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万見
- PDB-3v5n: The crystal structure of oxidoreductase from Sinorhizobium meliloti -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v5n
タイトルThe crystal structure of oxidoreductase from Sinorhizobium meliloti
要素Oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / NYSGRC / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / : / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...: / : / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Zhang, Z. / Chamala, S. / Evans, B. / Foti, R. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / LaFleur, J. / Seidel, R. / Villigas, G. ...Zhang, Z. / Chamala, S. / Evans, B. / Foti, R. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / LaFleur, J. / Seidel, R. / Villigas, G. / Zencheck, W. / Almo, S.C. / Swaminathan, S. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of oxidoreductase from Sinorhizobium meliloti
著者: Zhang, Z. / Almo, S.C. / Swaminathan, S.
履歴
登録2011年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxidoreductase
B: Oxidoreductase
C: Oxidoreductase
D: Oxidoreductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,7764
ポリマ－184,7764
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13700 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area50630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.196, 77.725, 107.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Oxidoreductase


分子量: 46193.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 株: 1021 / 遺伝子: R02892, SMc03161 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3)
参照: UniProt: Q92LX1, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M L-proline, 0.1 M HEPES pH 7.5, 10% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 40062 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 46.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3980 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.802→49.275 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 25.83 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2521 1933 5.02 %RANDOM
Rwork0.1847 ---
obs0.1881 38530 95.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.567 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.4302 Å2-0 Å212.2707 Å2
2--3.3123 Å20 Å2
3----14.7425 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→49.275 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10870 0 0 82 10952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01311089
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49614966
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5474029
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061959
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.802-2.87210.33661370.24612283X-RAY DIFFRACTION84
2.8721-2.94970.33851190.23022454X-RAY DIFFRACTION90
2.9497-3.03650.27951230.21572433X-RAY DIFFRACTION91
3.0365-3.13450.28581460.20162564X-RAY DIFFRACTION94
3.1345-3.24650.27231160.19952600X-RAY DIFFRACTION95
3.2465-3.37650.25241330.18682626X-RAY DIFFRACTION97
3.3765-3.53010.27881430.18372623X-RAY DIFFRACTION98
3.5301-3.71610.24231460.17472677X-RAY DIFFRACTION98
3.7161-3.94890.21851540.14972648X-RAY DIFFRACTION99
3.9489-4.25360.18981430.14752698X-RAY DIFFRACTION99
4.2536-4.68140.2251420.14032705X-RAY DIFFRACTION99
4.6814-5.35810.23141680.15932698X-RAY DIFFRACTION99
5.3581-6.74790.2461330.19012755X-RAY DIFFRACTION100
6.7479-49.28230.24491300.19912833X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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