533
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.1646-0.3262-0.05310.85190.12280.2730.3757-0.49970.21810.05260.4156-1.14430.35260.5213-0.51320.54730.22650.10670.7986-0.47830.993230.9785-6.660346.2555
21.2486-0.10250.99840.40440.00091.88540.036-0.0452-0.0917-0.02050.10930.05-0.0457-0.0173-0.10340.31020.06810.02990.32320.00230.30169.682-0.668949.0685
30.9058-0.04250.27250.9064-0.6031.7138-0.0103-0.2316-0.0410.20330.03370.10590.1146-0.4595-0.01550.3183-0.0040.02580.4752-0.02410.268717.058-4.93174.3592
40.1292-0.08320.09961.57440.1110.40250.38880.05930.2737-0.3562-0.23210.8584-0.1135-0.8396-0.17110.52850.22580.22320.74920.08010.7575-34.936313.085729.3853
51.5792-0.15960.83780.7187-0.17932.0498-0.0203-0.1314-0.00790.10990.082-0.073-0.1055-0.1137-0.05020.31970.03920.01910.295-0.03020.3432-13.02494.222827.6698
61.49-0.08210.94322.90720.02760.81430.10990.1499-0.2869-0.40740.07970.66590.17870.0352-0.16940.3402-0.0034-0.09180.2228-0.01390.4551-25.5479-2.45294.3372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 20:56)A20 - 56
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 57:245)A57 - 245
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 246:369)A246 - 369
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 18:55)B18 - 55
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 56:237)B56 - 237
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 238:369)B238 - 369

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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