[日本語] English
万見
- PDB-3uxf: Structure of the fimbrial protein FimP from Actonomyces oris -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uxf
タイトルStructure of the fimbrial protein FimP from Actonomyces oris
要素Fimbrial subunit type 1
キーワードCELL ADHESION / fimbria / adhesin / isopeptide / Gram-positive / beta sandwich / bacterial surface
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain ...: / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial subunit type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomyces oris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.603 Å
データ登録者Persson, K.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The Pilin Protein FimP from Actinomyces oris: Crystal Structure and Sequence Analyses.
著者: Persson, K. / Esberg, A. / Claesson, R. / Stromberg, N.
履歴
登録2011年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fimbrial subunit type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2915
ポリマ－53,1311
非ポリマー1604
水15,079837
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.239, 176.587, 40.119
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-702-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Fimbrial subunit type 1


分子量: 53130.730 Da / 分子数: 1 / 断片: Soluble domains, UNP residues 28-491 / 変異: V360I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Actinomyces oris (バクテリア) / 株: T14V / 遺伝子: FimP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P18477
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 837 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG4000, 50 mM calcium chloride, 100 mM sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.82 Å / Num. obs: 71226 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 9922 / Rsym value: 0.161 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
Auto-Rickshaw位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.603→46.817 Å / SU ML: 0.2 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / 位相誤差: 16.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1961 3565 5.04 %random
Rwork0.1695 ---
all0.1708 71994 --
obs0.1708 70728 96.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.046 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1481 Å2-0 Å20 Å2
2---2.9672 Å20 Å2
3---1.819 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.603→46.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3419 0 4 837 4260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4324763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4771286
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.112567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007619
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6035-1.62550.31331110.26842228X-RAY DIFFRACTION82
1.6255-1.64870.26841360.26612574X-RAY DIFFRACTION94
1.6487-1.67330.29171600.2432630X-RAY DIFFRACTION95
1.6733-1.69940.25531420.22332621X-RAY DIFFRACTION98
1.6994-1.72730.23431480.21082683X-RAY DIFFRACTION98
1.7273-1.75710.21641400.20122664X-RAY DIFFRACTION96
1.7571-1.7890.22731180.19442699X-RAY DIFFRACTION98
1.789-1.82350.19931480.17962690X-RAY DIFFRACTION97
1.8235-1.86070.20261310.17832669X-RAY DIFFRACTION98
1.8607-1.90110.20511710.16912661X-RAY DIFFRACTION97
1.9011-1.94540.24221250.16632655X-RAY DIFFRACTION96
1.9454-1.9940.21291410.16552659X-RAY DIFFRACTION97
1.994-2.04790.1761430.16042587X-RAY DIFFRACTION95
2.0479-2.10820.19161350.16172679X-RAY DIFFRACTION96
2.1082-2.17620.19061450.17122631X-RAY DIFFRACTION96
2.1762-2.2540.19671450.16392649X-RAY DIFFRACTION96
2.254-2.34430.18241370.1652698X-RAY DIFFRACTION96
2.3443-2.45090.19051320.15992624X-RAY DIFFRACTION95
2.4509-2.58020.20521290.16962752X-RAY DIFFRACTION97
2.5802-2.74180.18991570.17432766X-RAY DIFFRACTION100
2.7418-2.95350.21491360.17462799X-RAY DIFFRACTION100
2.9535-3.25060.1811490.16752826X-RAY DIFFRACTION100
3.2506-3.72080.19431690.15382826X-RAY DIFFRACTION100
3.7208-4.68720.15511540.13492863X-RAY DIFFRACTION100
4.6872-46.83690.19061630.183030X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4690.00760.13720.42660.2370.1733-0.0407-0.01140.0892-0.04970.0246-0.0293-0.038-0.05640.02040.1440.01210.0080.12250.00090.145929.7111-54.6403-10.0023
20.16040.031-0.0120.6219-0.38810.28890.03370.0055-0.0412-0.002-0.02410.007-0.00960.0368-0.01160.0767-0.0032-0.00640.0905-0.01550.077722.1977-9.5142-6.0072
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 35:182)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 183:490)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る