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- PDB-3v1w: Molecular Basis for Multiple Ligand Binding of Calsequestrin and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v1w
タイトルMolecular Basis for Multiple Ligand Binding of Calsequestrin and Potential Inhibition by Caffeine and Gallocatecin
要素Calsequestrin-1
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / Thioredoxin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of store-operated calcium entry / sarcoplasmic reticulum lumen / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / sarcomere organization / potassium ion binding / protein polymerization / sarcoplasmic reticulum membrane / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum ...positive regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of store-operated calcium entry / sarcoplasmic reticulum lumen / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / sarcomere organization / potassium ion binding / protein polymerization / sarcoplasmic reticulum membrane / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum / Z disc / mitochondrial matrix / calcium ion binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.908 Å
データ登録者Subramanian, A.K. / Nissen, M.N. / Lewis, K.M. / Sanchez, E.J. / Muralidharan, A.K. / Kang, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular Basis for Multiple Ligand Binding of Calsequestrin and Potential Inhibition by Caffeine and Gallocatecin
著者: Subramanian, A.K. / Nissen, M.N. / Lewis, K.M. / Sanchez, E.J. / Muralidharan, A.K. / Kang, C.
履歴
登録2011年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calsequestrin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,45311
ポリマ－42,4681
非ポリマー98510
水9,260514
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Calsequestrin-1
ヘテロ分子

A: Calsequestrin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,90722
ポリマ－84,9362
非ポリマー1,97020
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area9120 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area34060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.082, 144.592, 110.965
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Calsequestrin-1 / Aspartactin / Calsequestrin / skeletal muscle isoform / Laminin-binding protein


分子量: 42468.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P07221
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 5種, 523分子

#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 514 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.92 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.908→44.0149 Å / Num. obs: 36850

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.1_357) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3TRQ

3trq


解像度: 1.908→38.95 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 21.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 1981 5.38 %
Rwork0.1709 --
obs0.1736 36846 98.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.825 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9985 Å20 Å20 Å2
2--1.3285 Å20 Å2
3---2.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.908→38.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2841 0 58 514 3413
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1224139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3111128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.908-1.95570.25291310.17952284X-RAY DIFFRACTION92
1.9557-2.00860.22911380.1842442X-RAY DIFFRACTION98
2.0086-2.06770.27211390.16952443X-RAY DIFFRACTION98
2.0677-2.13450.23881400.1732465X-RAY DIFFRACTION99
2.1345-2.21070.25791390.16732465X-RAY DIFFRACTION98
2.2107-2.29920.23921400.17992469X-RAY DIFFRACTION99
2.2992-2.40390.23061410.17072464X-RAY DIFFRACTION99
2.4039-2.53060.24921420.1872506X-RAY DIFFRACTION99
2.5306-2.68910.24621420.18322509X-RAY DIFFRACTION99
2.6891-2.89670.26141420.1882512X-RAY DIFFRACTION100
2.8967-3.1880.19531440.18052531X-RAY DIFFRACTION100
3.188-3.64910.20241450.15172530X-RAY DIFFRACTION100
3.6491-4.59630.17731450.14692574X-RAY DIFFRACTION100
4.5963-38.95780.22571530.17272671X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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