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万見
- PDB-3v6b: VEGFR-2/VEGF-E complex structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v6b
タイトルVEGFR-2/VEGF-E complex structure
要素
  • VEGF-E
  • Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードHORMONE/SIGNALING PROTEIN / Ig-homology domain / VEGFR-2 / growth factor receptor / VEGF ligand / ANGIOGENESIS / MEMBRANE / VEGF-E / Orf virus / HORMONE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydrogen sulfide / blood vessel endothelial cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor binding / positive regulation of mast cell chemotaxis / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway ...cellular response to hydrogen sulfide / blood vessel endothelial cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor binding / positive regulation of mast cell chemotaxis / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endothelium development / endocardium development / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / positive regulation of vasculogenesis / endothelial cell differentiation / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / induction of positive chemotaxis / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / epithelial cell maturation / anchoring junction / positive regulation of positive chemotaxis / sprouting angiogenesis / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / lung alveolus development / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial depolarization / chemoattractant activity / positive regulation of stem cell proliferation / regulation of MAPK cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of cell division / positive regulation of macroautophagy / semaphorin-plexin signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / Integrin cell surface interactions / vasculogenesis / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / coreceptor activity / calcium ion homeostasis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / stem cell proliferation / growth factor activity / Hsp90 protein binding / receptor protein-tyrosine kinase / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell migration / cell junction / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / response to hypoxia / endosome / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / : / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / : / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Immunoglobulin domain / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 2 / Vascular endothelial growth factor homolog / VEGF
類似検索 - 構成要素
生物種Orf virus (オルフウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.205 Å
データ登録者Brozzo, M.S. / Leppanen, V.-M. / Winkler, F.K. / Kisko, K. / Ballmer-Hofer, K.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2012
タイトル: Thermodynamic and structural description of allosterically regulated VEGFR-2 dimerization.
著者: Brozzo, M.S. / Bjelic, S. / Kisko, K. / Schleier, T. / Leppanen, V.M. / Alitalo, K. / Winkler, F.K. / Ballmer-Hofer, K.
履歴
登録2011年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VEGF-E
R: Vascular endothelial growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1992
ポリマ－63,1992
非ポリマー00
水00
1
A: VEGF-E
R: Vascular endothelial growth factor receptor 2

A: VEGF-E
R: Vascular endothelial growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3974
ポリマ－126,3974
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area6940 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area27410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.879, 79.879, 340.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 VEGF-E


分子量: 15504.567 Da / 分子数: 1 / 断片: VEGF-E, UNP residues 21-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Orf virus (オルフウイルス) / プラスミド: pPicZalpha / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q2F842, UniProt: P52584*PLUS
#2: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine ...VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine kinase receptor flk-1


分子量: 47694.164 Da / 分子数: 1 / 断片: VEGFR-2, UNP residues 132-548 / Mutation: Ig-domains 2-3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDR, FLK1, VEGFR2 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): sf21 / 参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES (pH 6.5), 0.8 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年6月15日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed exit SI8111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→67.8 Å / Num. obs: 11338 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: VEGF-E

解像度: 3.205→67.789 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 27.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2759 543 4.79 %random
Rwork0.2373 ---
obs0.2392 11338 99.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 96.998 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.4637 Å20 Å2-0 Å2
2---9.4637 Å2-0 Å2
3----20.7912 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.205→67.789 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2093 0 0 0 2093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.892906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.682756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2047-3.52720.34711460.30422560X-RAY DIFFRACTION99
3.5272-4.03760.31111390.25272634X-RAY DIFFRACTION100
4.0376-5.08670.23171190.18022701X-RAY DIFFRACTION100
5.0867-67.80380.26771390.25252900X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2728-0.6214-0.11681.0734-0.56510.7454-0.1356-0.2713-0.0272-0.7473-0.73670.35460.5595-0.2426-0.34950.8384-0.53070.14640.26210.20990.266423.7843-18.530521.1181
20.6747-0.4118-0.15670.27340.23790.24670.0942-0.32760.36510.7369-0.2949-0.0427-0.0141-0.1131-0.00080.91060.0464-0.07530.63850.15050.875830.849811.682610.3504
30.77490.1956-0.11240.0949-0.00540.013-0.1340.21830.38970.7359-0.0265-0.94930.9291-0.2385-0.10681.38670.3822-0.1920.450.26221.188551.6902-25.95123.7088
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain R and resseq 131:219
3X-RAY DIFFRACTION3chain R and resseq 220:329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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