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- PDB-2yma: X-ray structure of the Yos9 dimerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yma
タイトルX-ray structure of the Yos9 dimerization domain
要素PROTEIN OS-9 HOMOLOG
キーワードCARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / QUALITY CONTROL / ENDOPLASMIC RETICULUM-ASSOCIATED PROTEIN DEGRADATION / HRD COMPLEX / MISFOLDED PROTEINS / ENDOPLASMIC RETICULUM
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / oligosaccharide binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / endoplasmic reticulum lumen ...ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / oligosaccharide binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #60 / Yos9, dimerzation domain / Yos9 dimerzation domain / Protein OS9-like domain / Protein OS-9-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 ...Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #60 / Yos9, dimerzation domain / Yos9 dimerzation domain / Protein OS9-like domain / Protein OS-9-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein OS-9 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.545 Å
データ登録者Hanna, J. / Schuetz, A. / Zimmermann, F. / Behlke, J. / Sommer, T. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural and Biochemical Basis of Yos9 Protein Dimerization and Possible Contribution to Self-Association of 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-Coenzyme a Reductase Degradation Ubiquitin-Ligase Complex.
著者: Hanna, J. / Schutz, A. / Zimmermann, F. / Behlke, J. / Sommer, T. / Heinemann, U.
履歴
登録2011年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Other
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN OS-9 HOMOLOG
B: PROTEIN OS-9 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5172
ポリマ－36,5172
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.800, 160.800, 97.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 280:283 OR RESSEQ 286:289 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 280:283 OR RESSEQ 286:289 OR RESSEQ...

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.782286, 0.018025, -0.622659), (0.0451, -0.995319, -0.085474), (-0.621285, -0.094947, 0.777811)
ベクター: -13.2136, 55.1657, -2.10779)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN OS-9 HOMOLOG / YOS9P


分子量: 18258.367 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 266-424 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PQLINKH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 T1R / 参照: UniProt: Q99220
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUAL GS AT THE N-TERMINUS AFTER TAG REMOVAL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.55 M NAH2PO4, 0.55 M KH2PO4, 0.1 M TRIS, PH 5.05.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→32.8 Å / Num. obs: 15832 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2.9 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 54.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.54→2.61 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: SEMET DERIVATIVE REFINED MODEL SOLVED BY MAD

解像度: 2.545→32.793 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.15 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: REFINED COORDINATES WAS VALIDATED USING MOLPROBITY. OUTPUT SCORES: BAD ROTAMERS, 9/220 (4.1%) RAMACHANDRAN OUTLIERS, 0/263 (0.0%); RAMACHANDRAN FAVORED 256/263 (97.3%).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2204 790 5 %
Rwork0.1811 --
obs0.183 15831 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.359 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 68.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.0506 Å20 Å20 Å2
2---9.0506 Å20 Å2
3---18.1012 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.545→32.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2074 0 0 50 2124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072119
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1452880
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.553739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004370
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5454-2.70480.27941280.21772430X-RAY DIFFRACTION97
2.7048-2.91350.29041300.20912508X-RAY DIFFRACTION100
2.9135-3.20650.26091310.1952499X-RAY DIFFRACTION100
3.2065-3.66990.24171330.18482511X-RAY DIFFRACTION100
3.6699-4.62170.18341320.15462521X-RAY DIFFRACTION99
4.6217-32.79560.2031360.18472572X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0451-1.35741.86451.451-2.13322.71290.00570.36220.70390.27380.0572-0.6489-0.68470.4108-0.12410.31660.00110.07060.32480.02060.7322-16.871748.961811.3076
22.5011-2.11120.21753.72240.38291.1477-0.12940.05820.39010.06840.1688-0.16340.17860.178-0.05980.2460.0490.05980.2938-0.09040.3386-16.218636.014520.5204
31.4909-1.8757-1.02756.87020.19083.6114-0.26350.0931-0.05950.36150.17360.29650.204-0.1190.06120.22330.0441-0.04020.2293-0.02850.3357-9.77729.538517.604
41.9923-1.690.18295.673-0.73430.1963-0.1569-0.28560.03870.53520.22450.2048-0.14240.1508-0.05930.40840.10020.02410.3882-0.06190.2611-12.776519.401818.5776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 265:310)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 311:399)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 266:343)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 344:397)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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