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- PDB-3skp: The structure of apo-human transferrin C-lobe with bound sulfate ions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3skp
タイトルThe structure of apo-human transferrin C-lobe with bound sulfate ions
要素Serotransferrin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / transferrin / iron binding protein / transferrin receptor / TbpA / TbpB
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / actin filament organization / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / ferrous iron binding / regulation of protein stability / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / antibacterial humoral response / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Noinaj, N. / Steere, A.N. / Mason, A.B. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structural basis for iron piracy by pathogenic Neisseria.
著者: Noinaj, N. / Easley, N.C. / Oke, M. / Mizuno, N. / Gumbart, J. / Boura, E. / Steere, A.N. / Zak, O. / Aisen, P. / Tajkhorshid, E. / Evans, R.W. / Gorringe, A.R. / Mason, A.B. / Steven, A.C. / Buchanan, S.K.
履歴
登録2011年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22012年2月29日Group: Database references
改定 1.32012年3月14日Group: Database references
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7849
ポリマ－38,0151
非ポリマー7698
水6,666370
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,13536
ポリマ－152,0614
非ポリマー3,07432
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area13170 Å2
ΔGint-473 kcal/mol
Surface area54290 Å2
手法PISA
3
A: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,56718
ポリマ－76,0302
非ポリマー1,53716
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-230 kcal/mol
Surface area28800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.847, 95.847, 204.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-283-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 38015.176 Da / 分子数: 1 / 断片: iron binding protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF, PRO1400 / Cell (発現宿主): baby hamster kidney (BHK) cells / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS IS A NATURAL VARIANT ACCORDING TO UNIPROT DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.11 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium sulfate, 2.2 M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月15日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.27 Å / Num. all: 52589 / Num. obs: 52589 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 20.76 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 31.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.832 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2HAV

2hav


解像度: 1.7→29.563 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1975 2685 5.11 %random
Rwork0.176 ---
obs0.1771 52589 99.9 %-
all-52589 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.385 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0553 Å20 Å20 Å2
2--0.0553 Å20 Å2
3----0.1106 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.563 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2592 0 40 370 3002
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0033623
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.404962
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.73010.29751410.27272567X-RAY DIFFRACTION99
1.7301-1.76340.27541490.25992575X-RAY DIFFRACTION100
1.7634-1.79940.29571520.24092566X-RAY DIFFRACTION100
1.7994-1.83850.25311410.23682593X-RAY DIFFRACTION100
1.8385-1.88130.25251390.20712610X-RAY DIFFRACTION100
1.8813-1.92830.24061500.19942563X-RAY DIFFRACTION100
1.9283-1.98050.2031330.18412601X-RAY DIFFRACTION100
1.9805-2.03870.1891590.17252593X-RAY DIFFRACTION100
2.0387-2.10450.20171150.16772626X-RAY DIFFRACTION100
2.1045-2.17970.18611580.16712579X-RAY DIFFRACTION100
2.1797-2.26690.20431480.16382608X-RAY DIFFRACTION100
2.2669-2.37010.15251190.16062641X-RAY DIFFRACTION100
2.3701-2.4950.19261200.16822644X-RAY DIFFRACTION100
2.495-2.65120.23081300.1852646X-RAY DIFFRACTION100
2.6512-2.85570.23021420.18922643X-RAY DIFFRACTION100
2.8557-3.14280.19751490.18542644X-RAY DIFFRACTION100
3.1428-3.59690.17241410.16132668X-RAY DIFFRACTION100
3.5969-4.52910.16341410.13922704X-RAY DIFFRACTION100
4.5291-29.56780.18141580.17812833X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.93220.1015-0.24230.52640.17770.5892-0.0077-0.0446-0.0928-0.0095-0.01960.03920.03650.0530.01860.1226-0.0058-0.00340.10930.01420.14836.7682-26.962-16.1815
20.696-0.30120.8580.5539-0.21840.91280.31580.2486-0.1648-0.1783-0.19770.26450.23210.20180.01260.18940.1003-0.0590.1708-0.05560.1272-16.695-36.3953-35.2548
31.3173-0.14150.03210.42610.0070.3850.00020.00090.09120.0007-0.0138-0.0126-0.0370.07350.01260.1130.00140.00220.1104-0.00340.11922.2326-21.3011-19.0177
40.6372-0.1880.39520.0835-0.19810.37910.1510.0306-0.52240.1217-0.0176-0.01070.2454-0.1443-0.06560.2598-0.0568-0.02090.13630.03470.2981-8.0288-41.5293-13.6105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 339:425)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 426:576)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 577:652)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 653:676)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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