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- PDB-3v8x: The crystal structure of transferrin binding protein A (TbpA) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v8x
タイトルThe crystal structure of transferrin binding protein A (TbpA) from Neisserial meningitidis serogroup B in complex with full length human transferrin
要素
  • Serotransferrin
  • Transferrin-binding protein 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN/METAL TRANSPORT / iron binding protein / transferrin binding protein A / iron binding/scavenging / MEMBRANE PROTEIN-METAL TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ferric iron transmembrane transporter activity / siderophore transmembrane transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / siderophore uptake transmembrane transporter activity / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption ...ferric iron transmembrane transporter activity / siderophore transmembrane transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / siderophore uptake transmembrane transporter activity / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / actin filament organization / Iron uptake and transport / cell outer membrane / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / early endosome / blood microparticle / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TonB-dependent lactoferrin/transferrin receptor / TonB-dependent haemoglobin/transferrin/lactoferrin receptor / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 1. / TonB-dependent receptor, beta-barrel domain / Serotransferrin, mammalian / TonB-dependent receptor, plug domain / Maltoporin; Chain A / TonB box, conserved site / Ferric Hydroxamate Uptake Protein; Chain A, domain 1 / TonB-dependent receptor, conserved site ...TonB-dependent lactoferrin/transferrin receptor / TonB-dependent haemoglobin/transferrin/lactoferrin receptor / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 1. / TonB-dependent receptor, beta-barrel domain / Serotransferrin, mammalian / TonB-dependent receptor, plug domain / Maltoporin; Chain A / TonB box, conserved site / Ferric Hydroxamate Uptake Protein; Chain A, domain 1 / TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily / TonB-dependent receptor, plug domain / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel domain superfamily / TonB-dependent Receptor Plug Domain / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Beta Complex / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serotransferrin / Transferrin-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Noinaj, N. / Easley, N. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structural basis for iron piracy by pathogenic Neisseria.
著者: Noinaj, N. / Easley, N.C. / Oke, M. / Mizuno, N. / Gumbart, J. / Boura, E. / Steere, A.N. / Zak, O. / Aisen, P. / Tajkhorshid, E. / Evans, R.W. / Gorringe, A.R. / Mason, A.B. / Steven, A.C. / Buchanan, S.K.
履歴
登録2011年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin-binding protein 1
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,6836
ポリマ－178,3672
非ポリマー4,3164
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10350 Å2
ΔGint66 kcal/mol
Surface area64870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.014, 129.362, 198.589
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transferrin-binding protein 1


分子量: 101213.328 Da / 分子数: 1 / 変異: M913Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
遺伝子: tbp1, NMB0461 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9K0U9
#2: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 77153.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF, PRO1400 / 参照: UniProt: P02787

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糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D- ...N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1932.745 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-6DGalpb1-4DGlcpNAcb1-4DManpa1-3[DGalpb1-4DGlcpNAcb1-4DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,10,9/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-1-2-3-1-4-5-3-1-4/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-h1_d4-e1_e4-f1_f6-g2_h4-i1_i4-j1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(6+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D- ...N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1770.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-6DGalpb1-4DGlcpNAcb1-4DManpa1-6[DGlcpNAcb1-4DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-1-2-3-1-3-1-4-5/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d4-e1_f4-g1_g4-h1_h6-i2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(6+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 206分子

