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- PDB-3ute: Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ute
タイトルCrystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase sulfate complex
要素UDP-galactopyranose mutase
キーワードISOMERASE / Nucleotide binding / Mutase / Flavin adenine dinucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / cell wall organization / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P)-binding Rossmann-like domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-galactopyranose mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus fumigatus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Dhatwalia, R. / Singh, H. / Tanner, J.J.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Crystal structures and small-angle x-ray scattering analysis of UDP-galactopyranose mutase from the pathogenic fungus Aspergillus fumigatus.
著者: Richa Dhatwalia / Harkewal Singh / Michelle Oppenheimer / Dale B Karr / Jay C Nix / Pablo Sobrado / John J Tanner /
要旨: UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. ...UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. Galactofuranose has never been found in humans but is an essential building block of the cell wall and extracellular matrix of many bacteria, fungi, and protozoa. The importance of UGM for the viability of many pathogens and its absence in humans make UGM a potential drug target. Here we report the first crystal structures and small-angle x-ray scattering data for UGM from the fungus Aspergillus fumigatus, the causative agent of aspergillosis. The structures reveal that Aspergillus UGM has several extra secondary and tertiary structural elements that are not found in bacterial UGMs yet are important for substrate recognition and oligomerization. Small-angle x-ray scattering data show that Aspergillus UGM forms a tetramer in solution, which is unprecedented for UGMs. The binding of UDP or the substrate induces profound conformational changes in the enzyme. Two loops on opposite sides of the active site move toward each other by over 10 Å to cover the substrate and create a closed active site. The degree of substrate-induced conformational change exceeds that of bacterial UGMs and is a direct consequence of the unique quaternary structure of Aspergillus UGM. Galactopyranose binds at the re face of the FAD isoalloxazine with the anomeric carbon atom poised for nucleophilic attack by the FAD N5 atom. The structural data provide new insight into substrate recognition and the catalytic mechanism and thus will aid inhibitor design.
履歴
登録2011年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Database references
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-galactopyranose mutase
B: UDP-galactopyranose mutase
C: UDP-galactopyranose mutase
D: UDP-galactopyranose mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,44027
ポリマ－228,5144
非ポリマー4,92623
水9,296516
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17480 Å2
ΔGint-319 kcal/mol
Surface area75390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)217.841, 217.841, 319.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-516-

ACT

21B-516-

ACT

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
UDP-galactopyranose mutase


分子量: 57128.484 Da / 分子数: 4 / 変異: K344A, K345A, A429T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus (カビ) / 遺伝子: glf, glfA / プラスミド: pVP56K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4W1X2, UDP-galactopyranose mutase

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非ポリマー , 5種, 539分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細AUTHOR STATES THAT A429T IS AN UNINTENDED MUTATION ON THE SURFACE OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.5M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 5mM L-cysteine, 0.5mM THP , pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月6日 / 詳細: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 167455 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.017 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.35-2.435.40.568166670.59191.1
2.43-2.535.40.427166640.593191.3
2.53-2.655.40.325166950.615191.3
2.65-2.795.40.24167850.644191.5
2.79-2.965.40.163167700.674191.3
2.96-3.195.40.111167990.811191.3
3.19-3.515.40.08167601.155190.7
3.51-4.025.40.069166941.884190
4.02-5.065.30.054166592.057189
5.06-505.40.034169621.166187.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→49.421 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8482 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 8395 5.02 %random
Rwork0.1881 ---
obs0.1896 167290 90.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.152 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.47 Å2 / Biso mean: 34.984 Å2 / Biso min: 7.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.6926 Å20 Å20 Å2
2---5.6926 Å2-0 Å2
3---11.3853 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→49.421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15569 0 307 516 16392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00716302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06422277
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0682435
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8375969
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.43070.29748050.2486156961650190
2.4307-2.5280.28018410.2198158361667791
2.528-2.6430.25158620.2079158381670091
2.643-2.78240.24198190.2015159751679491
2.7824-2.95670.24527990.2054159611676091
2.9567-3.18490.25198660.2146159411680791
3.1849-3.50540.2418670.2126158901675791
3.5054-4.01240.20927980.1791158831668190
4.0124-5.05440.16178610.1374158191668089
5.0544-49.43220.18958770.1769160561693387
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.67660.0016-0.2690.0759-0.0280.23610.02120.1918-0.049-0.0033-0.0226-0.0769-0.0211-0.02940.00390.05750.04730.02510.1926-0.0290.122471.423577.7283159.3665
20.2792-0.25860.01210.4220.01980.2317-0.0788-0.0460.04790.09870.04130.062-0.0023-0.0020.00820.08580.04770.02230.0724-0.02230.100624.4064103.2378211.9273
30.87210.1761-0.08520.15430.06940.324-0.03260.3585-0.1832-0.0010.06990.09040.1009-0.0236-0.0618-0.03880.0339-0.07170.2199-0.10250.055925.5668.0432149.5188
40.3171-0.25460.02970.68670.06590.1972-0.0934-0.0622-0.12560.22940.11710.1280.0234-0.0074-0.00670.17090.08630.05310.11840.07910.131241.926859.7539222.1384
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA3 - 507
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB3 - 507
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC3 - 506
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD3 - 506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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