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万見
- PDB-3v16: An intramolecular pi-cation latch in phosphatidylinositol-specifi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v16
タイトルAn intramolecular pi-cation latch in phosphatidylinositol-specific phospholipase C from S.aureus controls substrate access to the active site
要素1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
キーワードLYASE / pi-cation / TIM barrel / phospholipase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase / phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase activity / phosphoric diester hydrolase activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Goldstein, R.I. / Cheng, J. / Stec, B. / Roberts, M.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structure of the S. aureus PI-Specific Phospholipase C Reveals Modulation of Active Site Access by a Titratable PI-Cation Latched Loop
著者: Goldstein, R. / Cheng, J. / Stec, B. / Roberts, M.F.
履歴
登録2011年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5003
ポリマ－34,2841
非ポリマー2162
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.161, 43.607, 62.218
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase / Phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C / PI-PLC


分子量: 34284.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Newman
参照: UniProt: P45723, phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase
#2: 化合物 ChemComp-INS / 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / MYO-INOSITOL / イノシト-ル


分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 20% PEG 4000, 0.15 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, 0.01M magnesium nitrate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年3月4日 / 詳細: Osmic VariMax
放射モノクロメーター: Rigaku Micromax-07 HF microfocus / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 18544 / Num. obs: 18080 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 6 % / % possible all: 77.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PTG

1ptg


解像度: 2.05→39.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 4.368 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21314 923 5.1 %RANDOM
Rwork0.15552 ---
obs0.15844 17112 97.4 %-
all-13127 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.493 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2---0.5 Å20 Å2
3---1.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→39.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2418 0 13 225 2656
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222519
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7551.9463416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6965312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.17525.366123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.18115436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.492156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1241.51517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96222447
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2531002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9814.5964
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.047→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 49 -
Rwork0.192 1016 -
obs--79.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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