#5: 化合物 ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% Peg3350 and 200 mM BaBr2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 71620 / Num. obs: 71620 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.84 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→29.924 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2667 3601 5.03 %
Rwork0.2081 --
obs0.2111 71619 98.44 %
all-71620 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.919 Å2 / ksol: 0.286 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.5828 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.2356 Å2-0 Å2
3----3.3471 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.924 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11714 0 293 204 12211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00412341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3616717
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5414510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611825
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.63420.39291030.36432334X-RAY DIFFRACTION89
2.6342-2.67030.38711320.35552566X-RAY DIFFRACTION97
2.6703-2.70840.41671460.34552551X-RAY DIFFRACTION99
2.7084-2.74880.39221330.35892613X-RAY DIFFRACTION99
2.7488-2.79170.36971450.31722588X-RAY DIFFRACTION99
2.7917-2.83750.37771280.29892608X-RAY DIFFRACTION99
2.8375-2.88630.31571340.27452600X-RAY DIFFRACTION99
2.8863-2.93880.3681550.28192599X-RAY DIFFRACTION99
2.9388-2.99530.34441470.27382572X-RAY DIFFRACTION99
2.9953-3.05630.32491340.25642608X-RAY DIFFRACTION99
3.0563-3.12270.30911300.24242603X-RAY DIFFRACTION99
3.1227-3.19530.28011120.21792634X-RAY DIFFRACTION99
3.1953-3.27510.25551480.21772605X-RAY DIFFRACTION99
3.2751-3.36350.28451320.21212651X-RAY DIFFRACTION99
3.3635-3.46240.27291570.20382601X-RAY DIFFRACTION99
3.4624-3.5740.25431300.19892648X-RAY DIFFRACTION99
3.574-3.70150.24671470.18812637X-RAY DIFFRACTION99
3.7015-3.84940.22951500.18232620X-RAY DIFFRACTION99
3.8494-4.02420.24291420.17932645X-RAY DIFFRACTION99
4.0242-4.23580.24061310.16072646X-RAY DIFFRACTION99
4.2358-4.50030.18611590.15382640X-RAY DIFFRACTION99
4.5003-4.84650.18551300.1442666X-RAY DIFFRACTION99
4.8465-5.33170.23321400.16812659X-RAY DIFFRACTION99
5.3317-6.09760.25271500.20242669X-RAY DIFFRACTION98
6.0976-7.66090.30531180.18932708X-RAY DIFFRACTION98
7.6609-29.92550.27541680.22412747X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15910.02360.2141.3166-0.32091.38490.0183-0.5204-0.31150.59830.0549-0.14750.11910.0109-0.05070.62570.0131-0.12680.60780.19620.484334.2542-52.365941.3379
21.8511-1.11541.17251.6239-1.05431.6354-0.191-0.5722-0.14070.39330.23450.1485-0.1289-0.4141-0.02020.41420.0221-0.01660.49510.03970.34967.576-35.817824.6932
33.0215-1.34170.79651.9939-0.52341.71250.1176-0.1065-0.41330.0946-0.0439-0.18380.33470.1894-0.06980.39390.0217-0.0510.30960.07670.385234.0756-49.587827.3137
46.4269-2.47771.97722.3362-0.43790.65490.17930.6205-0.1383-0.1947-0.1610.4378-0.12910.0176-0.02020.38550.0816-0.02760.48940.03470.29685.6784-26.7354.4654
52.048-0.60642.47471.9246-0.57022.70010.1333-0.0004-0.04450.3691-0.2585-0.60890.26280.48820.00550.4507-0.0644-0.22520.63530.16240.70254.4004-44.195939.3016
61.12820.06340.15360.83980.44551.2911-0.2014-0.24070.08970.4689-0.0843-0.6068-0.48010.65250.2760.6902-0.0266-0.29460.6286-0.02190.640747.8987-29.974138.2163
71.56350.3526-0.41350.8702-1.70872.1144-0.2698-0.4568-0.09920.55180.2368-0.2326-0.3093-0.14230.06681.11330.0759-0.17690.84070.08230.427537.5097-39.511255.6364
81.62670.6528-0.60344.1196-2.7263.19940.0427-0.71090.06441.3926-0.1888-0.2067-0.7624-0.07240.23760.77950.0743-0.10780.79220.05790.362328.8924-36.411249.8796
91.22090.2419-0.76091.69590.50231.7295-0.2422-0.37190.02231.39020.4238-0.3552-0.5132-0.5379-0.21720.78840.16-0.13440.86570.15370.453421.0436-40.732846.7788
102.2343-0.9309-0.81544.65220.95731.99970.24640.14060.7913-0.2707-0.0136-0.272-0.83080.2346-0.11670.7061-0.137-0.02730.36030.10480.700149.24338.0617-8.2706
113.23460.48190.47280.70420.16510.3792-0.1657-0.02830.6981-0.09120.00460.1671-0.4619-0.14470.13360.76240.08-0.12910.3783-0.02820.55117.0248-3.46389.8064
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 54:228)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 229:382)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 383:513)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 514:574)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 575:657)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 658:728)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 729:813)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 814:867)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 868:915)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 4:341)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 342:679)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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