PDB-3us4: Crystal structure of a SH2 domain of a megakaryocyte-associated t...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3us4

タイトル

Crystal structure of a SH2 domain of a megakaryocyte-associated tyrosine kinase (MATK) from Homo sapiens at 1.50 A resolution

要素

Megakaryocyte-associated tyrosine-protein kinase

キーワード

TRANSFERASE / SH2 domain / signaling protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL

機能・相同性

機能・相同性情報

non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å

データ登録者

Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)

引用

ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a SH2 domain of a megakaryocyte-associated tyrosine kinase (MATK) from Homo sapiens at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)

履歴

登録	2011年11月22日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2011年12月28日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2015年10月21日	Group: Database references / Structure summary
改定 1.2	2017年11月8日	Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.3	2023年2月1日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.4	2024年11月27日	Group: Data collection / Structure summary カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3us4.cif.gz	58.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3us4.ent.gz	42.2 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3us4.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/3us4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/3us4	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	5oh4-1 6e1f-3 1crj-d 4bwu-2 3h8y-d 5tnw-2 6r1x-1 1cih-d 2m1z-d 4d07-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	TargetDB: 423006

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Megakaryocyte-associated tyrosine-protein kinase

ヘテロ分子

11.6 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

2

A: Megakaryocyte-associated tyrosine-protein kinase

ヘテロ分子

A: Megakaryocyte-associated tyrosine-protein kinase

ヘテロ分子

ソフトウェアが定義した集合体
23.2 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	63.840, 57.560, 28.750
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 116.200, 90.000
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-566- HOH
2	1	A-576- HOH

#1: タンパク質	Megakaryocyte-associated tyrosine-protein kinase / Hematopoietic consensus tyrosine-lacking kinase / Protein kinase HYL / Tyrosine-protein kinase CTK 分子量: 11395.719 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain residues 117-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTK, HYL, MATK, NM_139355 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 参照: UniProt: P42679, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y
配列の詳細	THE CONSTRUCT (RESIDUES 117-213) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 117-213) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. RESIDUE NUMBERING IS BASED ON UNIPROTKB ID P42679.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.08 Å³/Da / 溶媒含有率: 40.85 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 2.40M (NH4)2SO4, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ALS

/ ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9999,0.9793

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月15日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)

放射

モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

ID	波長 (Å)	相対比
1	0.9999	1
2	0.9793	1

反射

解像度: 1.5→25.593 Å / Num. obs: 14591 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.02 % / B_iso Wilson estimate: 23.592 Å² / R_merge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 16.87

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured obs	Num. unique obs	% possible all
1.5-1.54	4.76	0.481	3.29	4927	1036	93.6
1.54-1.58		0.346	4.9	5226	1049	97.8
1.58-1.63		0.263	6.1	5003	996	96.8
1.63-1.68		0.212	7.4	4979	1002	96.2
1.68-1.73		0.154	9.3	4963	991	97.3
1.73-1.79		0.106	12.3	4526	923	97.5
1.79-1.86		0.092	14.1	4431	884	98.2
1.86-1.94		0.071	16.9	4239	872	97.4
1.94-2.02		0.057	19.5	4073	823	97.9
2.02-2.12		0.057	22.7	4359	817	98.4
2.12-2.24		0.058	24	4085	757	97.2
2.24-2.37		0.053	25.1	3915	734	98.3
2.37-2.54		0.05	26.3	3563	669	99
2.54-2.74		0.045	27.8	3273	629	99.1
2.74-3		0.045	28.2	3001	593	98.2
3-3.36		0.043	29.9	2753	537	98
3.36-3.87		0.04	30.7	2411	472	98.3
3.87-4.75		0.038	29.2	1785	385	94.4
4.75-6.71		0.041	28.2	1281	290	91.8
6.71-25.593		0.036	25.5	481	132	71.7

-
位相決定

位相決定	手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
MolProbity	3beta29	モデル構築
PDB_EXTRACT	3.1	データ抽出
SHELX		位相決定
SHARP		位相決定
XSCALE	December 6, 2010	データスケーリング
BUSTER-TNT	2.10.0	精密化
XDS		データ削減
SHELXD		位相決定
BUSTER	2.10.0	精密化

精密化

構造決定の手法:

多波長異常分散 / 解像度: 1.5→25.593 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.9632 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.9639 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. HOWEVER, THE SE-MET SIDE-CHAIN IS DISORDERED. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND ...

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2081	732	5.02 %	RANDOM
R_work	0.1855	-	-	-
obs	0.1866	14577	97.34 %	-

原子変位パラメータ

B_iso max: 103.62 Å² / B_iso mean: 35.7715 Å² / B_iso min: 13.39 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	2.3587 Å²	0 Å²	1.1524 Å²
2-	-	0.3584 Å²	0 Å²
3-	-	-	-2.7171 Å²

Refine analyze

Luzzati coordinate error obs: 0.253 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.5→25.593 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	774	0	10	72	856

拘束条件

Refine-ID	タイプ	数	Restraint function	Weight	Dev ideal
X-RAY DIFFRACTION	t_dihedral_angle_d	415	SINUSOIDAL	2
X-RAY DIFFRACTION	t_trig_c_planes	19	HARMONIC	2
X-RAY DIFFRACTION	t_gen_planes	139	HARMONIC	5
X-RAY DIFFRACTION	t_it	864	HARMONIC	20
X-RAY DIFFRACTION	t_nbd
X-RAY DIFFRACTION	t_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTION	t_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTION	t_chiral_improper_torsion	105	SEMIHARMONIC	5
X-RAY DIFFRACTION	t_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTION	t_utility_distance
X-RAY DIFFRACTION	t_utility_angle
X-RAY DIFFRACTION	t_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTION	t_ideal_dist_contact	1069	SEMIHARMONIC	4
X-RAY DIFFRACTION	t_bond_d	864	HARMONIC	2	0.01
X-RAY DIFFRACTION	t_angle_deg	1183	HARMONIC	2	0.98
X-RAY DIFFRACTION	t_omega_torsion				3.89
X-RAY DIFFRACTION	t_other_torsion				2.55

LS精密化シェル

解像度: 1.5→1.62 Å / Total num. of bins used: 7

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2252	162	5.51 %
R_work	0.2019	2776	-
all	0.2032	2938	-
obs	-	-	97.34 %

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 11.3201 Å / Origin y: 37.489 Å / Origin z: 9.0441 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	-0.0833 Å²	-0.0239 Å²	0.0154 Å²	-	-0.106 Å²	-0.0143 Å²	-	-	-0.1116 Å²
L	8.8869 °²	-0.156 °²	2.8435 °²	-	3.111 °²	1.0697 °²	-	-	4.5473 °²
S	0.1538 Å °	0.0311 Å °	-0.355 Å °	-0.0246 Å °	0.0077 Å °	-0.2096 Å °	0.1212 Å °	-0.1994 Å °	-0.1615 Å °

精密化 TLSグループ

Selection details: chain A

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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