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Yorodumi- PDB-3v0t: Crystal Structure of Perakine Reductase, Founder Member of a Nove... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3v0t | ||||||
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Title | Crystal Structure of Perakine Reductase, Founder Member of a Novel AKR Subfamily with Unique Conformational Changes during NADPH Binding | ||||||
Components | Perakine Reductase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Perakine Reductase / AKR superfamily | ||||||
Function / homology | Function and homology information perakine reductase / alkaloid metabolic process / aldo-keto reductase (NADPH) activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rauvolfia serpentina (serpentwood) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.333 Å | ||||||
Authors | Sun, L. / Chen, Y. / Rajendran, C. / Panjikar, S. / Mueller, U. / Wang, M. / Rosenthal, C. / Mindnich, R. / Penning, T.M. / Stoeckigt, J. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Crystal structure of perakine reductase, founding member of a novel aldo-keto reductase (AKR) subfamily that undergoes unique conformational changes during NADPH binding. Authors: Sun, L. / Chen, Y. / Rajendran, C. / Mueller, U. / Panjikar, S. / Wang, M. / Mindnich, R. / Rosenthal, C. / Penning, T.M. / Stockigt, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3v0t.cif.gz | 125.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3v0t.ent.gz | 97.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3v0t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/3v0t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/3v0t | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3uyiC 3v0sC 3v0uC 1pz0S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37322.809 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: A213W Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rauvolfia serpentina (serpentwood) / Gene: PR / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q3L181 |
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#2: Chemical | ChemComp-ATR / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.56 % |
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-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
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Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.33→47.199 Å / Num. obs: 15455 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.7.1_743) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1PZ0 Resolution: 2.333→20 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 2.02 / Phase error: 21.25 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.06 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.86 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.333→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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