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万見
- PDB-3v62: Structure of the S. cerevisiae Srs2 C-terminal domain in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v62
タイトルStructure of the S. cerevisiae Srs2 C-terminal domain in complex with PCNA conjugated to SUMO on lysine 164
要素
  • ATP-dependent DNA helicase SRS2
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードPROTEIN BINDING/DNA BINDING PROTEIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN PCNA / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION DNA REPLICATION DNA DAMAGE RESPONSE / SRS2 / NEM MODIFICATION ON PCNA CYS22 AND CYS81 REDUCTIVE METHYLATION OF ALL LYSINE RESIDUES ON SMT3 / NUCLEAR / PROTEIN BINDING-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA recombinase disassembly / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMOylation of transcription factors / meiotic mismatch repair / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...DNA recombinase disassembly / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMOylation of transcription factors / meiotic mismatch repair / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / positive regulation of DNA metabolic process / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / negative regulation of DNA recombination / DNA protection / Translesion Synthesis by POLH / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / SUMOylation of SUMOylation proteins / meiosis I / Termination of translesion DNA synthesis / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / PCNA complex / lagging strand elongation / SUMOylation of RNA binding proteins / postreplication repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / recombinational repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / Dual incision in TC-NER / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / subtelomeric heterochromatin formation / translesion synthesis / mismatch repair / positive regulation of DNA repair / enzyme activator activity / condensed nuclear chromosome / replication fork / positive regulation of DNA replication / isomerase activity / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein tag activity / mitotic cell cycle / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DExx box DNA helicase domain superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen ...DExx box DNA helicase domain superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-ETHYLMALEIMIDE / ATP-dependent DNA helicase SRS2 / Proliferating cell nuclear antigen / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Armstrong, A.A. / Mohideen, F. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Recognition of SUMO-modified PCNA requires tandem receptor motifs in Srs2.
著者: Armstrong, A.A. / Mohideen, F. / Lima, C.D.
履歴
登録2011年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: ATP-dependent DNA helicase SRS2
D: Ubiquitin-like protein SMT3
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: ATP-dependent DNA helicase SRS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,80114
ポリマ－92,9166
非ポリマー8858
水91951
1
A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: ATP-dependent DNA helicase SRS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9007
ポリマ－46,4583
非ポリマー4424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
2
D: Ubiquitin-like protein SMT3
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: ATP-dependent DNA helicase SRS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9007
ポリマ－46,4583
非ポリマー4424
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)196.817, 62.256, 139.247
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 135.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21E
12A
22D
13C
23F
14C
24F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 255
2112D1 - 255
1122A20 - 98
2122D20 - 98
1132C1148 - 1161
2132F1148 - 1161
1142C1168 - 1174
2142F1168 - 1174

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細PCNA IS NORMALLY A TRIMER BUT NEM MODIFICATION DISRUPTS THE TRIMER AND CAUSES PCNA TO RUN AS A MONOMER ON GEL FILTRATION THIS SUMO-PCNA MONOMER CRYSTALLIZES BY REFORMING THE PCNA:PCNA PROTOMER BUT WITH A RIGHT HANDED HELICAL SCREW COMPOSED OF 4 SUBUNITS THE ASU HAS 2 AND THE UNIT CELL CONTAINS ONE TURN OF THIS HELICAL SCREW WITH 4 PROTOMERS

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 9882.258 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 20-98 / 変異: GSH from N-tag after thrombin cleavage, K19R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W3031A / 遺伝子: D9719.15, SMT3, YDR510W / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: Q12306
#2: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 28871.922 Da / 分子数: 2 / 変異: K127G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W3031A / 遺伝子: POL30, YBR0811, YBR088C / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP RIL / 参照: UniProt: P15873
#3: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase SRS2


分子量: 7703.804 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1107-1174 / 変異: S at N-terminal after Ulp1 cleavage / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W3031A / 遺伝子: HPR5, J0913, RADH, SRS2, YJL092W / プラスミド: PSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP RIL / 参照: UniProt: P12954, DNA helicase

-
非ポリマー , 3種, 59分子

#4: 化合物
ChemComp-NEQ / N-ETHYLMALEIMIDE / N-エチルマレイミド


分子量: 125.125 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7NO2
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THERE IS AN ISOPEPTIDE LINKAGE BETWEEN RESIDUES A98 AND B164; D98 AND E164

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.21 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.9 M AMMONIUM SULFATE 4% PEG 400 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月20日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 101080 / Num. obs: 26583 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.9-2.953.50.632199.4
2.95-33.50.569199.5
3-3.063.60.455199.1
3.06-3.123.70.386199.9
3.12-3.193.70.333199.8
3.19-3.273.70.2821100
3.27-3.353.70.208199.5
3.35-3.443.80.175199.9
3.44-3.543.80.136199.8
3.54-3.653.80.115199.6
3.65-3.783.90.096199.8
3.78-3.943.90.078199.8
3.94-4.113.90.066199.6
4.11-4.3340.053199.8
4.33-4.640.042199.8
4.6-4.9640.039199.9
4.96-5.463.90.0471100
5.46-6.243.90.047199.8
6.24-7.863.70.036199.5
7.86-503.90.025198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1PLQ and 1EUV

1plq

1euv


解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 15.141 / SU ML: 0.274 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.862 / ESU R Free: 0.334 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: NEM molecule has occupancy of 1 as mass spec suggested that this ligand is fully modified in the studied samples.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23656 1342 5.1 %RANDOM
Rwork0.18423 ---
obs0.18702 25191 98.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 88.556 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.62 Å20 Å2-3.11 Å2
2--4.61 Å20 Å2
3----4.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5616 0 56 51 5723
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.025750
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6972.0097726
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.365702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.89425.308260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.123151044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7921530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7431.53526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42925696
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66132224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9894.52030
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B1020TIGHT POSITIONAL0.080.05
1B979MEDIUM POSITIONAL0.180.5
1B1020TIGHT THERMAL0.160.5
1B979MEDIUM THERMAL0.282
2A316TIGHT POSITIONAL0.010.05
2A328MEDIUM POSITIONAL0.020.5
2A316TIGHT THERMAL0.020.5
2A328MEDIUM THERMAL0.042
3C56TIGHT POSITIONAL0.010.05
3C57MEDIUM POSITIONAL0.020.5
3C56TIGHT THERMAL0.010.5
3C57MEDIUM THERMAL0.032
4C28TIGHT POSITIONAL0.110.05
4C25MEDIUM POSITIONAL0.190.5
4C28TIGHT THERMAL0.110.5
4C25MEDIUM THERMAL0.112
LS精密化 シェル解像度: 2.899→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 84 -
Rwork0.344 1652 -
obs--90.61 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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