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万見
- PDB-3usw: Crystal structure of FliG (residues 86-343) from H. pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3usw
タイトルCrystal structure of FliG (residues 86-343) from H. pylori
要素Flagellar motor switch protein
キーワードMOTOR PROTEIN / motor switch protein / flagellar motor
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2020 / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2020 / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Annexin V; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Au, S.W.N. / Lam, K.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Multiple conformations of the FliG C-terminal domain provide insight into flagellar motor switching
著者: Lam, K.H. / Ip, W.S. / Lam, Y.W. / Chan, S.O. / Ling, T.K.W. / Au, S.W.N.
履歴
登録2011年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2011年12月14日ID: 3PKR
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor switch protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0191
ポリマ－29,0191
非ポリマー00
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.460, 125.460, 39.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein / FliG


分子量: 29018.520 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 86-343 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: HP_0352 / プラスミド: pAC28m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O25119
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1M AMMONIUM SULFATE, 0.3M SODIUM FORMATE, 0.1M TRIS, 1% PGA, 7% PEG8000, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月22日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→41.066 Å / Num. obs: 11229 / Biso Wilson estimate: 60.01 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LKV

1lkv


解像度: 2.601→41.066 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.42 / FOM work R set: 0.8312 / SU ML: 0.67 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2467 535 4.76 %
Rwork0.2 --
obs0.2025 11229 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.197 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 150.2 Å2 / Biso mean: 70.6821 Å2 / Biso min: 26.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4577 Å2-0 Å20 Å2
2---1.4577 Å2-0 Å2
3---2.9154 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→41.066 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1652 0 0 20 1672
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081676
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9812255
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062270
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.628644
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6012-2.86290.34751420.298626502792100
2.8629-3.2770.33171270.227226462773100
3.277-4.12810.26631440.206726692813100
4.1281-41.07150.18451220.16942729285199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.45251.60781.50585.43880.80054.4349-0.16420.21310.5844-0.76570.064-0.2598-0.5896-0.17370.07930.34790.12640.01160.28310.04360.396-9.4776-42.891218.1549
24.40221.17322.91474.05891.12837.37220.0959-0.6623-0.05650.259-0.0540.6191-0.1284-1.11190.06980.42540.01570.14980.6801-0.05520.4824-20.6021-48.1509-9.9841
33.50651.62720.1018.0489-1.44723.3018-0.04580.00710.1133-0.320.0917-0.04480.1432-0.0797-0.04990.22340.10710.03440.27190.01250.1555-42.7873-37.7301-11.3781
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 117:194)A117 - 194
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 195:244)A195 - 244
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 245:335)A245 - 335

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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