[日本語] English
万見
- PDB-3uro: Poliovirus receptor CD155 D1D2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uro
タイトルPoliovirus receptor CD155 D1D2
要素Poliovirus receptor
キーワードVIRAL PROTEIN / poliovirus receptor ectodomain / Immunoglobulin Super Family / Cell adhesion / Cell membrane / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immunoglobulin domain / Membrane / Receptor / Secreted / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly ...susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / apical junction complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / cell adhesion molecule binding / cytoskeleton organization / adherens junction / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / virus receptor activity / signaling receptor activity / fusion of virus membrane with host plasma membrane / focal adhesion / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Poliovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.5005 Å
データ登録者Zhang, P. / Mueller, S. / Morais, M.C. / Bator, C.M. / Bowman, V.D. / Hafenstein, S. / Wimmer, E. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of CD155 and electron microscopic studies of its complexes with polioviruses.
著者: Ping Zhang / Steffen Mueller / Marc C Morais / Carol M Bator / Valorie D Bowman / Susan Hafenstein / Eckard Wimmer / Michael G Rossmann /
要旨: When poliovirus (PV) recognizes its receptor, CD155, the virus changes from a 160S to a 135S particle before releasing its genome into the cytoplasm. CD155 is a transmembrane protein with 3 Ig-like ...When poliovirus (PV) recognizes its receptor, CD155, the virus changes from a 160S to a 135S particle before releasing its genome into the cytoplasm. CD155 is a transmembrane protein with 3 Ig-like extracellular domains, D1-D3, where D1 is recognized by the virus. The crystal structure of D1D2 has been determined to 3.5-A resolution and fitted into approximately 8.5-A resolution cryoelectron microscopy reconstructions of the virus-receptor complexes for the 3 PV serotypes. These structures show that, compared with human rhinoviruses, the virus-receptor interactions for PVs have a greater dependence on hydrophobic interactions, as might be required for a virus that can inhabit environments of different pH. The pocket factor was shown to remain in the virus during the first recognition stage. The present structures, when combined with earlier mutational investigations, show that in the subsequent entry stage the receptor moves further into the canyon when at a physiological temperature, thereby expelling the pocket factor and separating the viral subunits to form 135S particles. These results provide a detailed analysis of how a nonenveloped virus can enter its host cell.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2011年12月7日ID: 3EOW
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
R: Poliovirus receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3561
ポリマ－24,3561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
R: Poliovirus receptor

R: Poliovirus receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7112
ポリマ－48,7112
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area1250 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.307, 84.307, 117.219
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Poliovirus receptor / Nectin-like protein 5 / NECL-5


分子量: 24355.645 Da / 分子数: 1
断片: poliovirus receptor CD155 D1D2 (UNP Residues 29-243)
変異: N105D, N120S, N188Q, N218Q, N237S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PVR, PVS / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15151

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM MgSO4, 6.8 M NH4NO3, 100 mM Tris buffer, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: KODAK / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. all: 5800 / Num. obs: 5700 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.5005→35.892 Å / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 36.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3414 277 4.88 %Random
Rwork0.3048 ---
obs0.3066 5675 99.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 292.848 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4939 Å20 Å2-0 Å2
2--0.4939 Å20 Å2
3----3.212 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5005→35.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 0 0 1638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121680
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.5822289
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.808609
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.168263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009295
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5005-4.4090.37631290.34192621X-RAY DIFFRACTION99
4.409-35.89410.32461480.29042777X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る