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万見
- PDB-3urc: T181G mutant of alpha-Lytic Protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3urc
タイトルT181G mutant of alpha-Lytic Protease
要素Alpha-lytic protease
キーワードHYDROLASE / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Kelch, B.A. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Functional modulation of a protein folding landscape via side-chain distortion.
著者: Kelch, B.A. / Salimi, N.L. / Agard, D.A.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-lytic protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1154
ポリマ－19,8311
非ポリマー2843
水6,918384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.645, 65.645, 79.627
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-743-

HOH

21A-747-

HOH

31A-769-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-lytic protease / Alpha-lytic endopeptidase


分子量: 19831.080 Da / 分子数: 1 / 変異: T181G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
遺伝子: alpha-LP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.3 M lithium sulfate and 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.79 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月30日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.79 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. all: 78758 / Num. obs: 78364 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.391 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.1→26.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU B: 0.681 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.026 / ESU R Free: 0.027 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1364 7597 10 %RANDOM
Rwork0.11454 ---
obs0.11674 68000 93.53 %-
all-72664 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20.03 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→26.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1388 0 16 384 1788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.050.021053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6831.9382188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17732560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.5215235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.4322.37359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.59315240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8231516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02352
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3720.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3981.51079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6531.5464
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.00221732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7013517
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3264.5456
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.22532649
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 520 -
Rwork0.156 4592 -
obs--86.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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