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万見
- PDB-3v9h: Crystal structure of human 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v9h
タイトルCrystal structure of human 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase mutant S352A
要素Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldehyde dehydrogenase / Rossmann fold / nucleotide binding / acting on aldehyde or oxo group of donors / NAD or NADP as acceptor / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


Proline catabolism / proline metabolic process / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / L-proline catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / electron transfer activity ...Proline catabolism / proline metabolic process / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / L-proline catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / electron transfer activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain ...Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Singh, R.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Three-Dimensional Structural Basis of Type II Hyperprolinemia.
著者: Srivastava, D. / Singh, R.K. / Moxley, M.A. / Henzl, M.T. / Becker, D.F. / Tanner, J.J.
履歴
登録2011年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
B: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
C: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
D: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,68511
ポリマ－248,0134
非ポリマー6727
水3,009167
1
A: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
B: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3916
ポリマ－124,0062
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9490 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area33960 Å2
手法PISA
2
C: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
D: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,2955
ポリマ－124,0062
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8610 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area35170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.131, 149.131, 190.687
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROGLNGLNchain A and (resseq 45:563)AA45 - 56348 - 566
211PROPROGLNGLNchain B and (resseq 45:563)BB45 - 56348 - 566
112PROPROPROPROchain C and (resseq 45:411 or resseq 414:562)CC45 - 41148 - 414
122THRTHRMETMETchain C and (resseq 45:411 or resseq 414:562)CC414 - 562417 - 565
212PROPROASPASPchain D and (resseq 45:56 or resseq 59:372 or resseq 375:379 or resseq 383:562)DD45 - 5648 - 59
222GLYGLYHISHISchain D and (resseq 45:56 or resseq 59:372 or resseq 375:379 or resseq 383:562)DD59 - 37262 - 375
232ILEILEASPASPchain D and (resseq 45:56 or resseq 59:372 or resseq 375:379 or resseq 383:562)DD375 - 379378 - 382
242ASPASPMETMETchain D and (resseq 45:56 or resseq 59:372 or resseq 375:379 or resseq 383:562)DD383 - 562386 - 565

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.734285, 0.678779, -0.009152), (0.678751, -0.734341, -0.006385), (-0.011055, -0.001523, -0.999938)-33.391998, 88.229202, 179.884995
2given(0.612464, 0.784049, -0.100772), (0.783406, -0.619056, -0.05519), (-0.105655, -0.045143, -0.993378)-27.9865, 82.9739, 193.850998

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要素

#1: タンパク質
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / P5C dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 4 member A1


分子量: 62003.188 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 18-563 / 変異: S352A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH4, ALDH4A1, P5CDH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P30038, EC: 1.5.1.12
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: reservoir: 22.5% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, cryoprotectant: 25% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月16日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.343 Å / Num. all: 93350 / Num. obs: 93350 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.4-2.533.20.452.342899135720.4599.5
2.53-2.683.40.3073.643302128270.30799.5
2.68-2.873.60.2175.144006121560.21799.8
2.87-3.13.80.137842538112510.13799.9
3.1-3.393.90.09711.440294104020.09799.9
3.39-3.793.90.07116.13647294080.07199.8
3.79-4.383.90.05919.43230982830.05999.7
4.38-5.373.90.05121.22693769880.05199.5
5.37-7.594.10.04521.62234154480.04599.8
7.59-48.8153.90.05124.91187130150.05199.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCデータ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3V9G

3v9g


解像度: 2.4→43.451 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7859 / SU ML: 0.72 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2508 2183 2.34 %SAME TEST SET AS PDB ENTRY 3V9G
Rwork0.2097 ---
obs0.2107 93198 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.803 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 130.76 Å2 / Biso mean: 48.6138 Å2 / Biso min: 12.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.174 Å20 Å20 Å2
2--11.174 Å2-0 Å2
3---4.9799 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15642 0 35 167 15844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00816079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15721990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0722453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052901
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2065397
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3842X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.082
12B3842X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.082
21C3499X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
22D3499X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4-2.45220.31951210.279256445765564499
2.4522-2.50920.36381300.3035567958095679100
2.5092-2.5720.33921350.279556985833569899
2.572-2.64150.29861450.264456225767562299
2.6415-2.71920.35961300.2663571958495719100
2.7192-2.8070.3621320.2744568058125680100
2.807-2.90730.37831430.2589568858315688100
2.9073-3.02360.38611340.2417570458385704100
3.0236-3.16120.28331390.2407566558045665100
3.1612-3.32780.2911360.2157569958355699100
3.3278-3.53620.2461440.2126569858425698100
3.5362-3.80910.22651390.2022568958285689100
3.8091-4.19220.21621370.188256675804566799
4.1922-4.79810.19971410.165957065847570699
4.7981-6.04250.20441370.190357005837570099
6.0425-43.45790.19541400.181557575897575799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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