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- PDB-3vga: Crystal structure of human adenosine A2A receptor with an alloste... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vga
タイトルCrystal structure of human adenosine A2A receptor with an allosteric inverse-agonist antibody at 3.1 A resolution
要素
  • Adenosine receptor A2a
  • antibody fab fragment heavy chain
  • antibody fab fragment light chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / 7 transmembrane receptor / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / sensory perception / NGF-independant TRKA activation ...positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / sensory perception / NGF-independant TRKA activation / Surfactant metabolism / positive regulation of urine volume / positive regulation of glutamate secretion / synaptic transmission, dopaminergic / inhibitory postsynaptic potential / : / negative regulation of vascular permeability / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / synaptic transmission, cholinergic / blood circulation / response to caffeine / intermediate filament / eating behavior / alpha-actinin binding / presynaptic active zone / regulation of calcium ion transport / membrane depolarization / asymmetric synapse / axolemma / cellular defense response / prepulse inhibition / phagocytosis / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / response to amphetamine / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis / excitatory postsynaptic potential / regulation of mitochondrial membrane potential / apoptotic signaling pathway / positive regulation of long-term synaptic potentiation / synaptic transmission, glutamatergic / central nervous system development / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein secretion / locomotory behavior / astrocyte activation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / vasodilation / blood coagulation / cell-cell signaling / presynaptic membrane / G alpha (s) signalling events / postsynaptic membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / calmodulin binding / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / lipid binding / glutamatergic synapse / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / apoptotic process / enzyme binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adenosine A2A receptor / Adenosine receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) ...Adenosine A2A receptor / Adenosine receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZMA / Adenosine receptor A2a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hino, T. / Arakawa, T. / Iwanari, H. / Yurugi-Kobayashi, T. / Ikeda-Suno, C. / Nakada-Nakura, Y. / Kusano-Arai, O. / Weyand, S. / Shimamura, T. / Nomura, N. ...Hino, T. / Arakawa, T. / Iwanari, H. / Yurugi-Kobayashi, T. / Ikeda-Suno, C. / Nakada-Nakura, Y. / Kusano-Arai, O. / Weyand, S. / Shimamura, T. / Nomura, N. / Cameron, A.D. / Kobayashi, T. / Hamakubo, T. / Iwata, S. / Murata, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: G-protein-coupled receptor inactivation by an allosteric inverse-agonist antibody
著者: Hino, T. / Arakawa, T. / Iwanari, H. / Yurugi-Kobayashi, T. / Ikeda-Suno, C. / Nakada-Nakura, Y. / Kusano-Arai, O. / Weyand, S. / Shimamura, T. / Nomura, N. / Cameron, A.D. / Kobayashi, T. / ...著者: Hino, T. / Arakawa, T. / Iwanari, H. / Yurugi-Kobayashi, T. / Ikeda-Suno, C. / Nakada-Nakura, Y. / Kusano-Arai, O. / Weyand, S. / Shimamura, T. / Nomura, N. / Cameron, A.D. / Kobayashi, T. / Hamakubo, T. / Iwata, S. / Murata, T.
履歴
登録2011年8月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine receptor A2a
B: antibody fab fragment light chain
C: antibody fab fragment heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7004
ポリマ－84,3633
非ポリマー3371
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area32820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.313, 89.766, 110.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-231-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adenosine receptor A2a


分子量: 36540.266 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-316 / 変異: N154Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADORA2A, ADORA2 / プラスミド: pPIC9K / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P29274
#2: 抗体 antibody fab fragment light chain


分子量: 23527.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 antibody fab fragment heavy chain


分子量: 24294.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-ZMA / 4-{2-[(7-amino-2-furan-2-yl[1,2,4]triazolo[1,5-a][1,3,5]triazin-5-yl)amino]ethyl}phenol / ZM-241385


分子量: 337.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H15N7O2 / コメント: アンタゴニスト*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 400, 0.1M MES, 0.2M magnesium chloride, 0.5% octhyl thioglucoside , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年3月7日
放射モノクロメーター: ACCEL Fixed exit Double Crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→71.2 Å / Num. all: 18451 / Num. obs: 18451 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2700 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VGA

1vga


解像度: 3.1→19.996 Å / SU ML: 0.83 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.76 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2633 968 5.13 %RANDOM
Rwork0.1959 ---
all0.1992 ---
obs0.1992 17901 88.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.174 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.7396 Å20 Å2-9.553 Å2
2--6.8006 Å2-0 Å2
3---8.9391 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5596 0 25 14 5635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2787850
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0532007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084902
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006980
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.26280.31671410.26142591X-RAY DIFFRACTION90
3.2628-3.46620.28691140.22242575X-RAY DIFFRACTION89
3.4662-3.73230.2461370.20332523X-RAY DIFFRACTION88
3.7323-4.10490.2711580.17792584X-RAY DIFFRACTION90
4.1049-4.69220.22591320.15642498X-RAY DIFFRACTION86
4.6922-5.88660.24511350.17222612X-RAY DIFFRACTION90
5.8866-19.99690.28381510.22522518X-RAY DIFFRACTION85
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.97950.0699-0.60191.47760.34111.77490.0755-0.6853-0.06930.52460.1228-0.6416-0.04170.8520.0461-0.45860.0402-0.27640.8223-0.1037-0.063862.765-8.870836.3356
24.90380.71961.68610.87050.28711.1396-0.24290.11780.6495-0.0755-0.0260.0882-0.20840.08980.22530.3953-0.03640.0060.20130.07750.464519.75081.40670.0609
33.94930.26292.63391.32280.58712.88840.19560.7483-0.0005-0.2767-0.05220.00710.07170.4044-0.15890.31840.09750.03840.3262-0.00990.341720.419-15.9471-4.7868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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