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万見
- PDB-3v96: Complex of matrix metalloproteinase-10 catalytic domain (MMP-10cd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v96
タイトルComplex of matrix metalloproteinase-10 catalytic domain (MMP-10cd) with tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1)
要素
  • Metalloproteinase inhibitor 1
  • Stromelysin-2
キーワードHYDROLASE INHIBITOR/HYDROLASE / Metzincin / OB-fold / Metalloproteinase / Protease inhibitor / HYDROLASE INHIBITOR-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 2 / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A ...stromelysin 2 / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / cellular response to peptide / negative regulation of endopeptidase activity / peptidase inhibitor activity / cartilage development / Interleukin-10 signaling / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Batra, J. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Matrix metalloproteinase-10 (MMP-10) interaction with tissue inhibitors of metalloproteinases TIMP-1 and TIMP-2: binding studies and crystal structure.
著者: Batra, J. / Robinson, J. / Soares, A.S. / Fields, A.P. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S.
履歴
登録2011年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metalloproteinase inhibitor 1
B: Stromelysin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7019
ポリマ－39,2602
非ポリマー4417
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area15580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)231.720, 37.682, 39.523
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / ...Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1


分子量: 20689.822 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 24-207 / 変異: N30A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLGI, TIMP, TIMP1 / プラスミド: pTT/TIMP1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293E / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01033
#2: タンパク質 Stromelysin-2 / SL-2 / Matrix metalloproteinase-10 / MMP-10 / Transin-2


分子量: 18570.561 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 99-263 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP10, STMY2 / プラスミド: MMP-10cdna / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09238, stromelysin 2

-
非ポリマー , 4種, 195分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.03 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.5
詳細: 0.1 M sodium dihydrogen phosphate solution, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 26365 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.785 / Mean I/σ(I) obs: 1.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 13.288 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1326 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.218 26280 91.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5 Å20 Å20 Å2
2---1.12 Å20 Å2
3---2.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2578 0 15 188 2781
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222682
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9481.9483650
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7635325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.70923.44125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.88415426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5731514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9981.51616
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58322609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.58231066
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6644.51038
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 54 -
Rwork0.341 1115 -
obs--57.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.849-0.81520.42233.1743-1.45122.62080.1152-0.143-0.24860.04-0.1971-0.2640.01330.40610.08180.2115-0.0346-0.03760.3275-0.00950.0592158.7765.191-5.856
230.236614.71737.830210.049711.437922.2167-1.89192.06043.4614-2.0630.63151.8326-3.4196-0.33811.26040.93320.1055-0.30740.6550.14560.427145.80710.813-22.757
38.18340.01493.05095.0951-1.09042.3825-0.09440.61280.5933-0.5493-0.0406-0.3795-0.12610.58840.1350.3489-0.07260.04440.5179-0.00150.1049161.86613.253-15.362
49.1928-3.6256-1.23977.5496-0.17173.9154-0.05592.8351-0.4035-2.129-1.6552-2.85160.29791.61061.7110.92730.23070.98022.33410.64392.1048168.5974.579-13.629
54.30530.3840.12572.6229-0.90352.32640.05490.0229-0.0269-0.0099-0.1798-0.1433-0.1750.35790.1250.2121-0.0459-0.01650.32420.00030.0196158.2428.662-7.488
629.2786-8.54125.19849.7264-6.32014.4308-0.1032-0.6395-3.41010.54390.42930.965-0.0342-0.1148-0.32610.537-0.0070.12690.49520.24170.8007151.38-8.3138.545
73.7472.6101-1.14466.3883-1.42295.78760.1914-0.8205-0.68031.4147-0.3192-0.2347-1.14550.78540.12770.5977-0.0205-0.0280.79560.26420.261159.3061.1589.732
84.8534-2.84131.41326.1795-0.55171.31980.0409-0.0166-1.15480.23310.16951.3874-0.04590.0945-0.21050.1399-0.02510.03230.12130.02450.4902132.8012.524-5.369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2A24 - 35
3X-RAY DIFFRACTION3A36 - 46
4X-RAY DIFFRACTION4A47 - 58
5X-RAY DIFFRACTION5A59 - 130
6X-RAY DIFFRACTION6A131 - 144
7X-RAY DIFFRACTION7A145 - 178
8X-RAY DIFFRACTION8B105 - 468

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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